protein - WordPress.com

PROTEIN
SITI MUJDALIPAH, S.TP, M.Si
DEFINISI
DEFINISI
 Mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N  tidak dimiliki oleh lemak
atau karbohidrat.
 Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen
terbesar setelah air.
 Polimer dari asam amino
 Asam amino terdiri dari gugus amino, sebuah gugus karboksil, sebuah
atom hidrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C.
Struktur asam amino
FUNGSI PROTEIN
FUNGSI PROTEIN
 Alat pengangkut dan penyimpan  banyak molekul dengan BM kecil
serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh proteinprotein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam
eritrosit dan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.
 Pengatur pergerakan  protein merupakan komponen utama daging,
gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling
bergeseran.
 Penunjang mekanis  kekuatan dan daya tahan robek kulit dan
tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat
panjang dan mudah membentuk serabut.
 Pertahanan tubuh atau imunisasi  pertahanan tubuh biasanya
dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat
mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang
masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.
FUNGSI PROTEIN
FUNGSI PROTEIN
 Media perambatan impuls syaraf  protein yang mempunyai fungsi
ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang
bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel
mata.
 Pengendalian pertumbuhan  protein ini bekerja sebagai reseptor
(dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA
yang mengatur sifat dan karakter bahan.
 Zat pembangun  protein merupakan bahan pembentuk jaringanjaringan baru yang selalu terjadi dalam tubuh dan mempertahankan
jaringan yang telah ada.
 Enzim  hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh
suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, seperti
reaksi transportasi CO2, replikasi kromosom, dan berperan dalam
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
SIKLUS PROTEIN
 Di dalam tubuh manusia terjadi suatu siklus protein
 Protein dipecah menjadi komponen-komponen yang lebih kecil yaitu
asam amino dan atau peptida.
 Di dalam tubuh, juga terjadi sintesis protein baru untuk mengganti
yang lama.
 Tidak ada sebuah molekul protein yang disintesis untuk dipakai seumur
hidup. Semuanya akan dipecah dan diganti dengan yang baru.
 Waktu yang diperlukan untuk mengganti separuh dari jumlah kelompok
protein tertentu dengan protein baru disebut haft time atau waktu
paruh jangka hidup protein.
SIFAT-SIFAT FISIKOKIMIA PROTEIN
Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya.
1. Berat molekul protein sangat besar
2. Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut
dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
3. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut
protein akan berkurang, akibatnya protein akan terisah sebagai
endapan  salting out.
4. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein
akan menggumpal  denaturasi protein.
5. Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa, bersifat amfoter
IKATAN PEPTIDA
 Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida dengan
melepas sebuah molekul air.
 Beberapa asam amino, biasanya lebih dari 100 buah, dapat
mengadakan ikatan peptida dan membentuk rantai polipeptida yang
tidak bercabang.
 Struktur kimia protein :
• Rantai utama yang menghubungkan atom-atom C-C-C  rantai
kerangka molekul protein
• Atom-atom di sebelah kanan maupun kiri rantai kerangka  gugus R
atau rantai samping.
 Atom yang dikandung dalam gugus R serta cara melekatnya pada rantai
kerangka akan membedakan molekul protein yang satu dari yang lain.
 Protein dapat terdiri dari satu atau lebih polipeptida, misalnya
mioglobin terdiri dari dua polipeptida dan hemoglobin terdiri dari
empat rantai polipeptida.
 Terdapat 24 jenis rantai cabang (R) yang berbeda ukuran, bentuk,
muatan, dan reaktivitasnya.
IKATAN PEPTIDA
 Rantai cabang (R) dapat berupa : atom H pada glisin, metil pada
alanin, atau berupa gugus lainnya (gugus alifatik, hidroksil, maupun
aromatik).
 Ikatan peptida terbentuk dari hasil reaksi kondensasi gugus karboksil
dari satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain
dengan melepaskan satu molekul air.
Pembentukan ikatan peptida
KARAKTERISTIK IKATAN PEPTIDA
 Ikatan peptida merupakan ikatan yang kuat dan tidak mudah terurai
oleh pemanasan atau garam konsentrasi tinggi, tetapi dapat rusak
karena pemanasan dalam waktu lama dalam asam atau basa kuat atau
dengan enzim.
 Ikatan peptida memiliki ikatan rangkap sebagian sehingga rigid, planar
dan dapat berotasi.
 Ikatan peptida berada pada formasi trans dimana oksigen dari
karbonil dan hidrogen dari amida pada posisi yang berlawanan
 Ikatan peptida bersifat polar dan memiliki kemampuan untuk
membentuk ikaktan hidrogen karena gugus karbonil merupakan
akseptor hidrogen sedangkan gugus NH merupakan donor hidrogen.
ASAM AMINO
 Dalam teknologi pangan, asam amino mempunyai beberapa sifat yang
menguntungkan maupun yang kurang menguntungkan. Misalnya adalah
sebagai berikut :
1) D-triptofan mempunyai rasa manis 35 kali kemanisan sukrosa,
sebaliknya L-triptofan mempunyai rasa yang sangat pahit.
2) Asam glutamat sangat penting peranannya dalam pengolahan
makanan, karena dapat menimbulkan rasa yang lezat. Sebaliknya,
albumin pada putih telur yang mengandung avidin dan mukoidin
yang mengikat biotin sehingga tidak dapat diserap oleh tubuh.
3) Timbulnya reaksi browning akibat bereaksinya lisin dengan gula
sederhana pada suhu tinggi dan membentuk melanoidin yang tidak
dapat dicerna oleh enzim.
PENGELOMPOKKAN ASAM AMINO
 Asam amino eksogen  tidak dapat dibentuk oleh tubuh manusia,
disebut juga asam amino esensial, artinya harus didapatkan dari
makanan sehari-hari (10 asam amino) :
1. Lisin
6. Valin
2. Leusin
7. Fenilalanin
3. Isoleusin
8. Histidin
4. Treonin
9. Tiptofan
5. Metionin
10.Arginin
 Asam amino endogen  dapat dibentuk dalam tubuh manusia,
seperti alanine, asparagine, aspartic acid, cysteine, glutamine,
glutamic acid, glycine, proline, serine, dan tyrosine
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
a) Protein fibriler/skleroprotein
• berbentuk serabut
• tidak larut dalam pelarut – pelarut encer, baik larutan garam, basa,
asam, alkohol
• Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti
dan sukar dimurnikan.
• Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajar
dengan rantai utamanya, tidak membentuk kristal dan bila rantai
ditarik memanjang, dapat kembali ke keadaan semula.
• Kegunaan protein ini terutama hanya untuk membentuk struktur
bahan dan jaringan.
• Contoh :
1. Kolagen : jaringan yang ditemukan pada tulang rawan, tendon,
pembuluh darah dan kulit.
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
a) Protein fibriler/skleroprotein
• Contoh :
1. Struktur kolagen terdiri dari 3
polipepetida helix, terdiri dari 1/3
glisin, 10% prolin, 10% hidroksi prolin
dan 1% hidroksi lisin.
2. Keratin, merupakan rantai polipeptida
α-helix yang kaya akan sistein dan
asam amino non-polar yang bersifat
hidrofob sehingga tidak larut dalam air,
keratin ditemukan pada rambut, kuku,
enamel gigi dan bagian luar kulit
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
a) Protein fibriler/skleroprotein
• Contoh :
3. Miosin, merupakan penyusun otot pada
manusia, apabila otot berkontraksi
akan berikatan dengan aktin
membentuk aktimiosin.
4. Fibrin, merupakan protein penyusun
pembuluh darah yang sangat elastis,
tersusun atas fibrinogen.
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
b) Protein globuler/sferoprotein :
• Berbentuk bola.
• Banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur dan daging.
• Larut dalam larutan garam dan asam
encer, juga lebih mudah berubah bi
bawah pengaruh suhu, konsentrasi
garam, pelarut asam dan basa
dibandingkan protein fibriler.
• Mudah terdenaturasi, yaitu susunan
molekulnya berubah yang diikuti
dengan perubahan fisik dan
fisiologisnya seperti yang dialami oleh
enzim dan hormon.
Protein Globular
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Kelarutan
a) Albumin: larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas, contohnya
albumin telur, albumin serum dan laktalbumin dalam susu
b) Globulin: tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer dan mengendap dalam larutan garam
konsentrasi tinggi (salting out). Contoh globulin : miosionogen dalam
otot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari buah almonds,
legumin dalam kacang-kacangan.
c) Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asambasa encer. Contohnya glutenin dalam gandum dan orizenin dalam
beras.
d) Prolamin atau gliadin: larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut
dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya gliadin dalam gandum,
hordain dalam barley dan zein dalam jagung.
e) Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histon
dapat mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang
terkoagulasi karena pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam
encer. Contoh : globin dalam hemoglobin
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Kelarutan
f) Protamin
• Protein yang paling sederhana dibanding protein lain tetapi lebih
kompleks dibanding peptida dan pepton.
• Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.
• Larutan protamin encer dapat mengendapkan protein lain.
• Bersifat basa kuat dan dengan asam kuat membentuk garam kuat.
• Contoh protamin: salmin dalam ikan salmon, klupein dalam ikan
herring, skombrin dalam ikan mackarel dan siprinin dalam ikan
karper.
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Keberadaan Senyawa Lain
a) Protein Terkonjugasi  protein yang mengandung senyawa lain yang
non protein
Nama
Nukleoprotein
Glikoprotein
Fosfoprotein
Kromoprotein
(metaloprotein)
Lipoprotein
Tersusun oleh
Terdapat pada
Protein + asam
Inti sel, kecambah biji-bijian
nukleat
Protein + karbohidrat Musin pada kelenjar ludah,
tendonmusin pada tendon, hati
Protein + fosfat yang Kasein susu dan vitelin
mengandung lesitin
Protein + pigmen
Hemoglobin
(ion logam)
Protein + lemak
Serum darah, kuning telur
darah, susu
b) Protein senyawa sederhana  protein yang tidak mengandung
senyawa non protein
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Tingkat Degradasi
Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi.
a) Protein alamiah  dalam keadaan seperti protein dalam sel
b) Turunan protein  hasil degradasi protein pada tingkat permulaan
denaturasi, dapat dibedakan sebagai berikut :
1. Protein turunan primer hasil hidrolisis ringan, terdiri dari :
• Protean  hasil hidrolisis oleh air, asam encer atau enzim
yang tidak bersifat larut, misalnya miosan dan edestan
• Metaprotean  hasil hidrolisis lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam
larutan garam, contoh : asam albuminat dan alkali albuminat
2. Protein turunan sekunder (proteosa, pepton dan peptida).
• Proteosa, bersifat larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh
panas, diendapkan oleh (NH4)2SO4 jenuh.
PENGELOMPOKKAN PROTEIN
 Berdasarkan Tingkat Degradasi
Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi.
2. Protein turunan sekunder ( proteosa, pepton dan peptida).
• Pepton, juga larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh panas
dan tidak mengalami salting out dengan amonium sulfat tetapi
,mengendap oleh pereaksi alkaloid seperti asam fosfat
tungstat.
• Peptida gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat
melalui ikatan peptida
DENATURASI PROTEIN
 Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein
berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi.
 Denaturasi protein adalah perubahan atau modifikasi pada struktur
sekunder, tersier dan kuartener dari molekul protein tanpa terjadinya
pemecahan-pemecahan ikatan kovalen.
 Denaturasi dapat juga diartikan suatu proses terpecahnya ikatan
hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan
molekul.
 Sebagian besar protein globuler, mudah mengalami denaturasi.
 Jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut
rusak, molekul akan mengembang.
KARAKTERISTIK PROTEIN TERDENATURASI
 Denaturasi menyebabkan terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi
hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan molekul.
 Jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut
rusak, molekul akan mengembang.
 Pengembangan molekul yang terdenaturasi akan membuka gugus
reaktif yang ada pada rantai polipeptida. Selanjutnya akan terjadi
pengikatan kembali pada gugus reaktif yang sama atau yang
berdekatan.
• Bila unit ikatan dispersi terbentuk cukup banyak sehingga protein
tidak lagi terdispersi sebagai suatu koloid, maka protein tersebut
mengalami koagulasi.
• Apabila ikatan- ikatan antara gugus reaktif dalam protein tersebut
menahan cairan maka terbentuklah gel
• Bila cairan terpisah dari ptotein yang terkoagulasi itu, protein akan
mengendap.
# Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi #
KARAKTERISTIK PROTEIN TERDENATURASI
 Protein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan
semula yang disebut dengan flokulasi.
 Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya
 Lapisan molekul protein bagian dalam yang bersifat hidrofob berbalik
ke luar sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofil melipat ke dalam.
 Pelipatan atau pembalikan terjadi khususnya bila larutan protein
mendekati pH isoelektrik dan akhirnya protein akan menggumpal
atau mengendap.
 Viskositas akan meningkat karena molekul mengembang dan menjadi
asimetrik.
 Enzim-enzim yang gugus prostetiknya terdiri dari protein akan
kehilangan aktivitasnya sehingga tidak berfungsi lagi sebagai enzim
yang aktif.
 Detergen dan sabun yang menyebabkan denaturasi protein karena
senyawa ini dapat membentuk jembatan antara gugus hidrofobik
dengan hidrofilik sehingga protein terdenaturasi.
FAKTOR – FAKTOR PENYEBAB DENATURASI
1. Perubahan ph : penggumpalan kasein
2. Panas :
• merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam.
• meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul mengental
sangat cepat sehingga ikatan rusak, protein dalam telur
terdenaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan, makanan lain
dimasak untuk mendenaturasi protein sehingga lebih mudah
dicerna oleh enzim. Peralatan medis disterilisasi menggunakan
panas untuk menghancurkan protein dalam bakteri sehingga
dengan sendirinya menghancurkan bakteri itu.
3. Radiasi : sinar X dan U.V
4. Pelarut organik : aseton, alkohol
5. Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
SIFAT FUNGSIONAL PROTEIN DALAM SISTEM PANGAN
Fungsi
Melarutkan
Mekanisme
Hidrofilik
Bahan pangan
Tipe protein
Minuman (beverages) Whey protein
Kekentalan
(viskositas)
Pengikatan air
Pengikatan air, bentuk
dan ukuran hidrodinamik
Ikatan hidrogen, hidrosi
ionik
Pengikatan air,
imobilisasi, formasi
Hidrofobik, ionik dan
ikatan hidrogen
Ikatan hidrofobik, crosslinks disulfida
Adsorpsi dan
pembentukan lapisan
pada permukaan
Adsorpsi antarmuka dan
pembentukan film
Ikatan hidrofobik
Sup, salad dressing,
desserts
Sosis daging, kue dan
roti
Gels, cake, bakery,
keju
Pasta, bakery, sosis
Gelasi
Kohesi-adesi
Elastisitas
Emulsifikasi
Foaming
Pengikatan
lemak dan flavor
Daging, bakery
Sosis, bologna, sup,
cake, dressing.
Krim kocok, es krim,
dessert
Bakery rendah
lemak, donat.
Gelatin
Protein otot, protein
telur
Protein otot, protein
telur dan susu
Protein otot, protein
telur dan whey
Protein otot, protein
telur dan susu
protein telur dan susu
protein telur dan susu
Protein sereal, protein
telur dan susu
PEMURNIAN PROTEIN
1. Pemurnian protein merupakan tahap yang harus dilakukan untuk
mempelajari sifat dan fungsi protein.
2. Protein dapat dipisahkan dari protein lain berdasarkan ukuran,
kelarutan, muatan dan afinitas ikatan.
a) Dialisis
• Protein dapat dipisahkan dari molekul kecil dengan cara dialisis
melalui selaput semi permeabel.
• Molekul dengan berat molekul lebih besar dari 15.000 tertahan
pada kantung dialisis, sedangkan molekul dengan ukuran kecil
dan ion akan melewati pori-pori selaput semipermeabel dan
keluar dari kantung.
b) Kromatografi filtrasi gel,
• Protein dipisahkan dengan cara mengalirkan sampel di atas
kolom yang berisi butiran gel yang terdiri dari karbohidrat
berpolimer tinggi.
• Butiran tersebut biasanya mempunyai diameter 0,1 mm, di
pasaran dikenal dengan nama sephadex.
PEMURNIAN PROTEIN
b) Kromatografi filtrasi gel,
• Prinsip pemisahan, molekul yang kecil dapat masuk ke dalam
butiran sephadex sedangkan yang besar terdapat diantara
butiran sephadex.
c) Kromatografi pertukaran ion
• Protein dapat dipisahkan berdasarkan muatannya.
• Bila sebuah protein mempunyai muatan positif pada pH 7, maka
ia akan terikat pada kolom penukar ion yang berisi gugus
bermuatan negatif sedangkan protein yang bermuatan negatif
tidak.
• Protein yang bermuatan positif yang terikat kolom tersebut
dapat dikeluarkan dengan penambahan garam NaCl atau garam
lain pada larutan buffer yang digunakan untuk elusi.