ENZIM

ENZIM
Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh
organisme
sel
jaringan
hubungan erat
tersusun dari molekul
reaksi kimia
ILMU BIOKIMIA
MEMPELAJARI:
* SUSUNAN KIMIA
* PROSES KIMIA
ORGANISME :
- virus
- bakteri
- tumbuhan
- manusia
- hewan
• Untuk mempercepat reaksi kimia
perlu katalisator
• Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium
dapat dengan cara :
* pemanasan ( suhu )
* menambah katalisator
• ORGANISME
suhu tubuhnya relatif konstan
perlu katalisator yg efisien
ENZIM (BIOKATALISATOR)
LETAK ENZIM DI DALAM SEL
LETAK ENZIM DALAM SEL
Berkaitan dengan fungsi organel tersebut :
* ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan ener
gi, reaksi oksidasi yg menghasilkan energi
* ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein
* ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik
* ENZIM LISOSIM :
- proses digestif intraselluler
- destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel
* ENZIM MIKROSOMAL :
- reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid
- metabolisme dan inaktivasi obat
KATALISATOR
•
•
•
•
•
Mempercepat reaksi
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
Ikut serta dalam reaksi kimia
Pada akhir reaksi akan didapatkan kembali
Tidak mengubah konstanta keseimbangan ,
mempercepat terjadinya keseimbangan
• Tidak mengubah ΔG suatu reaksi
• Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai
jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole
katalisator per satuan waktu
CARA KERJA KATALISATOR
kead. transisi
tanpa katalisator
E. bebas
E. level
=
G
Ea
dgn katalisator inorg
Ea'
dgn enzim
Ea''
kead. awal
G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir
Perjalanan
reaksi
• KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak
• Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa
semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu
suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan
transisi
• ΔG = Perubahan energi bebas
PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR
INORGANIK
KATALISATOR
INORGANIK
H, OH, P
Ea
ENZIM
PROTEIN
Ea
Bereaksi spesifik
Tidak tahan panas
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK
• Artinya :
suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan substrat
tertentu atau pada sejumlah senyawa sejenis
Contoh :
laktase
1. Laktosa
glukosa + galaktosa
2. Enzim Heksokinase bekerja untuk heksosa :
glukosa dan fruktosa, tapi afinitasnya beda
TATA NAMA ENZIM
• Menurut IUBMB :
1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama
Tiap kelas
4 – 13 subkelas
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian
Bagian 1 nama substrat + ase : - maltase
- urease
Bagian 2 jenis reaksi + ase : - transferase
- hidrogenase
• Contoh :
Alkohol dehidrogenase = 1.1.1.1 Alkohol : NAD
Oksidoreduktase
• Reaksinya :
Alkohol + NAD
Aldehid atau Keton
* Alkohol sebagai substrat
* NAD sebagai kosubstrat
* Jenis reaksinya oksidasi reduksi
3. INFORMASI TAMBAHAN
Dicantumkan di antara 2 tanda kurung
1.1.1.37 L-Malat : NAD Oksidoreduktase
( Decarboxilating )
4. Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik
( E.C. = Enzymatic Classification )
• Mis. : E.C. 2.7.1.1. berarti :
Kelas 2 suatu transferase
Subkelas 7
transfer fosfat
Subsubkelas 1
sebagai akseptor fosfat tersebut adalah suatu alkohol
• Enzim yang dimaksud : 1, yaitu : enzim heksokinase atau ATP : D-Heksosa-6-Fosfotransferase
• Mengkatalisis :
Mg
α-D-Glukosa
α-D-Glukosa 6-Fosfat
ATP
ADP
MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM
6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
• 1. OKSIDOREDUKTASE
- Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
- Enzim-enzim proses oksidasi biologis
Laktat dehidrogenase
Piruvat + NADH + H+
Laktat + NAD+
• 2. TRANSFERASE
-Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan
hidrogen) antara sepasang substrat
S-G + S’
S’-G + S
3. HIDROLASE
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti
da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau
P-N
Contoh : β-Galaktosidase atau
3.2.1.23 β-D-Galaktosida Hidrolase
β-D-Galaktosida + H2O
Alkohol + D-Galaktosa
4. LIASE :
- Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu
substrat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa
- Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap
• Contoh :
4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase )
Fumarase
HO-CH-COOH
H-C-COOH + H2O
CH2 – COOH
HOOC-C-H
MALAT
FUMARAT
5. ISOMERASE
Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer
optik, geometrik maupun posisional
Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans
Isomerase
mengkatalisis :
All-Trans Retinin
11-Cis-retinin
6. LIGASE
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg dikaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada
ATP atau senyawa sejenis
Contoh : Glutamin sintetase,
mengkatalisis :
ATP + L-Glutamat + NH4
ADP + Ortofosfat
+ L-Glutamin
How do enzymes work?
(continued…)
Catabolic reaction
Substrate
Activated Complex
Products
Anabolic reaction
Substrates
Activated Complex
Product
MEKANISME KERJA ENZIM
• Enzim adalah suatu protein yg tersusun dari asam
amino
• Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion ter
gantung pH larutan
• Rumus umum asam amino :
R – C – COOH
NH2
• Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya dengan
struktur enzim (protein)
STRUKTUR PRIMER PROTEIN
Yaitu : Urutan Asam – Asam Amino yang tersusun
sebagai satu rantai Polipeptida yang dipertahankan oleh ikatan Peptida ( dari ujung Amino
Bebas sampai dengan Ujung Karboksil Bebas )
- Lys – Ala – His – Gly – Lys – Lys – Val – Lau – Gly – Ala H O
H
H O
+H N – C – C – N – C - - - - - - – - C – N – C – C – O 3
R1
H R2
O H R5
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Yaitu : Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida
yang meliuk – liuk membentuk :
- α – Helix ( Terutama )
- β – Pleat
- Random coil
Yang dipertahankan oleh :
– Ikatan Disulfida  Kovalen
– Ikatan Hidrogen  Non Kovalen
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Yaitu :
Bentuk pelipatan struktur sekunder ( Helix )
membentuk Bentukan – Bentukan :
– Fibriler
– Globuler
- Lameller
Yang dipertahankan oleh :
– Ikatan Elektrostatik
– Ikatan Hidrogen & Gaya - gaya V.D. Walls
- Ikatan Hidrofobik
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
STRUKTUR KWARTENER PROTEIN
Merupakan gabungan SubUnit – SubUnit yang
dipertahankan oleh ikatan – Ikatan Non
Kovalen ( masing – masing SubUnit punya
struktur Primer , Sekunder dan Tersier )
Yang dipertahankan oleh, misal :
– Ikatan Hidrogen
- Ikatan Elektrostatik
SubUnit
1 rantai Polipeptida
1 SubUnit
STRUKTUR KWARTERNER PROTEIN
DENATURASI PROTEIN
• Rusaknya struktur protein tetapi tidak sampai
merusak struktur primer (ikatan peptida)
• Ikatan peptida
tidak mudah rusak
Ikatan disulfida
• Kerusakan dapat disebabkan :
1. Suhu tinggi
2. pH terlalu tinggi atau terlalu rendah (pH
ekstrim)
3. Logam berat
Hg mengikat gugus –SH
enzim inaktif/denaturasi
GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
• Protein enzim mempunyai gugus reaktif
• Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis
terletak di daerah tempat katalisis
active site
• Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping
rantai peptida (gugus R)
• Contoh :
Sistein
mempunyai gugus reaktif -SH
Serin
mempunyai gugus reaktif -OH
KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRAT
• KOMPLEKS ENZIM SUBSTRAT
SUBSTRAT
PRODUK
ENZIM
ENZIM+SUBSTRAT
ENZIM
• SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM
KATALISIS
Molekul enzim besar, substrat umumnya kecil
Sehingga tidak seluruh permukaan enzim terletak
dalam pengikatan substrat
• Pada tempat katalisis terdapat 2 macam gugus :
1. Gugus pengikat
2. Gugus katalitik
• Pengikatan substrat terjadi pd “active site” (tempat kegiatan) atau “catalytic site” (tempat katalisis)
• Enzim hanya dpt mengikat substrat yg memiliki
gugus reaktif dan struktur 3 dimensi yg sesuai
MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI FISHER
MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI KOSHLAND
KOFAKTOR
• Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya
perlu kofaktor
• Enzim sederhana
protein saja
Enzim yg lebih kompleks
protein + kofaktor
• Kofaktor
logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
• Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
KOENZIM
• KOENZIM + APOENZIM
HOLOENZIM
(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa
Senyawa organik non
Protein yg spesifik
APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
katalitik aktif
• Ikatan enzim + koenzim
* kuat
membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
• Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindahkan dalam reaksi enzimatik
• Contoh :
1. Pembawa atom H
NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM
•
KOENZIM
TPP
NAD/NADP
FAD
PIRIDOKSAL-FOSFAT
KOENZIM A
KOENZIM KOHAMIDA
KOENZIM FOLAT
VITAMIN
THIAMIN (VIT B1)
NIASIN
RIBOFLAVIN (VIT B2)
PIRIDOKSIN (VIT B6)
ASAM PANTOTENAT
VIT B12
ASAM FOLAT
KOFAKTOR LOGAM
• Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen
membentuk metalloenzim
* lemah
• Fungsi kofaktor logam :
1. Ikut langsung pada proses katalisis,
berfungsi menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E
PROENZIM/ZYMOGEN
• Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
• Tujuan : - melindungi organ tubuh
- menyediakan bahan setengah jadi
• Contoh : Pepsinogen
Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau
enzim proteolitik
H+/pepsin
Pepsinogen
Pepsin
PROENZIM
ENZIM AKTIF
KINETIKA ENZIM
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM
•
•
•
•
•
•
1. Kadar enzim
2. Kadar substrat
3. Aktivator
4. Inhibitor
5. pH
6. Suhu
Enzyme
concentration:
- active sites of an
enzyme can be
used
again
&
again,
- therefore only a low
concentration
of
the enzyme is
needed
PENGARUH KADAR ENZIM
GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim
GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I
1 UNIT
II
2 UNIT
III
3 UNIT
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
KADAR SUBSTRAT
At low substrate concentration, the active sites of
the enzyme molecules are not all used. As the
substrate concentration is increased, more and
more sites come into use and eventually all sites
are fully occupied.
- Increasing the substrate concentration cannot
increase the rate of reaction because substrate
concentration has now become a limiting factor.
PENGARUH pH
• The precise threedimensional
molecular
shape
which is vital to the
functioning
of
enzymes is partly the
result of
hydrogen
bonding;
• H+ ions may break
these bonding and
change the shape of
the molecule.
PENGARUH pH
- pH TERLALU TINGGI  RENDAH
DENATURASI
- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT
- pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
PENGARUH SUHU
SUHU YANG MENINGKAT :
KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
MENINGKAT (V0)
TETAPI DENATURASI LEBIH
MUDAH TERJADI
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU KARENA
NAIKNYA SUHU
PENGARUH SUHU
SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA
TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) 
LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
Thank You….