Enzim dan koenzim Macam-macam enzim Cara kerja enzim Sifat

 Enzim
dan koenzim
 Macam-macam
enzim
 Cara kerja enzim
 Sifat kinetik enzim
 Faktor-faktor yang
mempengaruhi
katalisis enzim
 Regulasi
dan
aktivitas enzim
Enzim dan koenzim - 2

Enzim dan koenzim - 3
Substansi yang
terdapat didalam sel
dalam jumlah sedikit
yang berfungsi untuk
mempercepat (10 juta
kali lipat) atau
mengkatalisis reaksi
kimiawi tetapi
enzimnya sendiri tidak
mengalami perubahan.
Enzim dan koenzim - 4
1
Pada permukaan
enzim terdapat celah
yang berfungsi
sebagai active site
atau catalytic site
dimana satu atau dua
substrat spesifik dapat
diikat.
 Enzim lengkap disebut
holoenzim  terdiri
dari:

Apoenzyme / apoprotein adalah bagian protein
dari enzim
 Cofactor adalah bagian non-protein dari enzim
(contoh: Ca++, Mg++, dan K+)

 Apoenzyme
(Apoprotein)
 Cofactor
Enzim dan koenzim - 5
Enzim dan koenzim - 6
 Jika
cofactor berupa  Beberapa koenzim
molekul organik 
diperoleh dari
disebut coenzyme.
vitamin.
 Koenzim bertindak
 Coenzyme yang
sebagai transporter
penting:
gugus kimia dari
 NAD+
satu reaktan ke
 NADP+
reaktan lainnya.
 FAD
 Coenzyme A
Enzim dan koenzim - 7
Enzim dan koenzim - 8
2
 Enzim
bekerja dengan cara:
 Induced fit model (hand in glove)
 Reaksi enzim-substrat
Enzim dan koenzim - 9

Ikatan substrat pada enzim menyebabkan sedikit
perubahan bentuk enzim fleksibel, melalui proses yang
disebut induced fit untuk membentuk zat antara
(intermediate) yang disebut kompleks enzim-substrat.
Enzim dan koenzim - 11
Enzim dan koenzim - 10
 Enzim
merubah
molekul target
“SUBSTRAT”
 menjadi
molekul yang
berbeda 
“PRODUK”
Enzim dan koenzim - 12
3



Kinetika enzim berkaitan
dengan mekanisme
reaksi kimia yang
dikatalisis enzim untuk
menentukan kecepatan
reaksi dan bagaimana
perubahan respon pada
parameter.
Enzim meningkatkan
kecepatan reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi.
Tenaga pendorong reaksi kimia adalah bahwa energi
bebas pada produk harus kurang dari energi bebas
reaktan.
 Penurunan
energi aktivasi dilakukan dengan
cara mengikat substrat sehingga terbentuk
kompleks enzim-substrat yang
memungkinkan produk dari reaksi enzim
terbentuk dan dilepaskan.
 Untuk dapat dirubah menjadi produk, maka reaktan harus
menyerap cukup energi untuk memasuki keadaan teraktifkan
(transisi).
Enzim dan koenzim - 13
 Hal
Enzim dan koenzim - 14

ini dapat terjadi, karena:
 Enzim mengikat substrat mereka pada active
site.
 Ikatan substrat pada active site akan membawa
enzim dan substrat menjadi sangat dekat
sehingga reaksi akan terjadi.
 Enzim akan menekuk substrat kedalam
sehingga membuat lebih reaktif.
● Dalam istilah biokimia, disebut transition state.
● Hal ini membuat kemungkinan subtrat untuk
bereaksi dan membentuk produk baru.
Enzim dan koenzim - 15
BAGAIMANA DAPAT
MEMBUAT REAKSI
BIOLOGIKAL BERJALAN
LEBIH CEPAT???
 Menambahkan lebih
banyak substrat.
 Menambah lebih banyak
enzim.
● Sel mungkin meningkatkan
ekspresi dari enzim dalam
merespon terhadap
beberapa stimulus.
Enzim dan koenzim - 16
4

Penambahan substrat
akan meningkatkan
aktivitas enzim.
 Merubah
kondisi
reaksi, seperti:
 Temperatur.
 Tetapi, pada titik
 pH.
tertentu enzim akan
menjadi tersaturasi
dan penambahan
substrat tidak akan
membantu
mempercepat reaksi
lagi.
Enzim dan koenzim - 17
Enzim dan koenzim - 18
 Enzim
dapat di denaturasi oleh temperatur
dan pH.
 Denaturasi terjadi bila pola ikatan normal rusak dan menyebabkan
perubahan bentuk protein.
 Hal ini dapat disebabkan oleh perubahan temperatur, pH atau
konsentrasi garam.
● Contoh: asam menyebabkan susu menjadi menggumpal dan panas
(memasak) putih telur menyebabkan ia menggumpal.
Enzim dan koenzim - 19
Enzim dan koenzim - 20
5

Regulasi enzim apakah
diperlukan atau tidak
diperlukan, tetapi enzim
masih belum ada?
 Mengontrol kecepatan
sintesis enzim baru, melalui
transkripsi gene.
 Contoh:
● Jika tersedia asam amino
dalam jumlah banyak dalam
sel dari cairan ekstraseluler,
maka sintesis enzim yang
mampu memproduksi asam
amino sendiri dihentikan.

Sebaliknya, jika tersedia
substrat baru dalam sel,
maka akan menstimulasi
sintesis enzim.
 Contoh:
● Tidak ada metabolisme
lactose maka tidak ada
lactase.
● Tetapi, jika terdapat
lactose, maka segera
dimulai sintesis lactase –
melalui transkripsi dan
translasi.
 Regulasi
aktivitas
 Terdapat dua
enzim yang telah
macam inhibitor:
ada dalam sel.
 Kompetitif.
 Non kompetitif.
 Enzim dapat di nonaktifkan oleh
beberapa molekul
(inhibitor) yang
merubah bentuk
mereka atau
memblok active
site.
Enzim dan koenzim - 21

Pada beberapa jalur
metabolik, regulatori
enzim dihambat oleh
produk akhir dari jalur
metabolik ketika
konsentrasi produk akhir
melebihi kebutuhan sel.
Enzim dan koenzim - 22
 Inhibitor
kompetitif, adalah
molekul-molekul
yang mengikat pada
active site.
 Mereka bersaing
 Bila regulatori enzim
dengan substrat
untuk menempati
ruang dalam active
site.
diperlambat, maka semua
kerja enzim mengalami
penurunan kecepatan.
 Hal ini disebut feedback
inhibition.
Enzim dan koenzim - 23
 Terdapat
dua
macam inhibitor
kompetitif:
 Reversible.
 Irreversible.
● Kebanyakan inhibitor
kompetitif adalah
irreversibel.
Enzim dan koenzim - 24
6

Inhibitor kompetitif
reversible.

Inhibitor kompetitif
Irreversible.
 Kompetitor ini bukan
 Kompetitor dan substrat
molekul substrat tetapi
mereka berkompetisi
dengan substrat.
 Jika mereka dalam
konsentrasi tinggi,
menyebabkan enzim
menjadi tidak aktif.
 Kompetisi bersifat reversibel
dan kompetitor tersebut
dapat ditekan dengan cara
meningkatkan konsentrasi
substrat.
keduanya berkompetisi
untuk menempati active site,
tetapi kompetitor menempati
active site secara permanen
sehingga menyebabkan
enzim tidak aktif.
 Karbon monoksida adalah
inhibitor kompetitif
irreversible dari hemoglobin.
 Penicillin adalah inhibitor
kompetitif irreversible.
 Pada
inhibisi kompetitif, molekul dengan
bentuk yang mirip substrat akan
berkompetisi dengan substrat untuk
menempati active site.
Enzim dan koenzim - 25
Produk akhir (inhibitor) dari jalur metabolik
mengikat pada active site dari enzim pertama.
 Sebagai akibatnya, enzim tidak dapat mengikat
pada substrat (starting substrate) dari jalur.

Enzim dan koenzim - 26

Inhibitor non-kompetitif,
adalah inhibitor yang
mengikat pada allosteric
site dari enzim.
 Allosteric site berbeda lokasi
daripada active site.
 Inhibitor dan substrat tidak
berkompetisi untuk
menempati ruang dalam
active site.

Terdapat dua macam
inhibitor non kompetitif:
 Reversible.
● Inhibisi non-kompetitif
reversibel adalah
mekanisme kontrol
metabolik yang utama.
 Irreversible.
● Substrat memasuki active
site tetapi inhibitor
menempati allosteric site.
Enzim dan koenzim - 27
Enzim dan koenzim - 28
7

Non-kompetitif
reversible.

Non-kompetitif
irreversible.
 Melibatkan
 Inhibitor menempati
 Inhibitor mengikat secara
allosteric site sehingga
terjadi perubahan bentuk
dari active site sehingga
molekul substrat tidak dapat
menempati active site
secara tepat.
 Molekul produk akhir
seringkali bertindak sebagai
inhibitor dari salah satu
enzim dalam jalur metabolik,
terutama pada enzim
pertama.
irreversibel dengan
beberapa bagian lain dari
enzim (atau pada active site)
dan secara permanen
merubah sifat atau
menyebabkan enzim tidak
aktif.
 Inhibitor secara permanen
merubah bentuk asli dari
protein.
 Inhibitor dapat terdiri dari
logam berat, sianida, gas
saraf dan arsenik.
Enzim dan koenzim - 29


dua tempat ikatan pada molekul
enzim, yaitu active site dan allosteric site
dimana inhibitor mengikat.
Enzim dan koenzim - 30
Bila produk akhir (inhibitor) dari jalur bergabung dengan
allosteric site dari enzim, akan menyebabkan perubahan
active site dari enzim sehingga ia tidak dapat mengikat
pada substrat (starting substrate) dari jalur.
Hal ini menyebabkan produksi produk akhir berhenti.
Enzim dan koenzim - 31
8