VI. KONSEP DASAR ENZIM DR. EDY MEIYANTO MSI APT Tujuan

VI. KONSEP DASAR ENZIM
DR. EDY MEIYANTO MSI APT
Tujuan Instruksional Khusus (TIK)
Mahasiswa setelah mengikuti kuliah bagian ini mampu menyebut sifat dan jenis-jenis
enzim serta menjelaskan konsep dasar kinetika enzim
PENDAHULUAN
Setiap sel hidup dalam organisme memerlukan tenaga (energi) untuk kelangsungan
hidupnya. Tenaga tersebut diperoleh dari serangkaian reaksi pembongkaran
(katabolisme) bahan-bahan manakan (nutrisi) yang utamanya adalah glukosa
(sumber energi utama hasil konversi energi matahari menjadi energi kimia melalui
proses fotosintesis). Energi tersebut selanjutnya digunakan untuk melakukan seluruh
proses-proses fisiologi dan biokimia di dalam sel dan system tubuh melalui berbagai
reaksi. Seluruh proses dan reaksi tersebut dilakukan dalam kondisi terjaga, dan
memerlukan katalisator yang disebut Enzim.
PENGERTIAN ENZIM
Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh organisme hidup yang melakukan fungsi
sebagai kalisator pada reaksi-reaksi biokimia.
Hampir semua enzim yang dikenali hingga saat ini berupa protein, dan sedikit yang
berupa RNA yang disebut Ribozim.
Sebagai protein, enzim berukuran sangat besar disbanding dengan molekul pada
reaksi yang dikatalisis. Ukuran enzim berkisar 12 -1000 KD.
Enzim dapat berupa untai polipeptida saja/ protein tunggal atau berupa protein yang
mengikat unsur atau gugus tertentu. Enzim yang berupa protein saja dinamakan
apoenzim sedang enzim yang merupakan gabungan antara protein dengan unsure
atau gugus non protein disebut holoenzim. Bagian enzim yang berupa unsure
dnamakan ko factor sedang yang berupa senyawa organic disebut ko enzim. Bagian
enzim non protein tersebut berperan penting dalam reaksi katalisis dan disebut
sebagai gugus prostetik. Ko-enzim pada umumnya berupa senyawa kelopmpok
vitamin larut dalam air.
43
Tabel 1. Contoh beberapa enzim yang memiliki ko-faktor
No
Jenis ko factor
Contoh enzim
1
Fe2+
Oksidase sitokrom, katalase, Peroksidase
2
Cu2+
Oksidase sitokrom
3
Zn2+
Polimerase DNA, Anhidrase karbonik, Dehidrogenase
4
Mg2+
Heksokinase, 6-Fosfatase glukosa
5
Mn2+
Arginase
6
K+
Kinase piruvat
7
Ni2+
Urease
8
Se
Peroksidase glutation
Tabel 2. Contoh beberapa enzim yang mengandung ko-enzim
No
Jenis ko enzim
Senyawa yang dipindahkan
1
Tiamin pirofosfat
aldehida
2
Flavin adenin dinukleotida (FAD)
Atom hidrogen
3
Nikotinamida adenin dinukleotida (NAD)
Ion hidrida (H-)
4
Koenzim A
Gugus asil
5
Piridoksal fosfat
Gugus amino
6
Koenzim B12
Gugus alkil
7
Biotin
CO2
8
tetrahidrofolat
Gugus satu karbon
TATA NAMA DAN KLASIFIKASI
International Union of Biochemistry (IUB) pada tahun 1955 merekomendasikan
tatacara pemberian nama enzim:
1. Nama sistematik: sesuai dengan reaksi yang dikatalisis; misalnya:
fosfotransferase ATP: glukosa, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pemindahan gugus fosfat dari ATP me glukosa.
2. Kode numeric: penamaan dengan nomor kode klasifikasi enzim. Misalnya:
2.7.1.1 menjelaskan bahwa enzim contoh no 1 tersebut termasuk kelas 2
44
(transferase), subklas fosfotransferase (7), sub-sub klas gugus hidroksil
sebagai penerima (1) dan sub-sub-sub klas glukosa sebagai penerima (1).
3. Nama yang direkomendasi:nama yang memudahkan untuk menyebut dan
mengingat karena sering digunakan sehari-hari. Misalnya: Amilase
4. Nama singkatan: nama yang disingkat dari nama aslinya yang panjang.
Misalnya: GST singkatan dari Glutation-S transferase
5. Nama umum atau nama trivial: nama yang sering disebut. Misalnya
heksokinase, amilase, tripsin, pepsin. Kinase adalah nama umum untuk
enzim yang melakukan transfer gugus fosfat (fosforilasi), dan heksokinase
adalah nama umum untuk enzim contoh no 1.
Sesuai dengan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dikelompokkan ke dalam 6
kelas (Tabel 3).
Tabel 3. Klasifikasi enzim menurut IUB, berdasarkan reaksi yang dikatalisis
No
Kelas Enzim
Reaksi yang dikatalisis
1
Oksidoreduktase
Pemindahan electron (oksidasi-reduksi)
2
Transferase
Pemindahan gugus fungsional
3
Hidrolase
Reaksi hidrolisis (penambahan H2O)
4
Liase
Pemindahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya
5
Isomerase
Pemindahan gugus dalam stu molekul menghasilkan
isomer
6
Ligase
Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh
reaksi kondensasi.
Sistem penamaan secara lengapnya dapat dilihat di URL:
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
atau:
http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/enzymes/index.html
45
BAGAIMANA ENZIM BEKERJA
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata.
Enzim bekerja dengan menurunkan energi aktivasi suatu reaksi.
Gambar VI-1. Ilustrasi sebuah reaksi untuk mendapatkan produk dengan ne energi
yang lebih rendah. Reaksi dimulai dengan interaksi reaktan yang memerlukan energi
untuk aktivasinya hingga mencapai level untuk reaksi menuju produk dengan
melepas energi sehingga memiliki level energi yang lebih rendah dari semula.
Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada
posisi (orientasi) yang diinginkan dengan energi yang lebih rendah dari energi
aktivasinya.
Pada akhir reaksi, enzim akan kembali seperti semula.
enzyme + A + B  C + D + enzyme
46
Gambar IV-2. Peran enzim dalam mempercepat reaksi kimia. Deangan adanya
enzim maka energi aktivasi untuk reaksi A+B dapat diturunkan sehingga
pembentukan produk C+D akan berjalan lebih cepat.
Enzim memiliki sifat:
1. Dapat menurunkan energi aktivasi dari reaksi
2. Meningkatkan kecepatan reaksi
3. Tidak habis atau berubah selama reaksi berlangsung
4. Menunjukkan spesifitas, kompetisi dan saturasi
Teori katalitik enzim
1. Teori Lock and Key
Teori yang mendasarkan pada kesesuaian bentuk antara enzim dan substrat
sehingga memungkinkan untuk berikatan secara spesifik sebagaimana
antara gembok dan kunci. Dalam hal ini substrat terikat pada posisi tertentu
pada enzim dengan tepat sesuai (binding site) bentuknya dan kemudian
melakukan reaksi disitu hingga terbentuk produk.
47
2. Teori penyesuaian (Induced fit theory)
Teori yang mendasarkan bahwa struktur enzim pada binding site nya adalah
lentur dan secara spesifik mampu menyesuaikan dengan struktur substrat
yang tepat. Sekali substrat terikat pada binding site enzim rekasi akan dapat
berjalan. Dengan teori ini dapat dijelaskan bahwa reaksi enzimatik umumnya
berjalan reversible.
Gambar VI-3. Teori katalitik enzim. Teori Lock and Key merupakan teori lama yang
tidak dapat menjelaskan adanya sifat reversible reaksi enzimatis. Teori induced fit
merupakan teori yang banyak dianut hingga saat ini.
Adanya ko-faktor dank o enzim dapat mempermudah pengikatan substrat dengan
enzim.
Gambar VI-4. Peran ko-faktor dalam reaksi enzimatis
48
Pengaruh temperatur dan PH pada kerja enzim
Enzim adalah protein yang secara alami memiliki struktur tiga dimensi yang dibentuk
oleh berbagai jenis ikatan (utamanya hydrogen, hidrofobik, dan van der walls).
Integritas Bentuk tiga dimesi (bentuk konformasi) enzim sangat penting dalam
melakukan
aktivitas
katalitiknya
sehingga
menentukan
fungsi
spesifiknya.
Konformasi enzim tersebut bertahan pada temeratur dan pH tertentu.
Adanya perubahan temperatur dan pH dapat mengusik ikatan-ikatan intramolekul
enzim sehingga dapat merubah bentuk konformasinya. Dengan perubahan tersebut
akan menyebabkan perubahan sifat katalitiknya/aktivitasnya.
Gambar VI-5. Perubahan konformasi enzim karena pengaruh temperatur dan pH.
Perubahan temperatur dan pH akan menyebabkan pemutusan ikatan-ikatan
intramolekuler enzim sehingga akan merubah bentuk tigadimensinya.
49
Perubahan sedikit saja temperatur ataupun pH akan mampu merubah aktivitas
enzim.
Sekali level kritik terlampaui hingga perubahan konformasi tidak dapat dikembalikan
lagi (irreversible) maka aktivitas enzim akan hilang selamanya.
Gambar VI-6. Pengaruh temperatur dan pH pada aktivitas enzim. Pada umumnya
enzim memiliki aktivitas optimum pada temperatur 30-40 oC dan pH 6,5-7,4. Pada
temperatur rendah (<20 oC) aktivitas enzim sangat rendah karena tidak cukup energi
utnuk melakukan raksi, sementara pada temperatur tinggi enzim mengalami
denaturasi (perubahan konformasi) sehingga menjadi tidak aktif.
Pengaruh konsentrasi substrat atau enzim pada kecepatan reaksi
Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh konsentrasi substrat dan enzim.
Kecepatan rekasi enzimatik berbanding langsung dengan konsentrasi enzim.
Semakin tinggi konsentrasi enzim, kecepatan reaksi semakin tinggi.
Konsentrasi substrat hanya berpengaruh pada peningkatan kecepata reaksi di awal
sajan pada konsentrasi enzim yang konstatn, yait pada konsentrasi substrat yang
rendah. Semakin tinggi konsentrasi substrat kecepatan reaksi akan semakin tinggi
hingga pada batas tertentu dan mencapai maksimum.
50
Gambar VI-7. Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat pada kecepatan rekasi
enzimatik.
Gambar VI-8. Peningkatan ketersediaan enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi.
Apabila reaksi terjadi dengan penambahan substrat yang berlebihan akan
menyebankan penjenuhan enzim sehingga reaksi berjalan konstan.
Dengan penambahan konsentrasi enzim akan tingkat kejuhannya akan naik
sehingga akan meningkatkan kecepatan reaksinya.
51
Regulasi aktivitas Enzim
Aktivitas enzim dapat diatur dengan berbagai cara:
1. Kontrol ekspresi gen (akan diterangkan pada kuliah Biologi molecular,
semester 3)
2. Modifikasi struktur dengan cara pemotongan. Sebagian enzim berada dalam
bentuk inaktif dan diaktivasi dengan cara pemotongan (cleavage). Misalnya
Kemotripsin, pepsinogen, angiotensinogen.
3. Modifikasi ikatan kovalen. Banyak enzim yang tingkat aktifitasnya ditentukan
dengan penambahan gugus tertentu, misalnya gugus fosfat melalui proses
fosforilasi. Sebagian enzim tersebut akan meninkat aktivitasnya dan sebagian
lai akan menurun.
4. Sequestrasi. Banyak juga enzim yang tingkat aktivitasnya juga ditentkan oleh
ikatannya dengan protein lain (sequestrasi).
5. Regulasi
allosterik.
Beberapa
enzim
aktivitasnya
ditentukan
oleh
pengikatannya dengan senyawa kecil pada bagian lain dari tempat aktifnya.
Senyawa yang terikat tersebut akan merubah konformasi enzim sehingga
menentukan tingkat aktivitasnya.
Gambar VI-9. Aktivasi Kemotripsin dengan cara pemotongan
52