reaksi spesifik asam amino dan protein

LAPORAN PRAKTIKUM
PERCOBAAN IV
REAKSI-REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN
NAMA
: RR. DYAH RORO ARIWULAN
NIM
: H 411 10 272
KELOMPOK
: IV (EMPAT)
HARI/ TGL PERCOBAAN : RABU, 5 OKTOBER 2011
` ASISTEN
: ARKIEMAH HAMDA
LABORATORIUM BIOKIMIA
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2011
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Kira-kira 50 % dari berat kering organisme yang hidup adalah protein, dan
protein bukan hanya sekedar bahan simpanan atau nahan struktural seperti halnya
dengan polisakarida. Variasi fungsi protein sama banyaknya dengan variasi fungsi
kehidupan itu sendiri.
Semua katalisis
yang jumlahnya ribuan,
yang
memungkinkan terjadinya reaksi kimia dalam zat yang hidup yang disebut
protein.
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins adalah suatu reaksi untuk menentukan
gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan. Senyawa-senyawa indolik
dengan aldehid tertentu (asam glioksilik, metanol, para metil amino-benzaldehide)
dalam suasana asam dan dingin memberikan warna violet.
Asam-asam kuat yang ditambahkan ke larutan protein menyebabkan suatu
denaturasi irreversibel protein. selain penambahan asam-asam kuat dapat juga
dilakukan penambahann logam, penambahan alkohol dan melakukan pengocokan
terhadap larutan protein sehingga menyebabkan protein itu terdenaturasi.
Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik
menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini
diperoleh campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis
asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan
pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).
Berdasarkan landasan teori di atas, maka dilakukanlah percobaan
mengenai reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.
1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
1.2.1
Maksud Percobaan
Maksud dari percobaan ini adalah mempelajari dan memahami reaksi-
reaksi spesifik asam amino dan protein.
1.2.2
Tujuan Percobaan
Tujuan dilakukan percobaan ini adalah :
1. Membuktikan adanya gugus indol, spesifik amino triptofan melalui percobaan
Adamkiewitz-Hopkins.
2. Membuktikan terjadinya denaturasi protein dengan percobaan termokoagulasi,
serta pengendapan dengan asam kuat.
1.3 Prinsip Percobaan
Mengidentifikasi protein dengan mengidentifikasi reaksi spesifik asam amino
dan protein dengan beberapa pereaksi tertentu yaitu melalui reaksi AdamkiewitzHopkins dan pengendapan dengan asam kuat seperti asam nitrat dan asam organik
yang ditandai dengan adanya perubahan warna, suhu dan endapan yang
menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino dan protein.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
fungsion alkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia
seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam
dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa
pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak
dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu
sebagai penyusun protein (Anonim, 2010).
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai
monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang
mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik
monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami
terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam
amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan
gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas
dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.
Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam
bentuk residu asam amino (Tim Dosen Kimia, 2009).
Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptide
Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik
menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini
diperoleh campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis
asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan
pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).
Seperti halnya senyawa-senyawa lainnya, asam amino dan protein juga
dapat mengalami reaksi-reaksi spesifik. Reaksi- reaksi spesifik pada asam amino
dan protein pun ada beberapa macam antara lain reaksi dengan pereaksi millon,
ninhidrin, nitroprussida, sistin, sistein (Tim Dosen Kimia, 2009).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,
tersier, dan kuartener. Struktur primer terkait mengenai terbentuknya rantai-rantai
dengan ikatan-ikatan peptida dimana jumlah, macam, dan cara terkaitnya (urutan)
asam-asam amino mempunyai peranan penting. Struktur sekunder terkait
mengenai berlilitnya rantai-rantai polipeptida sampai terbentuknya suatu struktur
spiral karena terjadi ikatan hidrogen. Struktur tersier, rantai-rantai polipeptida
yang berlilit itu bergabung satu dengan yang laindengan pertolongan ikatan yang
lemah yakni ikatan hidrogen dan Van Der Wals sampai terbentuknya lapisan,
serat atau biji. Struktur kuartener, tidak semua protein mempunyai struktur
kuartener, hanya jika protein itu terdisi atas 2 atau 4 rantai polipeptida yang
tergabung oleh gaya bukan ikatan kovalen (bukan ikatan peptide atau disulfida).
Gaya yang menstabilkan gabungan itu adalah ikatan hydrogen dan elektrostatik
atau ikatan garam. Struktur primer protein mempunyai rangkaian asam amino dan
komponen prostetik pembentuk protein. Struktur protein sekunder dan tersier
mengacu pada kedudukan tiga matra dari makromolekul; struktur kuartener
menyatakan susunan komplek protein aneka rantai. Sinarnya dan cara spektrum
yang modern lainnya terutama amat penting untuk menjelaskan ciri keruangan
protein. Struktur tersier suatu protein menggambarkan perlipatannya rantai
polipeptida. Perlipatan terdapat lebih acak daripada cirri struktur sekundernya,
tetapi dapat menunjukkan pola yang teratur. Ikatan disulfida yang terbentuk di
antara molekul sisterna memberikan pertautan kovalen yang nisbi kuat
mendukung struktur tersier. Protein globular sebagaimana ditunjukkan oleh
mieglobin, merupakan contoh yang menarik bagi struktur tersier. Dimana
berperan menyimpan dan mengalirkan oksigen . Ini sangat erat kaitannya dengan
haemoglobin yang merupakan protein yang rumit (Stanley, 1988).
Ada beberapa ciri molekul protein yaitu (Stanley, 1988) :
1) Berat molekulnya besar, ribuan bahkan sampai jutaan, sehingga merupakan
makromolekul.
2) Umumnya terdiri dari 20 asam amino.Asam amino berikatan secara kovalen
satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan-urutan yang bermacam-macam,
membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan gugus
karboksil dari asam amino yang satu dengan asam amino lainnya.
3) Terdapatnya ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur 3 dimensi protein. Sebagai
contoh ikatan hidrogen, ikatan hidrofob/ikatan apolar, ikatan ion atau ikatan
elektrostatik dan ikatan Van der Waals.
4) Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti: pH, radiasi,
temperatur, dan medium pelarut.
5) Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping
yang reaktif dan susunan khas struktur molekulnya.
6) Beraksi positif terhadap pereaksi uji-uji yang spesifik seperti: Biuret,
Ninhidrin dan Millon, Xantoprotein, Sakaguchi, Adamkiewitz.
Denaturasi ada dua macam yaitu (Lehninger,1990) :
-
Pengembangan rantai peptida dan pemecahan protein menjadi kecil tanpa
diikuti pengembangan molekul seperti pada polipeptida.
-
Denaturasi yang tergantung pada keadaan molekul seperti pada bagian
molekul yang tergabung dalam struktur sekunder.
Karena itu denaturasi dapat berarti suatu perubahan atau modifikasi
terhadap struktur sekunder, tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadi
pemecahan ikatan kovalen. Atau dapat pula diartikan sebagai suatu proses
pecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan Van der Waals, dan terbuka
atau tidaknya ikatan molekul. Pada umumnya protein yang sudah didenaturasikan
kelarutannya berkurang atau hilang sama sekali, dan ada pula yang membentuk
endapan pada bagian dasar larutan. Hal ini disebabkan karena lapisan protein
bagian dalam yang bersifat hidrofobik terbalik keluar dan bagian luarnya yang
bersifat hidrofil terlipat ke dalam atau kebalikannya, terutama jika larutan protein
telah mendekati pada isoelektrik hingga protein menggumpal dan akhirnya
mengendap (Lehninger,1990).
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang
bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti
asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula
di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Gugus fungsional yang
dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang
tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon
perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu
vitamin). Indol adalah sebuah aromatik heterosiklik senyawa organik. Bisiklik
memiliki struktur, yang terdiri dari enam anggota benzen cincin melebur kelimaanggota nitrogen yang mengandung pirol cincin. Indol adalah komponen populer
wewangian dan pendahulu untuk banyak obat-obatan. Senyawa yang mengandung
sebuah cincin indol disebut indoles. Derivatif yang paling terkenal adalah asam
amino triptofan. Indol berbentuk padat pada suhu kamar. Indole dapat diproduksi
oleh bakteri sebagai produk degradasi asam amino triptofan. Hal ini terjadi secara
alami di manusia tinja dan tinja yang intens bau. Pada konsentrasi yang sangat
rendah, bagaimanapun, ia memiliki aroma bunga-bunga dan merupakan
konstituen dari banyak bunga aroma (seperti bunga jeruk) dan parfum (Colby,
1985).
Bila asam amino dalam makanan malampaui kebutuhan untuk sintesis
protein dan lintasan anabolik lainnya. Kelebihannya dikatabolisme untuk
menentukan ATP atau diubah menjadi substrak untuk sintesis asam lemak. Protein
selular mengalami “turn over” (dipecahkan dan diganti kembali) dengan
kecepatan sekitar 400 gr/hari pada orang dewasa. Melalui suatu proses tertentu
sejumlah asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang memiliki banyak
ikatan peptida. Molekul senyawa ini merupakan suatu molekul besar atau
makromolekul yang terdiri atas banyak molekul asam amino yang disebut juga
sebagai polipeptida. Ada beberapa analisis asam amino, misalnya metode
gravitrimetri, kalorimetri, mikrobiologi, kromatografi dan elekrofotolisis. Salah
satu metode yang banyak digunakan dan memperoleh perkembangan adalah
metode kromatografi. Konsumsi protein diperlukan untuk sumber nitrogen dalam
tubuh, pembentukan zat-zat yang mengandung N (nitrogenous) dan sebagai
sumber asam amino esensial yang tidak dapat dibentuk di dalam tubuh atau hanya
dalam jumlah kecil saja untuk mensuplai kebutuhan sehari-hari. Hampir semua
nitrogen dari katabolisme protein asam amino secara normal hilang dalam bentuk
urea melalui ekskresi urine walaupun jumlahnya terbuang dalam bentuk NH4+ dan
keratin. Gangguan metabolisme asam amino ditandai oleh kadar asam amino atau
produk metaboliknya yang abnormal dalam darah dan urine. Gangguan dalam
metabolisme asam amino sering menyebabkan retardasi mental dan gangguan
perkembangan (Linder, 1985).
Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino dan protein antara lain:
a. Reaksi sakaguci
Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan
natrium hipobromit. Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila
ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat
menghasilkan warna merah (Tim Dosen kimia, 2009)
b. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena
yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif jika mengandung
tirosin, fenil alanin dan triptofan (Poedjadi,1994).
c. Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan
asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang
mengandung triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat.. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole,
asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah
larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas
antara kedua lapisan. Reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk
gugus indol dalam protein (Poedjadi,1994).
BAB III
METODE PERCOBAAN
3.1
Bahan
Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah : larutan protein
(albumin), larutan asam amino (Alanin, Asam aspartat, Glisin), reagen Hopkins,
larutan NaOH 0,1 M, larutan asam nitrat (HNO3) pekat, larutan asam sulfat
(H2SO4) pekat, larutan asetat (CH3COOH) 0,1 M, larutan asam trikloroasetat 7%.
3.2
Alat
Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah : tabung reaksi, pipet
skala, pipet tetes, gegep, rak tabung, penangas air, sikat tabung.
3.3
Prosedur Percobaan
3.3.2 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 1 mL dan asam-asam
amino (alanin, asam aspartat, dan glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya,
ditambahkan 1 mL larutan glioksilik (reagen Hopkins) ke dalam tabung yang
berisi albumin dan asam-asam amino tadi, ditambahkan 1 mL asam sulfat pekat ke
dalam tabung reaksi tanpa mencampur, kemudian diamati perubahan yang terjadi.
3.3.3
Reaksi-reaksi pengendapan
1) Termokagulasi
Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 1 mL dan asam amino
(alanin, asam aspartat, dan glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya,
ditambahkan 1 tetes NaOH 0,1 M ke dalam tiap tabung, dipanaskan semua tabung
sampai mendidih, ditambahkan larutan panas tadi dengan asm asetat 0,1 M,
diamati perubahan yang terjadi.
2) Pengendapan dengan asam kuat
a. Asam nitrat
Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL
dan asam amino (asam aspartat), ditambahkan larutan asam nitrat pekat 1 mL
pada dasar tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.
b. Asam organik
Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL
dan asam amino (alanin), ditambahkan 1 mL larutan trikloroasetat 7 % pada dasar
tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
4.1.1 Tabel Pengamatan
No
Larutan
Reagen Hopkins
H2SO4
1
Ovalbumin
Bening
Bening Kekuning-kuningan
2
Glisin
Bening
4.1.2
Bening
(tidak terjadi perubahan)
Reaksi
d. Albumin
O O
-CH2-CH-COOH + C-C
NH2
H2SO4 pekat
H H
N
H
-CH2-CH-COOH
NH-CHOH-COOH
N
H
-H2O
-CH2-CH-COOH
N
N
CH-COOH
H
b. Asam Amino Glisin
H - CH - COOH
H2SO4 pekat
NH2
4.1.3
Pembahasan
Setelah larutan albumin ditambahkan dengan larutan reagen Hopkins, larutan
menjadi keruh. Lalu ditambahkan dengan larutan H2SO4 pekat, larutan berubah
dan terbentuk 2 fase yaitu buih putih pekat dan putih. Hal ini menunjukkan bahwa
protein mengandung asam amino triptofan yang memiliki gugus indol. Namun
pada percobaan yang dilakukan karena tidak terdapat cincin berwarna ungu bisa
dikatakan bahwa gugus indol yang terdapat pada dalam albumin sangat sedikit.
Pada larutan asam amino glisin yang ditambahkan dengan larutan reagen
Hopkins, tidak terjadi perubahan apa-apa. Saat ditambahkan lagi dengan larutan
asam sulfat pekat, campuran larutan tidak mengalami perubahan.
4.2
Reaksi-Reaksi Pengendapan Termokoagulasi
4.2.1
Tabel Pengamatan
No
Larutan
NaOH
CH3COOH
1
Ovalbumin
Bening
Gumpalan Putih
2
Glisin
Bening
Bening
4.2.2
Reaksi
a. Albumin
O
+H N-CH-C
3
O
– NH-CH C- NH-CH—COOH+NaOH
R1
R2
O
n
-H2O
R3
O
H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COONa+CH3COOH
R1
R2
O
n
R3
O
H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COOH+CH3COONa
R1
R2
n
R3
b. Asam Amino Glisin
H - CH - COOH + NaOH + CH3COOH
NH2
4.2.3
Pembahasan
Pada reaksi ini, albumin yang ditambahkan dengan larutan NaOH dan
dipanaskan sampai mendidih membentuk larutan bening, sebab yang terbentuk
yaitu garam-garam protein. Namun, setelah ditambahkan asam asetat selagi panas,
terjadi koagulasi yaitu terjadinya gumpalan putih pada larutan. Hal ini disebabkan
karena penambahan asam asetat menyebabkan albumin dalam keadaan netral yang
sebelumnya dalam keadaan basa, sehingga pada suhu yang tinggi, albumin dalam
keadaan netral akan terjadi penggumpalan (koagulasi).
Sedangkan pada asam amino glisin yang ditambahkan dengan larutan NaOH
dan dipanaskan hingga mendidih, tidak terjadi perubahan, begitu pula saat
ditambahkan lagi dengan larutan asam asetat 0.1 M.
4.3
Pengendapan Dengan Asam Kuat
4.3.1
Tabel Pengamatan
1. Asam Nitrat
No
Larutan
Asam Nitrat Pekat
1
Ovalbumin
Cincin Flokulasi Berwarna Kuning Kehijauan
2
Asam Aspartat
Tidak terjadi perubahan
2. Asam Trikloroasetat
No
Larutan
Asam Trikloroasetat (TCA) 7 %
1
Ovalbumin
Cincin Flokulasi Tipis Berwarna Putih
2
Alanin
Tidak terjadi perubahan
4.3.2
Reaksi
1. Asam nitrat
a. Albumin
O
O
O
H3N -CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH- C - OH + HNO3
R1
R2
O
R3
O
O
O
O2N - C -NH-CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH - C - OH + H2O
R1
n
R2
R3
b. Asam Aspartat
HOOC - CH2 - CH - COOH
NH2
2. Asam Trikloroasetat
a. Albumin
O
O
O
O
H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+CCl3-C-OH
l
l
l
R1
R2
n R3
O
O
O
O
Cl3C -C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+H2O
l
l
l
R1 n R2
R3
b. Alanin
O
CH2-CH-COOH-NaOH + CCl3 – C
NH2
4.3.3
OH
Pembahasan
1. Asam Nitrat
Pada reaksi ini, setelah larutan albumin ditambahkan dengan larutan asam
nitrat tanpa di kocok. Larutan tersebut akan membentuk endapan putih di dasar
tabung. Hal ini menunjukkan bahwa larutan protein mengalami denaturasi.
Perubahan ini terjadi karena larutan protein (albumin) dapat bereaksi dengan asam
asetat. Adanya perubahan warna disebabkan adanya senyawa yang mengandung
kromatoform. Berbeda dengan asam amino yang lainnya yang tidak mengalami
perubahan warna karena ada asam amino spesifik yang terdapat pada larutan
albumin yaitu triptofan.
2. Asam Trikloroasetat
Pada pengendapan dengan TCA 7%, larutan albumin mengalami perubahan
pada penambahan TCA 7%, yaitu larutan albumin pada tabung reaksi terbentuk
cincin flokulasi yang berwarna putih. Perubahan ini terjadi karena larutan protein
atau albumin dapat bereaksi dengan larutan TCA 7% dan menandakan bahwa
larutan protein (albumin) dapat mengalami denaturasi dari penambahan TCA 7%,
sedangkan pada asam-asam amino tidak mengalami perubahan.
BAB V
PENUTUP
5.1 Kesimpulan
Setelah melakukan percobaan , dapat disimpulkan bahwa:
1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk mengidentifikasi adanya gugus
indol pada asam amino triptofan.
2. Reaksi termokoagulasi spesifik untuk melihat terjadinya denaturasi protein
pada suhu yang tinggi dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat
spesifik untuk melihat denaturasi irreversible pada protein dengan
terbentuknya cincin flokulasi pada larutan.
5.2 Saran
Agar kelak dalam percobaan ini dapat digunakan lebih banyak larutan
protein selain albumin, serta digunakan beberapa asam amino seperti triptofan,
glisin, alanin, threonin, dan serin, serta metode sakaguci juga diuji cobakan.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim, 2011 a, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/asam_amino (online),
(diakses 3 Oktober 2011, pukul 12.04 WITA.)
Anonim, 2011 b, Protein, http://id.wikipedia.org/protein (online), (diakses 3
Oktober 2011, pukul 12.58 WITA.)
Colby, D. S., 1985, Ringkasan Biokimia, Penerbit Buku Kedokteran EGC, Jakarta.
Lehninger, A. L., 1990, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga, Jakarta.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.
Stanley, H., 1988, Kimia Organik, ITB, Bandung.
Tim Dosen Kimia, 2009, Penuntun Praktikum Biokimia Umum, Universitas
Hasanuddin, Makassar.
LEMBAR PENGESAHAN
Makassar, 5 Oktober 2011
Asisten
(Arkiemah Hamda)
Praktikan
(Rr. Dyah Roro Ariwulan)