Protein:
advertisement
PROTEIN POLIMER ASAM AMINO Molekul besar yg tersusun atas banyak asam amino yang berikatan satu sama lain dengan urutan tertentu. Urutan asam amino disandi oleh gen (DNA) yang ada di dalam setiap sel oeganisme hidup • Fungsi Protein – – – – – – – Pendukung struktural Simpanan Pengangkut Sinyal antar sel Penggerak Pertahan melawan zat asing Enzim Protein: • Polipeptida terhubungkan secara kovalen mungkin dengan: • kofactor, • koenzim, • gugus prostetik, • modifikasi lain Kofaktor:Istilah umum komponen non-asam amino fungsional – ion logam atau molekul organik Koenzim : Kofaktor organik – NAD+ dalam laktat dehidrogenase Gugus Prostetik merupakan kofaktor yg terikat kovalen dengan enzim – Hem dalam myoglobin Polypeptide Size in Some Proteins Kelas Protein Terkonjugasi Struktur & Fungsi Protein • Fungsi tergantung pada struktur – structur 3-D • berbelok, berlipat, bergulung di dalam bentuk unik pepsin hemoglobin collagen Struktur Primer (1°) • Urutan asam amino dalam rantai – sekuens/urutan asam amino ditentukan oleh gen(DNA) – Perubahan kecil sekuens asam amino dapat mempengaruhi struktur protein dan fungsinya • Perubahan 1 asam amino dapat membuat semua berbeda! lysozyme: enzim dalam air mata dan lendir yg membunuh bakteri Struktur Sekunder (2°) • “Pelipatan Lokal ” – Pelipatan sepanjang seksi pendek polipeptida – Interaksi antara asam amino yg berdekatan • Ikatan H – Ikatan lemah antara gugus R – Membentuk seksi struktur 3-D • helix -α • Lembaran berlipat - Struktur Sekunder (2°) Struktur Tersier (3°) • “ Pelipatan seluruh molekul” – Interaksi antara asam amino yg berjauhan • Interaksi hidrofobik – Sitpplasma dalam air – Asam amino nonpolar terkumpul diluar air • Ikatan H & ionik • Jembatan disulfida – Ikatan kovalen antara sulfur dalam sulfhidril (S–H) – Menjangkarkan bentuk 3-D Struktur kuaterner (4°) • Lebih dari satu rantai polipeptida terikat bersama – Menjadi satu polpeptida yg fungsional • hydrophobic interactions kolagen = kulit & urat hemoglobin Struktur Protein (review) Gugus R Interaksi hidrofobik Interaksi jembatan disulfida Ikatan H & ionik 3° 1° Sekuens asam amino Ikatan peptida Ditentukan oleh DNA Banyak Polipeptida Interaksi hidrofobik 4° 2° Gugus R H bonds Denaturasi Protein • protein tak berlipat – Kondisi yg mengacaukan ikatan H , ionik, jembatan disulfida • suhu • pH • Salinitas/garam – merubah struktur 2° & 3° • Merubah bentuk 3-D – Merusak sifat functional – Beberapa protein dapat kembali ke bentuk fungsionalnya setelah denaturasi, tetapi kebanyakan tidak bisa.
