Protein:

PROTEIN
POLIMER ASAM AMINO
Molekul besar yg tersusun atas banyak asam
amino yang berikatan satu sama lain dengan
urutan tertentu.
Urutan asam amino disandi oleh gen (DNA)
yang ada di dalam setiap sel oeganisme hidup
• Fungsi Protein
–
–
–
–
–
–
–
Pendukung struktural
Simpanan
Pengangkut
Sinyal antar sel
Penggerak
Pertahan melawan zat asing
Enzim
Protein:
• Polipeptida terhubungkan secara kovalen
mungkin dengan:
• kofactor,
• koenzim,
• gugus prostetik,
• modifikasi lain
Kofaktor:Istilah umum komponen non-asam amino fungsional
– ion logam atau molekul organik
Koenzim : Kofaktor organik
– NAD+ dalam laktat dehidrogenase
Gugus Prostetik merupakan kofaktor yg terikat kovalen dengan enzim
– Hem dalam myoglobin
Polypeptide Size in Some Proteins
Kelas Protein Terkonjugasi
Struktur & Fungsi Protein
• Fungsi tergantung pada struktur
– structur 3-D
• berbelok, berlipat, bergulung di dalam bentuk unik
pepsin
hemoglobin
collagen
Struktur Primer (1°)
• Urutan asam amino dalam rantai
– sekuens/urutan asam amino
ditentukan oleh gen(DNA)
– Perubahan kecil sekuens asam
amino dapat mempengaruhi
struktur protein dan fungsinya
• Perubahan 1 asam amino dapat
membuat semua berbeda!
lysozyme: enzim dalam
air mata dan lendir yg
membunuh bakteri
Struktur Sekunder (2°)
• “Pelipatan Lokal ”
– Pelipatan sepanjang seksi pendek polipeptida
– Interaksi antara asam amino yg berdekatan
• Ikatan H
– Ikatan lemah antara
gugus R
– Membentuk seksi
struktur 3-D
• helix -α
• Lembaran
berlipat -
Struktur Sekunder (2°)
Struktur Tersier (3°)
• “ Pelipatan seluruh molekul”
– Interaksi antara asam amino yg berjauhan
• Interaksi hidrofobik
– Sitpplasma dalam air
– Asam amino nonpolar
terkumpul diluar air
• Ikatan H & ionik
• Jembatan disulfida
– Ikatan kovalen antara
sulfur dalam sulfhidril (S–H)
– Menjangkarkan bentuk 3-D
Struktur kuaterner (4°)
• Lebih dari satu rantai polipeptida terikat bersama
– Menjadi satu polpeptida yg fungsional
• hydrophobic interactions
kolagen = kulit & urat
hemoglobin
Struktur Protein (review)
Gugus R
Interaksi hidrofobik
Interaksi jembatan disulfida
Ikatan H & ionik
3°
1°
Sekuens asam
amino
Ikatan peptida
Ditentukan
oleh DNA
Banyak
Polipeptida
Interaksi
hidrofobik
4°
2°
Gugus R
H bonds
Denaturasi Protein
• protein tak berlipat
– Kondisi yg mengacaukan ikatan H , ionik,
jembatan disulfida
• suhu
• pH
• Salinitas/garam
– merubah struktur 2° & 3°
• Merubah bentuk 3-D
– Merusak sifat functional
– Beberapa protein dapat kembali ke bentuk fungsionalnya
setelah denaturasi, tetapi kebanyakan tidak bisa.