Enzim : adalah protein khusus yang mengkatalisis reaksi biokimia

ENZIM
Enzim : adalah protein khusus yang mengkatalisis reaksi
biokimia tertentu
terikat pada satu atau lebih zat-zat yang bereaksi. Dengan
demikian enzim menurunkan barier energi (jumlah energi
aktivasi yang diperlukan) dari reaksi, sehingga reaksi dapat
berlangsung dengan cepat
Note : kini ditemukan beberapa molekul RNA yang memiliki sifat
katalitik disebut ribozim
Keistimewaan enzim sebagai katalis
- Daya katalitik sangat tinggi (mempercepat reaksi 108 – 1020 kali)
- Spesifitas terhadap substrat sangat tinggi
- Tidak membentuk produk samping
- Bekerja pada kondisi (suhu, pH) yang normal atau tidak ekstrim
(“milk conditions”)
E+S
K1
K2
ES
K3
lok dan key
karena enzim bekerja
sangat spesifik 
substrat yang tidak
sesuai tidak dikatalisis
Peranan
Menurunkan batasan
energi aktivasi yang
dibutuhkan untuk
memulai reaksi
enzim
P+E
protein katalis
Agen kimia yang mengubah
kecepatan reaksi tanpa ikut dalam
reaksi dan tanpa berubah akibat
reaksi tersebut, akan tetapi dibuat
tersedia berulangkali untuk
melakukan katalisis reaksi berikutnya
Mampu melakukan
Energi yang dibutuhkan
untuk memecah molekul
senyawa reaktan (substrat)
Berdasarkan
pengaruhnya terhadap
energi aktivasi yang
dibutuhkan setiap reaksi
kimia
Energi bebas
Ea
tanpa katalisis
Ea Dengan katalisis
Awal
G
Akhir
Keterangan
Ea : energi aktivasi
Perkembangan reaksi
Reaksi katalitik yang dilakukan oleh enzim
Enzim tidak ikut bereaksi ?
Katalisis oleh enzim  2 mekanisme
1. Enzim  meningkatkan kemungkinan bertemunya molekul potensial
yang akan bereaksi  karena enzim mempunyai afinitas yang tinggi
terhadap substrat
2. Terjadinya ikatan sementara (non kovalen seperti ikatan hidrogen,
ikatan ion) antara enzim dan substrat yang menyebabkan suatu
redistribusi elektron dalam molekul substrat. Redistribusi
menyebabkan adanya tekanan pada ikatan kovalen spesifik dalam
substrat  yang akhirnya mengakibatkan pemutusan ikatan.
Kegunaan enzim
• Proses kimia dan biokimia  manusia, hewan, tumbuh-tumbuhan,
mikroorganisme
• Rekayasa genetik  enzim retriksi, ligase, DNA polimerase,
RNAase, fosfatase
• Industri  sebagai katalis anorganik, obat-obatan (kedokteran),
pengolahan makanan dan minuman, analisis kimia, bahan ditergen
Bagian-bagian enzim
Enzim (protein)
+
kofaktor
Apoenzim (apoprotein)
Koenzim
Kofaktor
Gugus prostetik
Holoenzim (holoprotein)
1. Apoenzim : bagian protein suatu enzim (memerlukan kofaktor untuk
aktivasi)
2. Kofaktor : komponen (organik maupun anorganik) berberat molekul
rendah, tahan panas, yang diperlukan untuk aktivasi enzim (meliputi
koenzim dan gugus prostetik)
3. Koenzim : kofaktor organik yang diperlukan untuk kerja enzim
(sering berupa vitamin)
4. Gugus prostetik : ion logam yang diperlukan untuk aktivitas enzim
dan terikat kuat pada bagian protein suatu enzim
5. Holoenzim : enzim yang strukturnya sempurna (dengan koenzim
atau ion logam) dan bersifat aktif
Vitamin, koenzim (bentuk aktif) dan fungsi enzim
vitamin
Tiamin
Riboflavin
Asam nikotinat
Asam pantotenat
Piridoksin
Biotin
Asam folat
Vitamin B12
Asam askorbat
Vitamin A
Vitamin D
Vitamin E
Vitamin K
Bentuk koenzim
(bentuk aktif))
Tiamin pirofosfat
FMN, FAD
NAD+ ,NADP+
Koenzim A
Piridoksal fosfat
Biositin
Asam tetrahidrofolat
Doksiadenosil kobalamin
Tidak diketahui
Retinal
1,25-dihidroksikolekalsiferol
Tidak diketahui
Tidak diketahui
Jenis reaksi (proses) yang
dilangsungkan
Dekarboksilasi asam α-keto
Reaksi redoks
Reaksi redoks
Transfer gugus asil
Transfer gugus amino
Transfer CO2
Transfer gugus 1-karbon
Pemindahan 1,2 hidrogen
Kofaktor pada reaksi hidroksilasi
Siklus penglihatan
Regulasi metabolisme Ca2+
Perlindungan lipida membran
Kofaktor pada reaksi karboksilasi
Gugus prostetik (unsur anorganik)
Logam
Fe2+ atau Fe3+
Cu2+
Zn2+
Mg2+
Mn2+
K+
Ni2+
Mo
Se
Enzim
Sitokrom oksidase
Katalase
Peroksidase
Sitokrom oksidase
DNA polimerase
Karbonan anhidrase
Alkohol dehidrogenase
Heksokinase
Glukosa 6-fosfatase
Arginase
Piruvat kinase
Urease
Nitrat reduktase
Glutation perosidase
Klasifikasi enzim  berdasarkan
1. Reaksi yang dikatalisis
2. Tempat bekerjanya
3. Biosintesisnya
4. Fungsinya
5. Komponen penyusunnya
Menurut “Commission on enzymes of the international union of
biochemistry” enzim dikelompokkan berdasarkan reaksi biokimia
yang dikatalisis dengan nomor kode sebagai kunci
No
Kelas
Jenis reaksi yang dikatalisis
1
2
3
4
5
Oksidoreduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
6
ligase
Pemindahan elektron
Pemindahan gugus fungsional
Reaksi hidrolisis (pemindahan gugus fungsional ke air)
Penambahan gugus ikatan ganda dan sebaliknya
Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan
bentuk isomer
Pembentukan ikatan C—C, C—S, C—O, C—N oleh
reaksi kondensasi yang terkait dengan penguraian ATP
contoh
Kelas 1 oksidoreduktase
Subkelas : 1. bekerja pada gugus CH—OH (substrat donor)
2. gugus aldehid
3. gugus CH—CH
4. gugus CH—NH (amina primer)
5. gugus CH—NH- (amina 2°)
6. g NADH/NADPH
7. dst
Sub subkelas : 1. NAD+ atau NADP+ sebagai penerima
2. sitokrom
3. oksigen
dst. Senyawa penerima lainnya
Berdasarkan tempat bekerja
1. Endoenzim  menghidrolisis/memecah dari bagian tengah
makromolekul
contoh α amilase  memecah ikatan glikosida α 1-4 endoglukosidase
2. Eksoenzim  menghidrolisis/memecah dari bagian ujung
makromolekul
contoh ß-amilase  memecah ikatan glikosida α 1-4 eksoglukosidase
Berdasarkan biosintesisnya
1. Enzim konstitutif  enzim diproduksi setiap saat
contoh umumnya enzim yang berperan dalam metabolisme
2. Enzim induktif dikeluarkan apabila ada inducer
contoh enzim pencernaan (amilase, lipase, protease)
Enzim
Protein
Aktivitas enzim Kemampuan untuk katalisis sangat berkaitan
dengan struktur molekul protein
hilang
Struktur tersier/kuarterner
berubah
Faktor lingkungan seperti pH dan suhu
Sisi aktif
ikatan
glukosa
fruktosa
enzim
Substrat
Ex. sukrosa
H2O
Substrat mengikat
enzim, menjadi komplek
enzim-substrat
Ikatan dari substrat dan
enzim menyebabkan ikatan
sukrosa terlepas menjadi
glukosa fruktusa
Produk dilepas dan
enzim bebas
mengikat substrat
yang lainnya
Sisi aktif
Dibentuk oleh sejumlah residu asam amino yang cabang
sampingnya mempunyai 2 peranan :
1. Untuk menarik dan mengorientasikan substrat dengan cara yang
khas pada sisi aktif tersebut (asam amino demikian disebut
residu kontrol, serta menyebabkan kespesifikan substrat)
2. Ikut serta dalam pembentukan ikatan sementara dengan molekul
substrat, ikatan yang membuat substrat bermuatan, memasukkan
tekanan dalam ikatan tertentu dan memulai terjadinya perubahan
katalitik (asam amino tersebut disebut residu katalitik)
Residu kontrol
+
Residu katalitik
Sisi aktif
Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
Laju reaksi (IU/menit)
Laju reaksi (IU/menit)
1. Suhu dan pH
0
10
20
30
Suhu
40
50
0
3
6
pH
9
12
Suhu dan pH faktor penting  aktivitas enzim (karena protein).
Aktivitas enzim meningkat sejalan dengan peningkatan suhu
lingkungan karena tumbukan antara substrat dengan sisi aktif
meningkat seiring dengan meningkatnya pergerakan molekul.
Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu,
karena panas menganggu ikatan hidrogen, ion dan berbagai
ikatan yang menstabilkan bentuk aktif enzim sehingga enzim
(merupakan protein) mengalami proses denaturasi. Setiap
enzim mempunyai suhu dan pH optimum  kecepatan reaksi
mencapai titik tertinggi, jumlah molekul yang berikatan dengan
sisi aktif mencapai titik tertinggi tanpa terjadi proses denaturasi
protein enzim
Laju reaksi (IU/menit)
Laju reaksi (IU/menit)
2. Konsentrasi enzim dan substrat
Konsentrasi substrat
Konsentrasi enzim
Inhibitor kompetitif
3. Konsentrasi inhibitor
Inhibitor non kompetitif
Inhibitor kompetitif :
Senyawa kimia yang tidak terlalu memiliki kemampuan mengubah
bentuk molekulnya sehingga menyerupai substrat dan bersaing
dengan substrat untuk berikatan pada sisi aktif enzim
Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan
konsentrasi substrat
Contoh : kerja enzim dehidrogenase suksinat dihambat oleh
anion suksinat, oksaloasetat
Inhibitor non kompetitif :
Senyawa kimia yang tidak bersaing dengan substrat untuk
berikatan pada sisi aktif enzim melainkan berikatan dengan enzim
dan mengubah bentuk molekul enzimnya. Kondisi ini
menyebabkan terjadi perubahan sisi aktif sehingga enzim tidak
dapat menggunakan sisi aktifnya untuk berikatan dengan substrat
Contoh : enzim dehidratase L-treonin oleh L-isoleusin
4. Modulator (aktivator/represor)
yang berperan sebagai modulator (pengatur) seperti :
- Ion atau molekul yang membantu kerja enzim atau
disebut juga kofaktor
Enzim alosterik (pengatur
- Enzim regulatori (enzim pengatur) bukan kovalen)
Enzim pengatur kovalen
yaitu enzim pemacu yang menentukan kecepatan
keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini
mengkatalisis tahap yang paling lambat atau tahap
penentu kecepatan. Disamping mempunyai fungsi
katalitik enzim ini juga mampu meningkatkan atau
menurunkan aktivitas katalitik sebagai respon terhadap
isyarat tertentu
5. Waktu
Tergantung kebutuhan berapa lama enzim mengkatalisis
substrat  untuk katalisis partial/sempurna