enzim - USU OCW

Biokimia
kuliah 9
ENZIM
Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa
dalam:
• Laju reaksi lebih tinggi, 106 – 1012 KALI.
Karbonik anhidrase 105 mol CO2 per detik
• Kondisi reaksi ‘mild’, tidak terlalu panas
• Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk
samping
• Kapasitas untuk pengaturan
Feedback inhibition
Mekanisma pengontrolan enzim
• Feed back inhibition, produk akhir dalam
suatu jalur menghambat enzim pertama
dalam lintasan
• Fosforilasi residu threonin atau tyrosin
• Disintesis dam prekursornya, zimogen.
Pengaktifan terjadi melalui pemutusan
ikatan peptida
Klasifikasi dan tata nama enzim
• Reaksi-reaksi dan enzim yang
mengkatalisisnya dibagi dalam 6 kelas
• Nama enzim mempunyai 2 bagian
• Keterangan tambahan
• Masing-masing enzim mempunyai nomor
kode sistematik (EC) nomor ini
menyetakan ; jenis reaksi. Sub kelas dan
sub sub kelas
Keenam kelas enzim tersebut adalah:
X
• Oksidoreduktase
S red + S’ oks ------ S oks + S’red
• Transferase
S—G + S’ ---- S’—G + S
• Hidrolase
Asilkolin + H2O ----- kolin + asam
• Liase
Y
C ---C ------ X---Y + C---C
ikatan rangkap
• Isomerase
• ligase
Spesifikasi substrat
tripsin
trombin
Karakteristik sisi aktif enzim
• Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran
total enzim
• Struktur 3 dimensi dibentuk oleh gugus
dari residu yang berlainan, berjauhan
• Berupa cekungan, daerah terbuka yang
dangkal
• Spesifikasi ikatan tergantung pada
pengaturan secara tepat sisi aktif enzim
2 model interaksi enzim dengan substrat
Model lock n key
Induce fit model
Sifat kinetika enzim
1. Efek temperatur
menurut teori kinetika reaksi kimia:
- untuk bereaksi molekul harus saling
membentur
- untuk benturan yang berhasil, harus
mempunyai cukup energi untuk
mengatasi energi penghalang, pembatas
reaksi
Koefisien temperatur (Q10).
2. Pengaruh pH
•
•
Denaturasi enzim pada pH ekstrim
Pengaruh terhadap keadaan muatan
listrik enzim dan substrat
3. Pengaruh konsentrasi reaktan
• Substrat
Pengaruh konsentrasi enzim
• Kecepatan reaksi tidak selalu sebanding dengan
[enzim]
• Bila reaksi yang dikatalisis enzim mengawali 1
atau lebih substrat menjadi produk (P), tidak ada
produk (P) untuk reaksi terbalik terjadi
• Pada awal reaksi kecepatan awal (Vi) akan
berbanding langsung dengan [enzim]
• Enzim adalah reaktan yang bergabung dengan
substrat membentuk EnzS yang akan terurai
menghasilkan Produk dan enzim bebas
k1
Enz + S
k2
EnzS
Enz + P
k-1
k-2
Disederhanakan
k1
Enz + S
Enz + P
k-2
Kec 1 = k1 [Enz] [S]
Kec 2 = k-2 [Enz] [P]
k1
Keq =
[Enz] [P]
=
k-2
[P]
=
[Enz] [S]
[S]
• Jadi: Enzim merubah jalan reaksi tetapi
tidak mengubah konsentrasi reaktan dan
produk pada awal dan akhir
keseimbangan faktor-faktor yang
menentukan Keq
4. Pengaruh inhibitor
-
-
Sifat irreversibel, inhibitor terurai sangat
lambat karena terikat kuat oleh ikatan
kovalen dan non kovalen dengan enzim
Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai
inhibitor kompetitif
inhibitor non kompetitif
Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
Pengaruh inhibitor pada kecepatan reaksi
Pengaruh non kompetitif inhibitor