Enzim

Enzim
Definisi Umum
Dlm system biologi  reaksi
kimia selalu memerlukan katalis.
Tanpa katalis  sangat lama
shg diperlukan  Enzim yg
berfungsi sbg biokatalisator
protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.


Katalis yg paling
efisien  mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis
reaksi maupun
substratnya ,
Tripsin
Trombin

Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya

Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan
organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya (feedback inhibition)

bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan
diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai
(enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut
 zymogen
Tiga sifat utama enzim :



Kemampuan katalitiknya
Spesifisitas
Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Bagian-bagian enzim
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
Bagian-bagian enzim (lanjutan)




Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 – 1 juta kd
Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor / koenzim
Kofaktor  ion-ion anorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya
Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya




Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat
kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim  gugus prostetik
Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein saja pada
suatu enzim  Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi enzimatis tersebut.
Klasifikasi enzim
Bagaimana enzim bekerja

Reaksi tanpa enzim:




Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis

Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik
di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi

Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas
standar (ΔGº)
Agar reaksi berjalan
spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan enzim lebih
rendah dr reaksi tanpa enzim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi

Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

Substrat terikat pd  sisi aktif y/ cekukan pd protein yg
berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi
kimia
Karakteristik sisi aktif enzim




merupakan bagian kecil dari enzim
sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi.  memberikan lingkungan
mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino
yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang
terlibat

Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:



Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim
Asam amino yang membentuk kedua
bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan
Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas enzim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi enzim

Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan
sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi komplek
ES
Lock and key model
Induced Fit model
Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja
enzim



pH  setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C
(sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C.
Mengapa?
[S] dan atau [E]
Kinetika Reaksi Enzimatis
K1
E+S
K2
ES
E+P
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2
= Km
K2
Vmax [S]
V=
Km + [S]
 konstanta
Michaelis
 Persamaan
Michaelis-Menten
Penghambatan Reaksi Enzimatis



Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen
dalam enzim
Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt
lepas kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :



competitive
non-competitive
un-competitive
penghambatan competitive



inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang
penghambatan non-competitive




inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi
Vmax –nya
Penghambatan un-competitive




Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
Berbeda dgn noncompetitive  inhibitor ini
hanya terikat pd
komplek ES
Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
Vmax berubah, dan Km
juga berubah
Enzim allosterik

Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai
respon terhadap pengikatan modulator efektor

Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik
enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk
mengikat modulator.
Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama

