biokimia paper asam amino.1 - Blog UB

BIOKIMIA PAPER
ASAM AMINO
Disusun oleh :
Kelompok 2
FRETA KIRANA BALLADONA
115040201111018
NOVITA INKA SARI W
115040201111019
HELMI RIZQULLAH
115040201111020
ARIF RAHMANDA
115040201111021
DANING EKA .S.
115040201111022
PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGI
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BRAWIJAYA
MALANG
1
DAFTAR ISI
Daftar Isi....................................................................................................................1
I.Pendahuluan............................................................................................................2
1.1 Latar Belakang.........................................................................................2
1.2 Rumnusan Masalah..................................................................................2
II.Pembahasan...........................................................................................................3
2.1 Struktur dan Manfaat Asam Amino........................................................3
- Manfaat Pada Manusia...................................................................5
- Manfaat Pada Tumbuhan...............................................................6
- Sumber Asam Amino.....................................................................6
2.2 Klasifikasi Asam Amino........................................................................7
2.3 Proses Metabolisme Asam Amino.......................................................28
Daftar Pustaka........................................................................................................33
2
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia
seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat
asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa
pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak
dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu
sebagai penyusun protein.
Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata lain
protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan.
1.2 Rumusan Masalah
 Bagaimana struktur dan manfaat dari Asam Amino?
 Bagaimana klasifikasi dari Asam Amino?
 Bagaimana proses metabolism dari Asam Amino?
3
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Struktur dan manfaat Asam Amino
Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus
amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua
buah gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2).
Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino
mengandung gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang
terikat pada gugus karboksil. Struktur asam amino secara umum adalah satu
atom
C
yang
mengikat
gugus karboksil (COOH),
empat
atom hidrogen (H),
gugus:
dan
satu
gugus amina (NH2),
gugus
sisa
(R,
dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu
asam amino dengan asam amino lainnya.
Gambar 1. Struktur asam amino
Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama,
yaitu gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama. Perbedaan
4
asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang
dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan
turunannya.
Gambar Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan
gugus karboksil di sebelah kanan.
Gambar 2. Struktur asam α-amino
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan
senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus
karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cαini, senyawa
tersebut merupakan asam α-amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping
tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino
bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar.
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
5
Gambar 3. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam
bentuk zwitter-ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat
ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya
biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan 6ristal6
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya.
Dalam
keadaan
demikian,
asam
amino
tersebut
dikatakan
berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino
sebagai struktur 6ristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Manfaat asam amino pada manusia adalah :
1. Untuk membangun sel jaringan tubuh bayi yang lahir
2. Untuk mengganti sel-sel tubuh yang rusak.
3. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu.
4. Membuat protein darah. Karena dalan cairan darah harus terdapat protein
dalam jumlah cukup yang berguna untuk mempertahankan tekanan osmose
6
darah. Karena bila kadar protein darah menurun atau berkurang akan terjadi
penumpukan air dalam jaringan tubuh manusia.
5. Untuk menjaga keseimbangan asam basa dari cairan tubuh. Hal ini
berhubungan dengan kimia faal tubuh. Protein diperlukan untuk mengikat
kelebihan asam atau basa dalam cairan tubuh, sehingga reaksi netral dari
cairan tubuh selalu dapat dipertahankan.
6. Sebagai pemberi kalori pada tubuh.
7. Untuk menurunkan kadar kolesterol darah hingga 35%.
Manfaat asam amino bagi tumbuhan antara lain :
Asam amino berperan penting untuk pertumbuhan dan diferensiasi kalus.
Kalus adalah kumpulan sel-sel yang terbentuk dari sel-sel parenkhima yang
membelah secara terus menerus dan tidak terorganisir. Kebutuhan asam amino
untuk setiap tanaman berbeda-beda. Aspargin dan glutamin berperan dalam
metabolisme asam amino, karena dapat menjadi pembawa dan sumber ammonia
untuk sintesis asam-asam amino baru dalam jaringan.
(Anonymousa,2012)
Sumber Asam Amino
 Sumber-sumber asam amino yang berkualitas tinggi adalah protein hewani,
misalnya daging sapi, daging ayam, telur, produk susu (dairy product).
Kacang kedelai adalah sumber asam amino dengan kualitas yang hampir
menyamai protein hewani.
7
Gambar 4. Sumber asam amino berkulaitas tinggi
 Protein nabati selain kedelai adalah sumber asam amino kualitas nomor dua.
Misalnya, alpukat, gandum, coklat, biji labu, dan kacang-kacangan, termasuk
kacang hijau, kacang tanah, dan kacang polong.
 Buah, sayur, dan gelatin adalah sumber asam amino berkualitas rendah yang
berarti dapat melakukan fungsi dasarnya tetapi untuk waktu yang tidak lama.
(Isyulukhi, 2012)
2.2 Klasifikasi Asam Amino
Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam
sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino
esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi
diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin,
metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah
asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.
Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –
R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas
asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur
asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :
- Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin,
Valin, Leusin, Isoleusin.
8
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam
amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.
- Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) :
Sistein dan metionin.
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus
R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate,
Glutamin.
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan
positif): Arginin, lisin, Histidin
- Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin,
Triptofan.
- Asam imino : Prolin.
(Robert,2002)

Klasifikasi asam amino didasarkan atas:
1. pembentukannya di dalam tubuh
2. strukturnya.
9
Klasifikasi asam amino berdasarkan pembentukannya di dalam tubuh ditunjukkan
pada 10able

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibuat dalam
tubuh.

Sedangkan asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat
dalam tubuh.
Berdasarkan strukturnya, asam amino dikelompokkan menjadi 7 yaitu asam
amino dengan rantai samping yang :
1. Merupakan rantai karbon yang alifatik, misalnya glisin, alanin, valin, leusin
dan isoleusin.
2. Mengandung gugus hidroksil, misalnya serin dan threonin
3. Mengandung atom belerang, misalnya sistein, dan metionin
4. Mengandung gugus asam atau amidanya, misalnya asam aspartat, aspargin,
asam glutamate, dan glutamine.
5. Mengandung gugus basa, misalnya arginin, lisin, hidroksilisin dan histidin
6. Mengandung cincin aromatic, misalnya fenilalanin, tirosin dan triptofan.
7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino, misalnya prolin dan
hidroksi prolin
10

Uraian klasifikasi asam amino berdasarkan strukturnya diuraikan lebih detail
pada pembahasan berikut.

Beberapa rumus kimia asam amino adalah sebagai berikut:
Gambar 4. Rumus Kimia Asam Amino
(Poppy,1998)
11
12
TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO
No
Nama
Singkatan
1
Alanin (alanine)
Ala
2
Arginin (arginine)
Arg
3
Asparagin (asparagine)
Asn
4
Asam aspartat (aspartic acid)
Asp
5
Sistein (cystine)
Cys
6
Glutamin (Glutamine)
Gln
7
Asam glutamat (glutamic acid)
Glu
8
Glisin (Glycine)
Gly
9
Histidin (histidine)
His
10
Isoleusin (isoleucine)
Ile
11
Leusin (leucine)
Leu
12
Lisin (Lysine)
Lys
13
Metionin (methionine)
Met
14
Fenilalanin (phenilalanine)
Phe
15
Prolin (proline)
Pro
16
Serin (Serine)
Ser
13
17
Treonin (Threonine)
Thr
18
Triptofan (Tryptophan)
Trp
19
Tirosin (tyrosine)
Tyr
20
Valin (valine)
Val
1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam
amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)
meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling
banyak dipakai dalam protein setelah leusin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan
substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif
seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong
setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan.
14
Gambar 5. Arginin
Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama
arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu
(dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan
biji kacang tanah.
Gambar 6. Cokelat dan kacang tanah
3. Asparagin (Asn)
15
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus
karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan)
dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Gambar 7. Asparagin
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam
sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk
turunannya) kaya akan asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
16
Gambar 8. Asam Aspartat
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa
ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol
(dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S,
sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain
yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan
dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus
tiol.
Gambar 9. Sistein
17
Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.
Gambar 10. Sumber utama sistein
6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode
genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina.
Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang
berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi
nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim
glutamin sintetase atau GS.
Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat.
18
Gambar 11. Glutamin
7. Asam glutamate (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang
menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak
tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat
ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat,
yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium
glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia
maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
19
Gambar 12. Asam glutamat
8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana.
Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan
asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak
mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari
keseluruhan asam aminonya adalah glisina.
Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia
memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem
saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
Gambar 13. Glisisn
9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.
Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam
sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
20
Gambar 14. Histidin
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh
DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan
esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada
sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer
seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
11. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia
mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan
nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino
esensial bagi manusia.
12. Lisin (Lys)
Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang
dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi
manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka
21
bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra.
Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polongpolongan kaya akan asam amino ini.
Gambar 15. Polong-polongan
13. Metionin (Met)
Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki
atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi,
yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA)
karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu
rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein
yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari
bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,
ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang
putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
merah, tahu, tempe).
22
Gambar 16. Sumber utama Metionina
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada
makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan
merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa
yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada
sistem saraf otak.
Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari
tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau
fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan
fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan
keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak
23
mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga
menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi
tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah
asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini
tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok
(misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan
osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam
imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada
protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan
asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum
(berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun
1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawasenyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar
metabolit lain.
24
Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin,
tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan
senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada
enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.
Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan
oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan
kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami
glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga
merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim
kinase pada saat transduksi signal pada eukariota
17. Treonin (Thr)
Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi
manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim
pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial
(secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada
treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis
metabolit sekunder.
Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan
biji wijen.
25
Gambar 17. Sumber Treonin
18. Tritofan (Trp)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam
amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di
alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam
amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa
biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor
melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem
saraf) dan niasin (suatu vitamin).
19. Tirosin (Tyr)
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama
kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki
satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang
umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer
struktur: para, meta, dan orto.
26
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phehidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain
terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif
tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan
beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin
yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin
dan epinefrin.
Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina
hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari
manajemen terhadap penyakit Parkinson.
Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan
baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
Gambar 18. Tirosin
20. Valin (Val)
27
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode
oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial.
Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk
seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan
posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada
hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat
oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging,
telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang
tanah, wijen, dan lentil).
Gambar 19. Sumber Valina
(Hidayat,2012)
28
2.3 Proses Metabolisme Asam Amino
Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk
hidupyang diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber
bahan utama pembentukan protein dalam tubuh. Kira-kira 75% asam amino
digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein
yang kita makan atau dari hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein
yang terdapat dalam makanan di cernadalam lambung dan usus menjadi asamasam amino yang diabsorpsi dan di bawa olehdarah ke hati. Protein dalam tubuh
dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ tubuhdimana terjadi reaksi
Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik jugaterjadi dalam
jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal daritiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
danhasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asamamino dalam darah.
Proses metabolisme asam amino mendasari dan memberi pengaruh bagitubuh
juga zat lain yang terdapat pada tubuh. Prosesnya yang berkesinambungan juga
berkaitan dengan proses pembentukan bahan tertentu bagi kepentingan biologis
tubuh. Hal tersebut ini merupakan proses kontinu. Karena protein didalam tubuh
secara terus menerus diganti (protein turnover)
Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino
Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi
asam
amino
dari
pembongkaran
protein
tubuh,
digesti
protein
diet
sertasintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino.S
edangkan
ketiga adalah
katabolisme
asam amino
menjadi
energi melalui siklusasam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
sampingan
pemecahanasam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-
asam amino.
29
Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama asam amino
Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum asam amino. Asam
aminotidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau
terjadikekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akanmengg
unakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat danlipid,
asam
amino
memerlukan
pelepasan
gugus
amin
yang
berasal
dari
deaminasinitrogen _
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan
gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam
amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan
deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam
reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada
salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau
oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan
asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam
reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang
bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :
30
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.
Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap
glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan
sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat
sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya
merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi
metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat.
Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami
proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai
katalis.
Asam glutamat + NAD+
a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+
Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk
NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+
31
sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir
proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang
penting dalam metabolisme asam amino oksidase danD-asam oksidase.
Gambar 21. Deminasi oksidatif
32
Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik bagi manusia sehinggaharus
dibuang atau dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri enterik diserapke
dalam darah vena porta yang dengan demikian darah ini mengandung
amoniadengan kadar yang lebih tingi dibandingkan darah sistemik. Kadar urea
normal dalam tubuh adalah 10-20 µg/dL.
Karena hati yang sehat akan segeramengeluarkan amonia ini dari dalam darah
porta, maka darah perifer padahakekatnya tidak mengandung amonia. Hal ini san
gat penting karena amoniadengan jumlah renik sekalipun akan bersifat toksik bagi
sistem saraf pusat.
Jikadarah porta tidak mengalir lewat hati, maka amonia dapat meningkat hing
ga mencapai kadar yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini terjadi setelah
fungsi hati mengalami gangguan yang berat atau setelah adanya hubungankolatera
l antara vena porta dan vena sistemik sebagaimana terjadi pada keadaansirosis.
Gejala intoksikasi amonia mencakup tremor, bicara yang pelo, penglihatankabur,
dan pada kasus-kasus yang berat, koma, serta kematian. Gejala-gejala ini
menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum yang terjadi ketika kadar amonia darah dan otak mengalami kenaikan. Penanganana keadaan inimenekankan pa
da tindakan yang bertujuan untuk menurunkan kadar amoniadarah.
Di otak, amonia akan berikatan dengan α -ketoglutarat dan menghasilkan
glutarat. Akibatnya otak akan kehabisan α -ketoglutarat yang penting pada
sikluskrebs. Hal ini menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA yang penting
untuk memproduksi ekivalen pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat
menghasilkanATP di rantai respirasi mitokondria, sehingga menyebabkan
kekurangan produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati tersebut selanjutnya
disebut sebagai siklus urea.
(Anonymousb,2012)
33
Daftar Pustaka
Anonymousa. 2012. Struktur Asam Amino.
http://kimiadahsyat.blogspot.com/2009/07/struktur-asam-amino-dan-zwitterion.html Di akses 11 Mei 2012
Anonymousb. 2012. Proses Metabolisme Asam Amino.
http://static.schoolrack.com/files/14204/34774/6metabolisme_asam_amino.doc
Di akses 12 Mei 2012
Hidayat, Enjang Hernandi. 2012. Asam Amino Komponen Penyusun Protein.
http://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusunprotein/ Di akses 13 Mei 2012
Isyulukhi, Atok. 2012. Bahan Makanan dan Zat Makanan.
http://blog.uin-malang.ac.id/atuks/2011/01/07/bahan-makanan-dan-zatmakanan/ Di akses 13 Mei 2012
Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta.
Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta.
34