reaksi uji asam amino
advertisement
LAPORAN PRAKTIKUM REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO NAMA : RR.DYAH RORO ARIWULAN NIM : H41110272 KELOMPOK : IV (EMPAT) HARI/TGL PERC. : RABU/19 OKTOBER 2011 ASISTEN : MUH. SYARIF AQA’ID LABORATORIUM BIOKIMIA JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2011 BAB I PENDAHULUAN I.1 Latar Belakang Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam ada beratus – ratus jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein hanya sekitar 20 macam. Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas 200 °C, larut dalam senyawa polar dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta memiliki momen dipol yang besar (Anonim, 2010). Protein (protos yang berarti ”paling utama") adalah senyawa organik kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida (Anonim,2010). Sifat protein tidak jauh berbeda dengan sifat asam–asam amino pembentuknya. Sifat ini ditentukan oleh gugus α-karboksil, α-amino dan gugusgugus yang terdapat pada rantai samping molekulnya. Gugus α-karboksil dan gugus α-amino bereaksi sebagaimana lazimnya reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester dan asil halida lainnya. Asam amino dan Protein dapat bereaksi dengan beberapa pereaksi tertentu, seperti pereaksi Biuret, Hopkins-Cole, Millon dan sebagainya. Oleh karena itu, protein dapat diidentifikasi melalui beberapa uji test dengan menggunakan beberapa perekasi tertentu (Anonim, 2010). Berdasarkan hal tersebut di atas, maka dilakukanlah percobaan mengenai reaksi-reaksi asam amino dan protein ini. I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan I.2.1. Maksud Percobaan Maksud dilakukannya percobaan ini adalah untuk mengindentifikasi gugus-gugus yang ada pada asam amino. I.2.2. Tujuan Percobaan Tujuan dilakukannya percobaan ini adalah sebagai berikut: - Untuk mengetahui adanya gugus hidroksi fenil spesifik pada asam amino tirosin dengan menggunakan reagen Millon. - Untuk mengetahui adanya gugus amino bebas dengan menggunakan larutan Ninhydrin. - Untuk mengetahui adanya gugus sulfuhidril dengan menggunakan kristal Cysteina hydroklorida dan Natrium nitroprussida 1%. - Untuk mengetahui adanya gugus Cystine dengan menggunakan Cystine.\ I.3 Prinsip Percobaan Prinsip dari percobaan ini adalah mengindentifikasi gugus-gugus yang ada pada asam amino dengan menggunakan reagen Millon, larutan Ninhydrin, Cysteina, dan Cystine, yang ditandai dengan terjadinya perubahan warna dan endapan yang menunjukkan adanya reaksi uji positif terhadap asam amino. BAB II TINJAUAN PUSTAKA Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar (Tim Dosen Kimia, 2007): R α H2N – C – COOH H Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam karboksilat (-CO2H) pada molekul yang sama. Ada dua puluh asam amino alami yang lazim. Keduapuluh asam amino alami yang lazim, memiliki rangka yang terdiri dari gugus asam karboksilat dan gugus yang terikat secara kovalen pada atom pusat (karbon alfa). Dua gugus lainnya pada karbon alfa ialah hydrogen dan gugus R yang merupakan rantai samping asam amino. Sifat kimia gugus rantai sampinglah yang menyebabkan perbedaan sifat asam amino. Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) : 1. Rantai samping alifatik. Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina, isolesina, dan prolina. 2. Rantai samping hidrosilik Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi. 3. Rantai samping aromatik Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan. 4. Rantai samping asam Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH faal yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena alasan ini, maka asam aspartat dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat. 5. Rantai samping amida Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0. 6. Rantai samping basa Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding pada lisina dan arginina. 7. Rantai samping mengandung belerang Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam amino sistina. Terdapat empat buah struktur rangkaian asam amino yang membentuk protein, yaitu (Pine, 1988) : 1. Struktur primer, struktur ini merupakan rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus. 2. Struktur sekunder, struktur ini merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino, dimana masing-masing gugus mengadakan ikatan hidrogen sehingga rantai asam amino membentuk heliks, seperti per. 3. Struktur tersier, struktur ini terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder) menggulung karena adanya tarik-menarik antar bagian polipeptida sehingga membentuk satu sub unit protein yang disebut struktur tersier. 4. Struktur kuaterner, struktur ini terbentuk jika antar sub unit protein (dari struktur tersier) mengadakan suatu interaksi membentuk struktur kuaterner. Protein adalah segolongan besar senyawa organik yang dijumpai dalam semua makhluk hidup. Protein terdiri dari karbon, hidrogen, nitrogen, dan kebanyakan juga mengandung sulfur. Bobot molekulnya berkisar dari 6000 sampai beberapa juta. Molekul protein terdiri dari satu atau beberapa panjang polipeptida dari asam-asam amino yang terikat dengan urutan yang khas. Urutan ini dinamakan struktur primer dari protein. Polipeptida ini dapat melipat atau menggulung. Sifat dan banyaknya pelipatan menyebabkan timbulnya struktur sekunder. Bentuk tiga dimensi dari polipeptida yang menggulung atau melipat ini dinamakan struktur tersier. Struktur kuartener muncul dari hubungan struktural beberapa polipeptida yang terlibat. Jika dipanaskan di atas 50 oC atau dikenai asam atau basa kuat, protein kehilangan struktur tersiernya yang khas dan dapat membentuk koagulat yang tak larut (misalnya putih telur). Proses ini biasanya menonaktifkan sifat hayatinya (Daintith, 2005). Protein merupakan polimer dari asam amino dan merupakan sebagian besar dari tubuh manusia dan hewan tingkat tinggi. Sebagian protein merupakan penyusun tubuh (daging, kulit, rambut, dan lain-lain), sebagian mempunyai fungsi katalis (enzim), yang menyebabkan reaksi-reaksi tertentu dapat berlangsung baik pada kondisi tubuh. Protein disusun oleh α asam amino dengan melalui ikatan amida yang disebut ikatan peptida (Isnain, 2008). Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antara asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi, 1994): 1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri. 2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut. 3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan 4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida. Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun 1806. Yang paling akhir adalah treonin, yang belum teridentifikasi sampai tahun 1928. Semua asam amino mempunyai nama atau nama umum yang kadangkadang diturunkan dari sumber pertama-tama molekul ini diisolasi. Seperti dapat diduga asparagin pertama-tama ditemukan pada asparagus, asam glutamat ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin (bahasa yunani, glycos, manis) dinamakan karena rasanya yang manis (Lehninger, 1997). Corak umum dari semua asam amino ialah adanya paling sedikit satu gugus asam amino dan satu gugus asam karboksilat. Baik interaksi antarmolekul atau intermolekul antara fungsi basa dan asam memainkan peranan penting dalam sifat fisika dan kimia dari senyawa dan berdwifungsi ini. Banyak dari perhatian pada molekul ini ditunjukkan pada suatu pemahaman mengenai peranannya sebagai “balok pembangun” dari peptida dan protein (Pine dkk., 1980). Gugus karboksil dan gugus amino memperlihatkan semua reaksi yang dapat diharapkan dari fungsi-fungsi ini, misalnya pembentukan garam, pengesteran, dan asilasi. Disamping itu gugus yang terdapat pada rantai samping (R) juga dapat memberikan reaksi yang khas asam amino (Tim Dosen Kimia, 2007). Asam-asam amino beraksi dengan ninhidryn untuk membentuk produk yang disebut ungu ruhenann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi ini digunakan sebagai penganalisis asam amino yang diotomasi, instrumen-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan Fessenden, 1994). Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –S-S- pada sistein apabila direduksi terlebih dahulu dapat juga memberikan hasil positif (Poedjiadi, 1994). Biuret dihasilkan dengan memanaskan urea kira-kira pada 180° C NH 2 2C NH 2 O C NH 2 NH Urea C O + NH 3 Amoniak O NH 2 Biuret Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasikan protein. Dalam larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CuSO4, karena terbentuk kompleks πΆπ’2+ dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai ammonium dalam suasana basa (Patong, 2007). Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif (Poedjiadi, 1994). Reaksi ini khas adalah untuk penentuan gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan. Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid tertentu (asam gliosilik, methanol, para metal amino-benzaldehide) dalam suasana asam dan dingin memberikan warna violet (Patong, 2007). Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang lain membentuk suatu senyawa yang disebut dipeptida. Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida adalah peptide yang terdiri atas tiga molekul dan empat molekul asam amino. Delapan molekul asam amino dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida adalah peptide yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein adalah suatu ikatan polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino (Poedjiadi, 1994) Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan (Anonim, 2008). BAB III METODE PERCOBAAN III.1 Bahan Percobaan Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah reagen Millon, larutan Ninhydrin 0,1 %, asam aspartat, glisin, alanin, threonin, albumin, kristal Cysteina hydroklorida, larutan Natrium nitroprussida 1 %, NH3, aquades, Cystine, NaOH 1 M, kristal Pb-asetat, tissue, dan kertas label. III.2 Alat Percobaan Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, pipet tetes, rak tabung, dan water bath. III.3 Prosedur kerja A. Tes Millon 3 ml larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan di dalam tabung reaksi yang berbeda dan masing-masing ditambahkan 5 tetes reagen Millon. Diamati perubahan yang terjadi sebelum pemanasan dan sesudah pemanasan. Kemudian ditambahkan reagen Millon secara berlebih dan diamati kembali perubahan yang terjadi. B. Tes Ninhidrin 3 mL larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang berbeda, kemudian ditambahkan dengan 0,5 mL larutan ninhydrin 0, 1% dan diamati perubahan yang terjadi. Kemudian dipanaskan hingga mendidih, dan diamati perubahan yang terjadi. C. Tes Sistein Beberapa kristal sisstein hidroklorida dilarutkan ke dalam 5 mL aquadest, diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan 0,5 mL natrium nitroprussida 1 %, diamati kembali, selanjutnya ditambahkan 0,5 ml larutan NH3, diamati perubahan yang terjadi. D. Tes Sistin Sedikit Sistin dilarutkan dalam 5 mL NaOH 1 M, diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan beberapa kristal Pb-Asetat, diamati kembali. Setelah itu dipanaskan hingga mendidih, kemudian diamati perubahan yang terjadi. BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN IV.1 Tes Millon IV.1.1 Pendahuluan Millon adalah larutan merkuri dari ion merkurano dalam asam nitrat dan asam nitrous. Warna merah yang terbentuk mungkin garam merkuri dari tirosin yang tereksitasi. Cara membuat larutan Millon adalah 10 gram merkuri dilarutkan dalam 20 ml asam nitrat pekat. Apabila telah melarut semua dan uap cokelat tak kelihatan, kemudian diencerkan dengan 60 ml air, kemudian disimpan. IV.1.2 Tabel Hasil Pengamatan Warna Larutan protein Reagen berlebih dan larutan Dengan reagen Setelah asam amino Millon pemanasan Albumin Putih susu, endapan Merah Salmon Putih susu Asam Aspartat Putih susu, endapan Putih susu Putih susu Alanin Bening Bening Bening dipanaskan IV.1.3 Reaksi CH2 – CH – COOH + Hg(NO3)2 1 NH2 2HO HOOC-CH-CH2 NH2 Hg CH2-CH-COOH + 2HNO3 NH2 IV.1.4 Pembahasan Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif. Pada albumin yang ditambahkan reagen millon akan berubah warna menjadi putih susu, perubahan tersebut belum bisa dikatakan kalau reagen millon bereaksi terhadap albumin. Melainkan reaksi positif campuran terjadi apabila larutan dipanaskan dan menghasilkan warna merah serta endapan merah. Jika ditambahi lagi reagen millon usai dipanaskan, warna tetap merah namun kandungan airnya berkurang. Pada asam amino, dalam percobaan ini yang digunakan asam aspartat dan alanin mendapatkan perlakuan yang sama seperti yang dialami albumin sebelumnya. Asam amino tersebut ditambahkan reagen millon yang pada asam aspartat menghasilkan reaksi berupa larutan yang berwarna putih susu sedangkan pada alanin tetap bening. Setelah dipanaskan, warna kedua jenis larutan tersebut memiliki warna yang tetap, bahkan tetap tidak berubah saat ditambahkan reagen berlebih. IV.2 Tes Ninhydrin IV.2.1 Pendahuluan Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu dan albumin menjadi warna kuning. IV.2.2 Tabel Hasil Pengamatan Warna Larutan asam amino dan protein Dengan ninhydrin Setelah pemanasan Alanin Bening keunguan Albumin Putih Keruh Putih kekuningan Glisin Bening bening IV.2.3 Reaksi O ll C OH C C ll O O ll C H + R–CH–COOH OH l NH2 C OH Ninhydrin C ll O Hydrindantin O ll C OH O ll C H + + R– CH + NH3 + CO2 ll O C C ll OH Ninhydrin + OH C OH + C ll O Hydrindantin O ll C O ll C C–N = C + + 3 H2 O C C 1l ll OH O Diketohydrindylene dyketohydrindamine IV.2.4 Pembahasan Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu dan albumin menjadi warna kuning. Pada percobaa Ninhidrin, saat menggunakan larutan albumin, tidak terjadi perubahan apapun yang menandakan bahwa larutan albumin tidak memiliki gugus asam amino bebas. Berbeda dengan larutan asam amino, dalam percobaan ini menggunakan alanin dan glisin, yang diharapkan mampu menghasilkan larutan yang berwarna ungu usai dipanaskan. Namun pada percobaan kali ini larutan Alanin mengalami kesalahan pada hasil akhir setelah pemanasan, yang mana setelah ditambahkan dengan ninhydrin berlebih seharusnya berubah menjadi ungu, namun tidak mengalami perubahan. Hal ini bisa saja diakibatkan karena larutan Alanin yang sudah kurang baik atau sudah rusak karena adanya beberapa faktor seperti suhu atau telah tercampur dengan bahan kimia yang lain yang juga menyebabkan perubahan konsentrasi dan kepekatan larutan. IV.3 Tes Sistein IV.3.1 Pendahuluan Reaksi antara gugus sulfuhydril dari asam amino (Cysteina) peptida (glutathiono) atau protein dengan nitroprussida dan amoniak berlebih dapat diterangkan sebagai berikut: Fe3+(CN)5NO2- + NH3 + RSH ο NH4+Fe2+(CN)5NO2-SRwarna salmon warna merah Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut: Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna putih keruh dan terdapat endapan + Amonium hidroksi berwarna bening pink, ada endapan IV.3.2 Hasil Pengamatan Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna Kuning bening dan terdapat endapan + Amonium hidroksi berwarna Coklat. IV.3.3 Reaksi O ll H-S-CH2-CH-C-OH + NH4OH + Fe3+ (CN)5 NO2- Na l NH2 O ll NH4+ Fe (CN)5 NO2--S-CH2-CH-C-OH + NaOH l NH2 IV.3.4 Pembahasan Pada percobaan ini, yang meraksikan kristal cystein hidroklorida pada larutan ini memeberikan warna merah salmon. Warna ini terjadi karena antara natrium nitroprussida dalam amoniak akan menghasilkan warna merah salmon. Setelah larutan dipanaskan dengan cara pemanasan langsung, pemanasan berfungsi untuk mempercepat terjadinya reaksi. Warna larutan tersebut berubah menjadi warna merah. Gugus yang nampak adalah sulfuhidril. Pada larutan yang menggunakan sistein, hasil akhirnya memberikan larutan yang berwarna coklat tua. IV.4 Tes Sistin IV.4.1 Pendahuluan Sistin merupakan salah satu cara untuk mengetahui adanya gugus sistin dalam larutan dengan mengandalkan larutan NaOH dan Pb - asetat IV.4.2 Hasil Pengamatan Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut: Larutan contoh + Larutan NaOH berwarna bening + Larutan Pb-asetat berwarna: - Sebelum dipanaskan terdapat endapan Pb-asetat (putih keruh) - Setelah dipanaskan: larutan menghitam (masih terdapat endapan Pbasetat) IV.4.3 Reaksi S– S l l H2C CH2 l l H2N–HC CH–NH2 + 2 NaOH + Pb (CH3COO)2 l l O=C C=O l l HO OH Pb S l H2C l H2N – HC l O=C l HO S l CH2 l CH – N H2 + 2 CH3COONa + 2 OHl C=O l OH IV.4.4 Pembahasan Pada uji sistin, hasil yang diperoleh berupa larutan berwarna hitam dengan sedikit endapan berwarna gelap. Dari reaksi yang terjadi bisa dikatakan bahwa reaksi itu terjadi karena adanya Pb asetat yang bereaksi terhadap sistin yang dilarutkan dalam larutan NaOH. BAB V PENUTUP V.1 Kesimpulan Berdasarkan hasil percoban yang telah dilakukan, maka dapat disimpulkan bahwa: 1. Test Millon bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus hidroksifenil pada asam amino tirosin yang ditandai dengan adanya gumpalan warna merah yang terjadi. 2. Test Ninhidrin bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus amino bebas pada asam amino yang ditandai dengan adanya perubahan warna yang terjadi warna bening sebelum dipanaskan menjadi ungu setelah dipanaskan. 3. Reaksi asam amino Cysteina dengan nitroprussida dalam amoniak bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus sulfuhidril yang ditandai dengan terbentuknya warna merah salmon dan terdapat endapan. 4. Reaksi asam amino Cystine dengan Natrium hidroksida dalam timbal asetat bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi ikatan sulfida yang ditandai dengan adanya perubahan warna yakni berwarna putih keruh dan terdapat endapan sebelum dipanaskan menjadi kuning ada endapan setelah dipanaskan. 5.2 Saran Untuk Laboratorium Biokimia sebaiknya bahan bahan praktikum yang sudah rusak ataupun terkontaminasi agar diganti dengan yang masih baik, agar hasil yang didapatkan lebih baik pula. DAFTAR PUSTAKA Anonim, 2010, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, diakses tanggal 6 November 2010, pukul 18.10 WITA. Daintith, J., 2005, Kamus Lengkap Kimia, Erlangga, Jakarta. Fessenden, R. J. dan Fessenden, J. S., 1994, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta. Isnain, K., 2008, Penulisan Daftar Pustaka (Laporan Kumpulan Artikel Bahasa Aatunhalu), Uji Protein, http://aatunhalu.wordpress.com/2008/11/18/faqtentang-kumpulan-artikel/, diakses 15 Maret 2009. Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta. Patong, A. R., 2007, Penuntun Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar. Pine, S. H., Hendrickson, J. B., Cram, D. J., dan Hammond, G. S., 1980, Kimia Organik, ITB, Bandung. Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta. Tim Dosen Kimia, 2007, Kimia Dasar 2, Universitas Hasanuddin, Makassar. LEMBAR PENGESAHAN Makassar, 20 Oktober 2011 Asisten Pembimbing (MUH. SYARIF AQA’ID) Praktikan (RR. DYAH RORO ARIWULAN) LAMPIRAN BAGAN KERJA 1. Tes Millon Albumin Alanin Asam aspartat + 5 tetes Millon Hasil: Asam aspartat danalanin tetap bening. Albumin, endapannya berkurang. 2. Tes Ninhydrin Alanin Glisin + 0,5 ml Ninhydrin 0,1% Hasil: Glisin dan alanin keunguan. Albumin, tetap keruh. Albumin 3. Cysteina Larutan contoh Larutan Na-nitroprussida + + Amonium Hidroksida Hasilnya: larutan berwarna kecoklatan 4. Cystine Larutan contoh + Larutan NaOH LarutaN Pb-asetat Hasil: Sebelum dipanaskan: terdapat endapan Pb-asetat(bening) Setelah dipanaskan: Bening kekuning-kuningan (,asih terdapat endapan Pb-asetat
