a. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi - Blog UB

TUGAS MAKALAH BIOKIMIA
“ENZYME INTRODUCTION”
Diusulkan oleh:
Eber Lonameo
125040218113018
Hito Nixon Gozali
125040218113027
Rosilia Puspasari
125040218113024
Sandi Satria Pamungkas
125040218113014
Vivi Imroatin
125040218113009
Yoedha Putra Pratama
125040218113017
UNIVERSITAS BRAWIJAYA KAMPUS IV
KEDIRI
2013
1
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR………………………………………………..
2
BAB I
PENDAHULUAN
Latar Belakang………………………………………………………...
4
Rumusan Masalah………………………………………………..........
4
Tujuan…………………………………………………………………
4
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Sifat dan Fungsi dari Enzim………….………………………….….…
5
Tata Nama Enzim………………………………………………….......
7
Spesifitas Enzim……………………………………………………….
8
Enzim Regulasi………………………………………………………...
9
Energi Aktivasi…………………………………………………….......
13
BAB III
14
PEMBAHASAN…………………………………………………………………….
BAB IV
17
PENUTUP……………………………………………………………………............
DAFTAR PUSTAKA ………………………………………………….
18
2
KATA PENGANTAR
Puji syukur kita panjatkan kehadirat Allah SWT, Tuhan Yang Maha Esa
yang telah memberikan rahmat serta hidayah-Nya sehingga penyusunan tugas
makalah ini dapat diselesaikan.
Tugas ini disusun untuk diajukan sebagai tugas mata kuliah Biokimia
dengan judul “Enzyme Introduction” di Universitas Brawijaya Kampus IV Kediri.
Makalah ini dapat terselesaikan berkat kerjasama yang baik dari kelompok kami,
untuk itu dalam kesempatan ini perkenankan penulis mengucapkan terima kasih
kepada Bapak Wisnu selaku dosen mata kuliah Biokimia yang telah membimbing
dan memberikan kuliah demi kelancarnya tugas ini.
Kami menyadari bahwa dalam mengerjakan makalah biokimia ini masih
ada banyak kekurangan. Oleh karena itu, kami mengharapkan kritik serta saran
dari pembaca demi kesempurnaan dalam mengerjakan makalah di masa
mendatang.
Demikianlah tugas ini kami susun semoga dapat bermanfaat,dan agar
dapat memenuhi tugas mata kuliah Biokimia.
3
BAB I
PENDAHULUAN
1.1. Latar Belakang
Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak
ikut bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi
enzim juga berfungsi menurunkan energi aktivasi(Hellena,2012).
Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan bukan protein. Bagian
protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut kofaktor. Kofaktor
dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang berupa bahan
organik, misalkan vitamin B (B1, B2).Enzim bekerja berdasar prinsip ‘kunci dan
anak kunci’ (lock and key). Pada salah satu sisi enzim terdapat tempat aktif yang
memiliki bentuk yang dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan
substrat. Akibatnya satu enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.
Contoh enzim yang sering digunakan sebagai materi praktikum adalah enzim
katalase. Enzim ini banyak terdapat pada organel peroksisom dan berfungsi
memecah
peroksida
(H2O2)
yang
bersifat
toksik
menjadi
H 2O
dan
O2(Hellna2012).
Kerja enzim juga sangat dipengaruhi oleh zat inhibitor, yaitu bahan yang
menghambat kerja enzim. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor non kompetitif. Inhibitor kompetitif bekerja dengan cara berikatan pada
tempat aktif enzim. Akibatnya substrat yang tidak bisa berikatan dengan enzim.
Sedangkan inhibitor non kompetitif tidak berikatan dengan tempat aktif, tetapi
menyebabkan perubahan pada tempat aktif. Ini pun berakibat substrat tidak bisa
berikatan dengan enzim (Hellena,2012).
Meskipun hanyalah suatu zat kimiawi, namun peranan enzim sangat besar
bagi kehidupan. Enzim bekerja secara penuh, dengan pembetukan molekulmolekul zat yang mengimbanginya. Adanya berbagai reaksi yang terjadi adalah
adanya cara kerja enzim. Enzim merupakan senyawa yang dapat mempercepat
4
terjadinya reaksi kimia,zat ini berfungsi sebagai pelepasan uap dan unsur zat
kimia.Enzim juga dapat mengelola zat baru yang masuk ke dalam tubuh sehingga
ada proses lainnya yang berubah.Misalnya kita dapat merasakan gula pada saat
masuk kedalam mulut.Selain itu enzim juga dapat berfungsi sebagai penghancur
makanan ketika mulut mengunyak makanan.Semua kinerja organ tubuh dibantu
oleh adanya enzim. Makanan yang kita makan tiap hari harus memiliki nutrisi
cukup dan seimbang. Sebab enzim bekerja untuk mengolahnya serta
menghasilkan manfaat yang baik untuk kesehatan tubuh. Namun jika asupan
makanan tersebut tidak maksimal maka manfaat yang dirasakan akan minim.
Makanan sehat akan masuk dalam perut dan terjadinya proses reaksi kimia
alamiah yang membuat fungsi enzim bertambah (Alisha,2012).
1.2. Rumusan Masalah
a. Bagaimana sifat dan fungsi dari enzim
b. Baimana pemberian tana nama pada enzim
c. Bagaimana spesifitas enzim
d. Baimana enzim dan regulasinya
e. Bagaimana Aktivitas energi pada enzim
1.3. Tujuan
a. Mampu menjelaskan sifat dan fungsi dari enzim
b. Mampu menjelaskan tata cara pemberian tata nama pada enzim
c. Mampu mengetahui dan menjelaskan spesifitas enzim
d. Mampu menjelaskan enzim serta regulasinya
e.Mampu mengetahui aktivitas energi pada enzim
5
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
2.1. Sifat dan Fungsi dari Enzim
Setiap sruktur seyawa mempunyai struktur dan sifat yang berbeda. Enzim
memeliki beberapa sifat dalam selama menjalankan fungsinya.
a. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi
Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagai penyebab
dimulainya suatu proses reaksi kimia dalam sel. Proses percepatan reaksi kimia
oleh enzim dengan cara menurunkan energi aktivasinya. Kemampuan enzim
untuk memulai reaksi ikut berekasi dan terbentuk kembali, pada akhir reaksi
kimia itulah yang dapat mendorong berkurangnya penggunaan energi aktivasi
pada awal reaksi kimia. Contoh: saat amilase mempercepat reaksi perombakan
amilum, amilase tidak bereaksi dengan substrat menjadi bentuk lain (bentuknya
tetap), sehingga amilase dapat berfungsi kembali.
b. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus
Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali. Namun enzim
yang berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi tersebut hanya bekerja pada
substrat tertentu saja, tidak dapat sembarang substrat. Enzim tertentu hanya
mengkatalis reaksi kimia tertentu saja. Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi
pengubahan zat tepung menjadi maltosa, enzim katalse hanya bekerja pada
substrat H2O2 (Hidrogen Peroksida), enzim maltase hanya dapat memecah
maltosa menjadi glukosa saja.
c. Protein
Enzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama dengan
protein, yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akan berpengaruh pada bagian
apoenzim (protein aktif), dimana pada suhu yang rendah protein akan mengalami
6
koagulasi dan pada suhu yang tinggi akan menyebabkan denaturasi. Potensial
Hidrogen (pH) mempengaruhi enzim pada bagian protein terutama pada gugus
karboksilat dan gugus amin pada asam amino penyusun proteinnya.
d. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)
Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi) bersifat
reversibel. Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator. Artinya, enzim dapat
mengkatalis reaksi maju maupun reaksi kebalikannya. Dengan demikian, enzim
tidak mempengaruhi arah suatu reaksi. Enzim dapat membentuk senyawa baru
maupun menguraikan suatu senyawa baru tersebut menjadi senyawa lain. Contoh:
enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak menjadi lemak. Enzim lipase
juga dapat mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
e. Bekerja cepat
Enzim dapat bekerja cepat . Sifat kerja enzim ini disebabkan enzim hanya
berfungsi untuk menurunkan energi aktifasi pada awal reaksi kimia dalam sel.
f. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan
Lingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat penghambat
(inhibitor).
a) pH
Enzim bekerja optimal pada pH tertentu. Derajat keasaman (pH) yang
tidak cocok pada sifat kerja enzim akan dapat menyebabkan ionisasi dari
gugus karboksil dan amin dari bagian – bagian enzim yang tersusun atas
protein (apoenzim) serta menyebabkan denaturasi. Dengan demikian,
terjadi perubahan struktur enzim dan tidak dapat bekerja dengan baik.
Contoh : Enzim Lipase, pH optimal 5,7 - 7,5 Enzim amilase dalam saliva,
pH optimal 6,9
b) Suhu
Pada suhu tinggi enzim rusak dan pada suhu rendah (0oC atau
dibawahnya) enzim tidak bekerja meski tidak rusak. Pada suhu yang
7
rendah sisi aktif (protein) yang terdiri dari apoenzim akan mengalami
koagulasi. Sementara itu, pada suhu yang tinggi bagian ini akan
mengalami denaturasi.
c) Inhibitor (Zat penghambat)
Inhibitor mempunyai struktur mirip substrat dan dapat bergabung dalam
reaksi enzimatik, sehingga aktivitas enzim menjadi terganggu. Inhibitor
yang menghambat kerja enzim pada sisi aktif disebut inhibitor kompetitif,
sedangkan yang menghambat kerja enzim pada sisi pasif disebut inhibitor
non kompetitif ( Masnoer,2012).
2.2. Tata Nama Enzim
Tata nama enzim atau sering disebut “Enzyme Numenvclature” sistem
yang diperuntukkan pada penamaan suatu enzim. Oleh International Commission
on Enzyme,enzime secara sistematis diklasifikan menjadi enam kelompok
besar,menruk reaksi yang dikatalis. Kelompok besar ini kemudian di bagi bagi
lagi menjadi enzim sehingga setiap enzim memiliki nomor Enzyme Commission
dan nama formal yang berakhiran dengan “ase”. Selain itu sebagian enzim
memiliki nama umum atau sederhana yang lebih singkat dan biasanya
menggambarkan aktivitas enzim. Misalnya pada nama umum “glukokinase”
“kinase mengacu pada pemindahan sebuah fospas dari ATP ke glukosa senyawa
yang menjadi kata awal dalam nama
Gambar.1.Reaksi Glukokinase
8
Nama formal menurtut Enzyme Comission enzim ini adalah ATP:Dglukosa 6-fosfrotransferanse,dan nomor komisi enzimnya adalah EC 2,7,1,2.
Walaupun nama yang berakhiran”ase” selalu menandakan suatu enzim,meskipun
titak semua nama umum enzim berakhitan “ase”.Kimotripsin adalah nama umum
untuk peptidil hidrolase atau protease. Untuk mengkatalis suatu kimia enzim
berikatan dengan subtrat dan membentuk komplek enzim-substrat. Reaksi
berlangsung di daerah dinamik yang relatif kecil yaitu tempat aktif atau tempat
katalitik.
2.3. Spesifitas Enzim
Spesifitas suatu reaksi ezimatik timbul akibat susunan tiga dimensi reaksi
asam amino yang tersusun membentuk permukaan tiga dimensi komplementer
yang mengikat subtrat melalui reaksi hidrofobik multipel,interaksi elektrostatik
dan ikatan hidrogen. Residu asam amino ini dapat berasal dari bagian yang sangat
berlainan pada urutan
asam amino linear dari enzim. Pengikatan sterik dan
penolakan muatan di tempat pengikatan substrat bahkan dapt mencegah
pengikatan senyawa yang berhubungan erat pada mode kunci dan anak
kunci,komplementeritas(saling mengisi) antara substrat dan tempat pengikatnya
dapat dibayangkan seperti anak kunci yang masuk kedalam anak kunci yang kaku.
Salah satu sifat enzim yang membuat mereka begitu penting sebagai
diaknostik dan alat penelitian adalah kekhususan mereka menunjukan relatif
terhadap reaksi yang mengkatalisasinya. Sebuah enzim beberapa menunjukan
kekhususan mutlak, yaitu mereka akan mengkatalisasi hanya satu reaksi tertentu.
Enzim lain akan spesifik untuk jenis tertentu dari ikatan kimia atau kelompok
Meskipun enzim menunjukan derajat besar kekhususan, kofaktor dapat
melayani apoenzymes banyak. Misalnya, nikotinamida adenin dinukleotida
(NAD) merupakan koenzim untuk sejumlah besar reaksi dehidrogenase dimana ia
bertindak sebagai akseptor hidrogen. Diantaranya adalah alkohol dehidrogenase,
malat dehidrogenase dan reaksi dehidrogenase laktat.
9
2.4 Enzim Regulasi
Regulasi adalah aturan sistem yang ada di dalam tubuh makhluk hidup
untuk dapat hidup seimbang, mempertahankan keadaan teratur, konservasi energi,
dan sebagai respon terhadap perubahan lingkungan.
Gambar 2.Regulasi Enzim
Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen
(noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification).
Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada
daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen (Gambar 2). Regulasi
modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau
nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat
kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah
konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui :
a. Kontrol genetika
Pada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan
induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol negatif
pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi enzim,
disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya akan menyebabkan
inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga akan menyebabkan
penurunan proses
sintesis
enzim-enzim.
Sekalipun inhibisi
balik akan
menghentikan sintesis dari produk akhir dari suatu pathway, proses ini masih
memungkin terbuangnya energi dan karbon karena pembentukkan enzim yang
10
tidak diperlukan (karena sudah diinhibisi) masih dilanjutkan. Proses represi enzim
bertujuan untuk mencegah sintesis enzim yang turut terlibat dalam pembentukan
suatu produk akhir. Pada kasus biosintesis triptofan (gambar 3), produk akhir dari
pathway, triptofan, berperan sebagai sebuah molekul efektor yang dapat
menghentikan sintesis dari Enzim a, b, c, d, dan e yang turut terlibat pada
biosintesis triptofan. Dengan demikian maka akan menghemat banyak molekul
ATP yang seharusnya dikeluarkan selama proses sintesis protein, dan menjaga
prekusor asam amino untuk sintesis protein lain. Proses ini berlangsung lambat
dibandingkan dengan inhibisi balik (yang bekerja sesegera mungkin) karena
enzim-enzim yang sudah ada harus dikurangi jumlahnya sebagai hasil dari
pembelahan sel sebelum efeknya benar-benar terlihat.
b. Modifikasi Kovalen
Meskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen, tetapi
terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi kovalen.
Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan oleh gugus asetil,
fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya merupakan
perlekatan dapat pulih (tidak permanen).
Enzim
Modifikasi
Glutamin sintetase E. coliIsositrat
AdenilisasiFosforilasiFosforilasiFosforilasi
liase E. coliIsositrat dehidrogenase
Fosforilasi
E. coliHistidin protein kinase
Asetilasi
sebagian besar bakteri
Metilasi
Protein regulator fosforilasi
sebagian besar bakteri
Sitrat liase pada
Rhodopseudomonas
Protein kemotaksis E. Coli
Tabel 1. Enzim yang diregulasi secara modifikasi kovalen
11
c. Enzim Allosterik
Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi
katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator
yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan
nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan
mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik
ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh mekanisme
penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin yang
menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin
(E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi
multienzim tersebut (Lehninger, 2004).
Gambar 3. Aktivasi Allosterik
Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua
kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik.
Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini
dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik
heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.
12
d. Kompartementasi
Gambar 4. Kompartmentasi dari biosintesis
Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang
berlangsung didalam sel, karena reaktan tersedia pada tempat dimana enzim
tersedia dan senyawa akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan
untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan
pada lintasan yang lain. Untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendaki dan
tidak disimpangkan pada lintasan yang lain.
Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini
dapat segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus –
menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.
2.5 Energi Aktivasi
Dalam kimia, energi aktivasi adalah istilah yang diperkenalkan pada tahun
1889 oleh ilmuwan Swedia Svante Arrhenius yang didefinisikan sebagai energi
yang harus diatasi dalam rangka untuk reaksi kimia terjadi. Energi aktivasi juga
dapat didefinisikan sebagai energi minimum yang diperlukan untuk memulai
reaksi kimia. Energi aktivasi reaksi biasanya dilambangkan dengan Ea dan
diberikan dalam satuan kj/mol. Energi aktivasi dapat dianggap sebagai ketinggian
penghalang potensial (kadang-kadang disebut hambatan energi). Reaksi kimia
untuk melanjutkan pada tingkat yang wajar,harus ada jumlah yang cukup dari
molekul dengan energi sama atau lebih besar daripada energi aktivasi.
13
Energi aktivasi adalah energi yang harus diatasi dalam rangka reaksi kimia
yang sedang berlangsung. Hal tersebut merupakan energi minimum yang
diperlukan untuk memulai reaksi kimia dan dinyatakan dalam kj/mol. Energi
aktivasi
dilakukan dengan memisahkan minimal dua energi potensial
yaitu
reaktan dan produk. Untuk reaksi kimia selanjutnya pada tingkat yang wajar,
harus ada jumlah yang cukup dari molekul dengan energi sama atau lebih besar
daripada energi aktivasi.
Biasanya tingkat reaksi menurun ketika suhu meningkat. Setelah
hubungan kurang eksponensial sehingga laju konstan masih cocok untuk ekspresi
Arrhenius, hasil ini dalam nilai negatif untuk energi aktivasi. Reaksi Dasar
menunjukkan energi aktivasi ini negatif biasanya reaksi barrierless, di mana
proses persidangan reaksi bergantung pada penangkapan molekul dalam sumur
potensial. Peningkatan suhu menyebabkan kemungkinan berkurangnya molekul
akibat bertabrakan menangkap molekul satu sama lain, dinyatakan sebagai
penampang reaksi yang menurun dengan meningkatnya suhu.
14
BAB III
HASIL dan PEMBAHASAN
Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak
ikut bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi
enzim juga berfungsi menurunkan energi aktivasi. Enzim memiliki beberapa
sifat untuk menjalankan fungsinya antara lain:
a. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi
Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagai penyebab
dimulainya suatu proses reaksi kimia dalam sel. Proses percepatan reaksi kimia
oleh enzim dengan cara menurunkan energi aktivasinya. Kemampuan enzim
untuk memulai reaksi ikut berekasi dan terbentuk kembali, pada akhir reaksi
kimia itulah yang dapat mendorong berkurangnya penggunaan energi aktivasi
pada awal reaksi kimia.
b. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus
Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali. Namun enzim
yang berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi tersebut hanya bekerja pada
substrat tertentu saja, tidak dapat sembarang substrat. Enzim tertentu hanya
mengkatalis reaksi kimia tertentu saja. Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi
pengubahan zat tepung menjadi maltosa, enzim katalse hanya bekerja pada
substrat H2O2 (Hidrogen Peroksida), enzim maltase hanya dapat memecah
maltosa menjadi glukosa saja.
c. Protein
Enzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama dengan
protein, yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akan berpengaruh pada bagian
apoenzim (protein aktif), dimana pada suhu yang rendah protein akan mengalami
koagulasi dan pada suhu yang tinggi akan menyebabkan denaturasi. Potensial
Hidrogen (pH) mempengaruhi enzim pada bagian protein terutama pada gugus
karboksilat dan gugus amin pada asam amino penyusun proteinnya.
15
d. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)
Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi) bersifat
reversibel. Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator. Artinya, enzim dapat
mengkatalis reaksi maju maupun reaksi kebalikannya. Dengan demikian, enzim
tidak mempengaruhi arah suatu reaksi. Enzim dapat membentuk senyawa baru
maupun menguraikan suatu senyawa baru tersebut menjadi senyawa lain. Contoh:
enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak menjadi lemak. Enzim lipase
juga dapat mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
e. Bekerja cepat
Enzim dapat bekerja cepat . Sifat kerja enzim ini disebabkan enzim hanya
berfungsi untuk menurunkan energi aktifasi pada awal reaksi kimia dalam sel.
f. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan
Lingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat penghambat
(inhibitor).
Tata nama enzim atau sering disebut “Enzyme Numenvclature” sistem
yang diperuntukkan pada penamaan suatu enzim. Oleh International Commission
on Enzyme,enzime secara sistematis diklasifikan menjadi enam kelompok
besar,menruk reaksi yang dikatalis. Kelompok besar ini kemudian di bagi bagi
lagi menjadi enzim sehingga setiap enzim memiliki nomor Enzyme Commission
dan nama formal yang berakhiran dengan “ase”. Selain itu sebagian enzim
memiliki nama umum atau sederhana yang lebih singkat dan biasanya
menggambarkan aktivitas enzim. Misalnya pada nama umum “glukokinase”
“kinase mengacu pada pemindahan sebuah fospas dari ATP ke glukosa senyawa
yang menjadi kata awal dalam nama.
Spesifitas suatu reaksi ezimatik timbul akibat susunan tiga dimensi reaksi
asam amino yang tersusun membentuk permukaan tiga dimensi komplementer
yang mengikat subtrat melalui reaksi hidrofobik multipel,interaksi elektrostatik
dan ikatan hidrogen. Residu asam amino ini dapat berasal dari bagian yang sangat
berlainan pada urutan
asam amino linear dari enzim. Pengikatan sterik dan
penolakan muatan di tempat pengikatan substrat bahkan dapt mencegah
pengikatan senyawa yang berhubungan erat pada mode kunci dan anak
16
kunci,komplementeritas(saling mengisi) antara substrat dan tempat pengikatnya
dapat dibayangkan seperti anak kunci yang masuk kedalam anak kunci yang kaku.
Spesifitas suatu reaksi ezimatik timbul akibat susunan tiga dimensi reaksi
asam amino yang tersusun membentuk permukaan tiga dimensi komplementer
yang mengikat subtrat melalui reaksi hidrofobik multipel,interaksi elektrostatik
dan ikatan hidrogen. Residu asam amino ini dapat berasal dari bagian yang sangat
berlainan pada urutan
asam amino linear dari enzim. Pengikatan sterik dan
penolakan muatan di tempat pengikatan substrat bahkan dapt mencegah
pengikatan senyawa yang berhubungan erat pada mode kunci dan anak
kunci,komplementeritas(saling mengisi) antara substrat dan tempat pengikatnya
dapat dibayangkan seperti anak kunci yang masuk kedalam anak kunci yang kaku.
Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen
(noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification).
Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada
daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen. Regulasi modifikasi
kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau nukleotida) pada
enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat kompleks.
Energi aktivasi adalah energi yang harus diatasi dalam rangka reaksi kimia
yang sedang berlangsung. Hal tersebut merupakan energi minimum yang
diperlukan untuk memulai reaksi kimia dan dinyatakan dalam kj/mol. Energi
aktivasi
dilakukan dengan memisahkan minimal dua energi potensial
yaitu
reaktan dan produk. Untuk reaksi kimia selanjutnya pada tingkat yang wajar,
harus ada jumlah yang cukup dari molekul dengan energi sama atau lebih besar
daripada energi aktivasi.
Biasanya tingkat reaksi menurun ketika suhu meningkat. Setelah
hubungan kurang eksponensial sehingga laju konstan masih cocok untuk ekspresi
Arrhenius, hasil ini dalam nilai negatif untuk energi aktivasi. Reaksi Dasar
menunjukkan energi aktivasi ini negatif biasanya reaksi barrierless, di mana
proses persidangan reaksi bergantung pada penangkapan molekul dalam sumur
potensial. Peningkatan suhu menyebabkan kemungkinan berkurangnya molekul
akibat bertabrakan menangkap molekul satu sama lain, dinyatakan sebagai
penampang reaksi yang menurun dengan meningkatnya suhu.
17
BAB IV
PENUTUP
Kesimpulan
Dari pembahasan diatas, dapat ditarik kesimpulan sebagai berikut :
Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak
ikut bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Spesifitas suatu reaksi
ezimatik timbul akibat susunan tiga dimensi reaksi asam amino yang tersusun
membentuk permukaan tiga dimensi komplementer yang mengikat subtrat melalui
reaksi hidrofobik multipel,interaksi elektrostatik dan ikatan hidrogen. Biasanya
tingkat reaksi menurun ketika suhu meningkat. Setelah hubungan kurang
eksponensial sehingga laju konstan masih cocok untuk ekspresi Arrhenius, hasil
ini dalam nilai negatif untuk energi aktivasi.
Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen
(noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification).
Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada
daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen. Regulasi modifikasi
kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau nukleotida) pada
enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat kompleks.
Energi aktivasi adalah energi yang harus diatasi dalam rangka reaksi kimia yang
sedang berlangsung. Hal tersebut merupakan energi minimum yang diperlukan
untuk memulai reaksi kimia dan dinyatakan dalam kj/mol. Energi aktivasi
dilakukan dengan memisahkan minimal dua energi potensial yaitu reaktan dan
produk
Saran
Pembuatan makalah ini diharapkan juga dapat di presentasikan di depan
kelas agar mengetahui seberapa jauh pengetahuan mahasiswa dalam meyerap
informasi tantang materi enzim yang sudah ada.
18
DAFTAR PUSTAKA
Alisha 2012. Fungsi Enzim dalam Tubuh Manusia
http://www.kesehatan123.com/3598/fungsi-enzim-dalam-tubuh-manusia
Coffey Jery, 2010. Activation Energy
http://www.universetoday.com/81751/activation-energy/#ixzz2LQq8Bswn
Hellena,2012. Pengertian Enzim
hellena-books.blogspot.com/2012/01/pengertian-enzim.html
Kid, 2011. Regulasi Allosterik pada Enzim.
http://kid.blogspot.com/2011/12/regulasi-alosterik-pada-enzim.html
Lehninger, Albert L.1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: Jakarta
Masnoer,2012. Sifat sifat Enzime
http://matahati99.blogspot.com/2012/01/sifatsifatenzim.html.
Mardjono,Mahar,2007. Farmakologi dan Terapi, Jakarta; Universitas Indonesia
Press.
Ulfah Muthia,2012. Regulasi Enzim
http://muthiaura.wordpress.com/2012/11/13/regulasi-enzim/
19