Ir. Niken Astuti, MP. Prodi Peternakan, Fak. Agroindustri, UMB YOGYA

ENZIM
Ir. Niken Astuti, MP.
Prodi Peternakan, Fak. Agroindustri,
UMB YOGYA
ENZIM
• ENZIM ADALAH PROTEIN YG SANGAT KHUSUS YG
MEMILIKI AKTIVITAS KATALITIK.
• SPESIFITAS ENZIM SANGAT TINGGI TERHADAP
SUBSTRAT NYA
• ENZIM MEMPERCEPAT REAKSI KIMIAWI SPESIFIK
TANPA PEMBENTUKAN PRODUK SAMPING
• ENZIM BEKERJA ATAU BERFUNGSI DI DALAM LARUTAN
ENCER PADA KEADAAN SUHU DAN pH NORMAL
• ENZIM BEKERJA DG URUT-URUTAN YG TERATUR,
MENGKATALIS RATUSAN REAKSI BERTAHAP YG
MENGURAIKAN MOLEKUL NUTRIEN, REAKSI YG
MENYIMPAN DAN MENGUBAH ENERGI KIMIAWI
SEJARAH BIOKIMIA MERUPAKAN
SEJARAH PENELITIAN ENZIM
• BAHWA BEBERAPA BENTUK KATALIS TERJADI DLM
SISTEM BIOLOGI PERTAMAKALI DITEMUKAN PADA
AWAL TAHUN 1800 YAITU PENELITIAN
PENCERNAAN DAGING OLEH SEKRESI LAMBUNG
DAN PERUBAHAN PATI MENJADI GULA OLEH AIR
LIUR
• PADA TAHUN 1850 Louis Pasteur MENYIMPULKAN
BAHWA FERMENTASI GULA MENJADI ALKOHOL
OLEH RAGI YG DIKATALIS FERMEN (YG KEMUDIAN
DINAMAKAN ENZIM)
• PADA TAHUN 1879 EDUARD BUCHNER BERHASIL
MENGESTRAK DR LARUTAN SUATU BENTUK AKTIF
DARI SEL RAGI.
• PADA AWAL ABAD DUA PULUH EMIL FISCHER
MELAKUKAN PENELITIAN MENGENAI SPESIFITAS
ENZIM, PENELITI LAIN MEMPELAJARI KINETIKA
AKTIVITAS ENZIM DAN MENYUSUN TEORI KERJA
ENZIM
• PADA TAHUN 1926 ENZIM DPT DIISOLASI DLM
BENTUK KRISTAL UNTUK PERTAMAKALINYA YAITU
ENZIM UREASE YG DIPEROLEH DARI EKSTRAK
KACANG OLEH JAMES SUMMER. KRISTAL URASE
KESELURUHANNYA TERDIRI DARI PROTEIN
SEHINGGA DIKEMUKAKAN BAHWA SEMUA ENZIM
ADALAH PROTEIN
• PADA TAHUN 1930 John Northrop dkk
MENGKRISTALKAN PEPSIN DAN TRIPSIN YG
KEDUANYA JG PROTEIN
• BERKEMBANG PENELITIAN PENELITIAN TENTANG
ENZIM SHGGA DIKETEMUKAN 2000 JENIS ENZIM
YG MASINGMASING MENGKATALIS REAKSI KIMIA
YG BERBEDA.
• MASIH BANYAK PERTANYAAN TENTANG ENZIM YG
BELUM TUNTAS TERJAWAB ANTARA LAIN
MENGAPA MOLEKUL ENZIM DEMIKIAN BESAR
DIBANDINGKAN SUBSTRATNYA? BAGAIMANA
KERJA ENZIM DIATUR DAN SEBAGAINYA.
ENZIM MEMPERLIHATKAN
SEMUA SIFAT PROTEIN
• SEMUA ENZIM ADALAH PROTEIN YG AKTIVITAS
KATALITIKNYA BERGANTUNG PADA INTEGRITAS
STRUKTURNYA SEBAGAI PROTEIN. CONTOH : JIKA
SATU ENZIM DIDIDIHKAN DG ASAM KUAT ATAU
DIINKUBASIKAN DG TRIPSIN YAITU PERLAKUAN
MEMOTONG RANTAI POLIPEPTIDA MAKA
AKTIVITAS KATALITIKNYA AKAN HANCUR.
• JIKA RANTAI PROTEIN ENZIM DIUBAH OLEH
ADANYA PANAS, OLEH PERLAKUAN pH yg
MENYIMPANG DR NORMAL ATAU OLEH
PERLAKUAN DG SENYAWA PERUSAK LAINNYA
MAKA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM JUGA LENYAP
• ENZIM SEPERTI PROTEIN LAIN MEMPUNYAI BERAT
MOLEKUL YG BERKISAR DARI 12000 SAMPAI 1 JUTA.
OLEH KARENA ITU ENZIM BERUKURAN SANGAT
BESAR DIBANDINGKAN DENGAN SUBSTRAT ATAU
GUGUS FUNGSIONAL TARGETNYA.
• BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI
POLIPEPTIDA DAN TIDAK MENGANDUNG GUGUS
KIMIAWI SELAIN RESIDU ASAM AMINO. TETAPI
ENZIM LAIN MEMERLUKAN TAMBAHAN KOMPONEN
KIMIA BAGI AKTIVITASNYA, KOMPONEN INI DISEBUT
KOFAKTOR.
• KOFAKTOR MUNGKIN SATU MOLEKUL ANORGANIK
• SEPERTI Fe2+, Mn2+ atau Zn2+ ATAU MUNGKIN JUGA SATU
MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS YG DISEBUT
KOENZIM
• BEBERAPA ENZIM MEMBUTUHKAN BAIK KOENZIM
MAUPUN SATU ATAU LEBIH ION LOGAM BAGI
AKTIVITASNYA.
• PADA BEBERAPA ENZIM KOENZIM ATAU GUGUS
LOGAM HANYA TERIKAT SECARA LEMAH ATAU
DLM WAKTU SEMENTARA PADA PROTEIN TETAPI
PADA ENZIM LAIN SENYAWA INI TERIKAT KUAT
ATAU TERIKAT SECARA PERMANEN YG DISEBUT
DG GUGUS PROSTETIK
• ENZIM YG STRUKTURNYA SEMPURNA DAN AKTIF
MENGKATALISIS BERSAMA-SAMA DG KOENZIM
ATAU GUGUS LOGAMNYA DISEBUT HOLOENZIM
• KOENZIM DAN ION LOGAM BERSIFAT STABIL
SEWAKTU PEMANASAN, BAGIAN PROTEIN ENZIM
YANG TERDENATURASI OLEH PANAS DISEBUT
APOENZIM
• CONTOH UNSUR ANORGANIK SEBAGAI KOFAKTOR
YAITU :
• 1.Fe2+ atau Fe3+ pd oksidase sitokhrom, Katalase dan
Peroksidase
• 2. Cu2+ pada Oksidase sitokhrom
• 3. Zn2+ pd polimerase DNA, Anhidrase karbonik dan
Dehidrogenase alkohol
•
•
•
•
•
•
4. Mg2+ pd heksokinase dan 6-fosfatase glukosa
5. Mn2+ pd Arginase
6. K+ pd Kinase piruvat (jg memerlukan Mg2+)
7. Ni2+ pd urease
8. Mo pd reduktase nitrat
9. Se pd Peroksidase glutation
•
•
•
•
•
Macam-macam koenzim yaitu :
Koenzim
Senyawa yg dipindahkan
1. Tiamin pirofosfat
Aldehida
2. Flavin adenin dinukleotida Atom hidrogen
3. Nikotinamidanadenin dinukleotida Ion hidrida
•
•
•
•
•
4. Koenzim A
5. Pridoksal fosfat
6. Koenzim B12
7. Biositin
8. Tetrahidrofolat
Gugus asil
Gugus amino
Atom H dan gugus alkil
CO2
Gugus satu-karbon lainnya
• ENZIM DIGOLONGKAN BERDASARKAN REAKSI YG
DIKATALISIS
• BANYAK ENZIM YG TELAH DINAMAKAN DENGAN
MENAMBAHKAN AKHIRAN ASE KEPADA NAMA
SUBSTRATNYA, CONTOH UREASE MENGKATALISIS
HIDROLISIS UREA, ARGINASE MENGHIDROLISIS
ARGININ.
• TETAPI BANYAK ENZIM YG DINAMAKAN DENGAN
TIDAK MENERANGKAN SUBSTRATNYA CONTOH
TRIPSIN DAN PEPSIN.
• KARENA TERUS MENINGKATNYA JUMLAH ENZIM
YG DIKETEMUKAN MAKA SUATU DASAR
PENGGOLONGAN ENZIM SECARA SISTEMATIS
TELAH DIKEMUKAKAN OLEH PERSETUJUAN
INTERNASIONAL
• SISTEM INI MENEMPATKAN SEMUA ENZIM KE
DALAM ENAM KELAS UTAMA MASING-MASING DGN
SUBKELAS DIDASARKAN PADA MACAM REAKSI
YANG DIKATALISA
• MASING-MASING ENZIM MEMPUNYAI KODE DALAM
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
BENTUK ANGKA TERDIRI DARI 4 ANGKA, MASING-MASING
ANGKA DIPISAHKAN DENGAN TITIK.
ANGKA PERTAMA MENGGAMBARKAN KATAGORI KELAS
UTAMA DENGAN PENGATURAN SEBAGAI BERIKUT :
KELAS KLASIFIKASI ENZIM
TIPE REAKSI YG DIKATALISIS
1
OKSIDOREDUKTASE PEMINDAHAN ELEKTRON
2
TRANSFERASE
REAKSI PEMINDAHAN
GUGUS FUNGSIONAL
3
HIDROLASE
REAKSI HIDROLISIS
4
LIASE
MELEPASKAN SEBUAH GUGUS YG
TERDAPAT PADA SUATU SUBSTRAT
5
ISOMERASE
REAKSI ISOMERISASI
6
LIGASE
REAKSI SINTESIS DGN MENGGABUNG
KAN DUA MOLEKUL, C-C, C-O, C-S, C-N EX PD PENGURAIAN
ATP