Struktur ribosom

Anggota
Kode
:
:
Nurlina Ramdianti
B1J006004
Hari Kartiko
B1J006010
Ahmad Ridwan
B1J006012
K37-TD-08
Ringkasan :
Sebuah sel E.coli memiliki kira-kira 20.000 ribosom yang terdistribusi dalam
sitopalasma. Rata-rata sel manusia mengandung lebih dari itu (sekalipun belum
pernah ada orang yang menghitungnya). Beberapa diantaranya berada bebas dalam
sitoplasma dan bebrapa lainnya terikat pada permukaan RE (reticulum endoplasma).
Pada mulanya ribosom dipandang memiliki hubungan pasif pada proses sintesis
protein, melalui struktur yang terjadi pada proses translasi. Pandangan ini berubah
pada beberapa tahun kemudian, dan ribosom sehingga dianggap memiliki 2 peran
aktif dalam dalam proses sintesis protein :
1. Ribosom mengkoordinasi sintesis protein dengan menempatkan mRNA
aminoacyl, tRNA dan menghubungkan faktor protein dengan posisi yang
relatif benar satu sama-lainnya.
2. Komponen
ribosom meliputi rRNAs, mengkatalisis sedikitnya reaksi
kimia yang terjadi selama translasi.
Untuk memahani bagaimana peranan ribosom, kita amati fitur struktur
ribosom prokakariot bakteri dan eukariot, dan kemudian menguji mekanisme
terperinci proses sintesis protein pada kedua tipe organisme ini.
Struktur ribosom
Pemahaman
mengenai struktur ribosom telah dikembangkan secara
berangsur-angsur lebih dari 50 tahun, dan semakin banyak struktur yang telah
diaplikasikan untuk masalah ini. Awalnya disebut microsome, ribosom yang pertama
diamati pada awal abad 20 sebagai partikel kecil hampir diluar kemampuan
mikroskop cahaya.
Pada tahun 1940 dan 1950, mikroskop elektron pertama menunjukan bahwa
ribosom bakteri berbentuk oval dengan ukuran 29 nm x 21 nm, lebih kecil dari
ribosom eukariot, dan bermacam-macam ukuran kecil tersebut bergantung pada
spesiesnya dengan ciri-ciri sekitar 32 nm x 22nm. Dalam pertengahan 1950an
penemuan ribosom adalah pada daerah sintesis protein yang distimulasi percobaan
untuk menggambarkan struktur patikel ini dengan lebih detail.
Ultrasentrifugasi telah digunakan untuk mengukur ukuran ribosom dan
komponennya.
Awal proses kemajuan dalam memahami struktur ribosom secara terperinci,
tidak datang dari pengamatan dengan mikroskop elektron tetapi dari analisis
komponennya dengan ultrasentifugasi. Ribosom utuh memiliki koefisien sedimentasi
80s untuk eukariot dan 70s untuk bacteria, dan masing-masing dapat dipecah / dibagi
dalam komponennya lebih kecil [figure.11.10].
•
Masing-masing ribosom meliputi 2 subunit, pada prokariot subunit ini
60s dan 40s. Pada bakteria adalah 50s dan 30s, dengan catatan
koefisien sedimentasi tidak additive karena hal terebut tergantung pada
bentuk seperti halnya masa.
•
Subunit terbesar berisi 3 rRNAs pada eukariot ( 285, 5.85 dan 55
rRNAs ) tapi hanya ada 2 pada bacteria ( 235 dan 53 rRNAs ). Pada
bacteria eukariot sepadan dengan 5.8 rRNA termuat dalam 23 rRNA.
•
Subunit ribosom mengandung rRNA tunggal pada kedua tipe
organisme, masing-masing sebuah 18s rRNA pada eukariot dan
sebuah 16s rRNA pada bakteria.
•
Kedua subunit berisi berbagai protein ribosomal. Dengan angka-angka
yang lebih detail ada pada gbr. 11.10. protein ribosom yang kecil
disebut S1, S2 dan seterusnya dan yang besar disebut L1, L2 dan
seterusnya. Hanya ada satu dari masing-masing protein tiap ribosom,
kecuali L7, L12 yang ada sebagai dimer.
Gambar 10.11. Komposisi ribosom pada eukariot dan prokariot. Gambar yang lebih
detail menunjukan type ribosom eukariot dan ribosom E. coli. Variasi diantara
perbedaan spesies berhubungan dengan protein ribosomal.
Penyelidikan struktur halus ribosom
Sekali komposisi dasar ribosom eukariot dan ribosom bakteria diketahui,
maka pengamatan/perhatian di fokuskan pada cara dengan variasi rRNA dan protein
di cocokan bersama-sama. Informasi penting telah disajikan oleh urutan RNA
pertama, perbandingan diantara daerah yang telah di identifikasi dapat berupa basepair untuk membentuk komponen struktur 2 dimensi [ gbr. 11.11].
Gambar 11.11. Struktur basa RNA 165 pada E.coli. Hal ini menunjukan pasangan
basa standar (G-C, A-U) dinyatakan sebagai bar/palang dan pasangan basa yang tidak
standar (misalnya G-U) dinyatakan sebagai titik.
Hal ini menunjukan bahwa RNA menyediakan sebuah scaffolding dalam
ribosom, untuk protein yang diikat, sebuah interpretasi bahwa dibawah penekanan
memainkan peranan aktif rRNA yang utama pada proses sintesis protein, tetapi
meskipun demikian adalah suatu fondasi yang digunakan untuk penelitian subsequen.
Banyak penelitian berikutnya yang dikonsentarikan pada ribosom bakteri yang lebih
kecil dari eukariot dan tersedia dalam jumlah besar dari sekitar ekstra sel, yang
tumbuh dalam kepadatan tinggi dalam kultur cairan. Sejumlah pendekatan ini telah
digunakan untuk mempelajari ribosom bakteri :
•
Mempelajari perlindungan nuklease yang memungkinkan kontak antara
rRNAs dan protein untuk di identifikasi.
•
Protein-protein crosslinking yang mengidentifikasi pasangan atau kelompok
protein, yang ditempatkan tertutup dari satu ribosom ke ribosom lain.
•
Mikroskopis
elektron
secara
berangsur
telah
lebih
canggih
dan
memungkinkan untuk mengenal struktur ribosom lebih detail. Sebagai contoh,
inovasi rapat mikroskopis imunoelektron, dimana ribosom diberi label dengan
anti bodi spesifik sebelum dilakukan pengujian, dan telah digunakan untuk
menempatkan posisi protein ini pada permukaan atas ribosom.
•
Site
directed
hydroxyl,
penyelidikan
radikal
dengan
menggunakan
kemampuan ion Fe(11) untuk menghasilkan hydroxyl radical yang membelah
ikatan RNA phosfodiester, yang ditempatkan setelah 1 nm dari daerah
produksi radicula. Teknik ini telah digunakan untuk menentukan posisi yang
tepat protein ribosom S5 pada ribosom E. coli. Asam amino berbeda pada S5
telah dilabeli dengan Fe (11) dan hydroxyl radical diinduksi untuk menyusun
kembali ribosom. Posisi pada 16S rRNA telah di bagi kemudian digunakan
untuk menyimpulkan / menduga topologi rRNA sekitar protein 55. (gbr.
11.12).
Gambar 11.12. Posisi rRNA 165 pada E. coli yang berhubungan dengan protein
ribosom S5. Distribusi posisi hubungan (ditunjukan dengan warna merah) untuk
ribosom tunggal menekankan tingkat pasangan basa sekunder struktur RNA lebih
jauh di lipat dengan struktur 3 dimensi pada ribosom.
Ditahun-tahun terakhir teknik ini terus meningkat, dilengkapi dengan X-ray
crystallography yang bertanggung jawab untuk mengarahkan pengertian yang
mendalam pada struktur ribosom. Analisis sejumlah data yang difraksi X-ray yang
diproduksi cyristal dari suatu objek yang sama besar, seperti ribosom adalah tugas
yang sangat besar terutama untuk memperoleh struktur yang detail yang cukup
informative, tentang bagaimana ribosom bekerja. Tantangan ini telah dijumpai dan
strukturnya telah di simpulakan bahwa ribosomal protein mengelilingi segmen rRNA
mereka, untuk subunit yang besar dan kecil dan untuk keseluruhan ribosom bakteri
yang terlihat pada mRNA dan tRNA. Seperti halnya menyatakan struktur ribosom [
gambar 11.13 ] ini merupakan informasi terbaru, dan mempunyai dampak penting
pada pemahaman proses translasi.
Gambar 11.13. Gambar ini menunjukan ribosom pada bakteri Thermus thermophilus.
Sub unit yang kecil yang berada di atas, dengan 165 RNA pada daerah berwarna biru
terang dan sub unit kecil protein ribosom pada daerah yang berwarna biru gelap. Sub
unit rRNA yang besar pada daerah berwarna abu-abu dan protein berwarna ungu.
Area berwarna emas adalah daerah A site, titik dimana aminoacylated memasuki
ribosom selama proses sintesis protein. Daerah ini dan kebanyakan daerah yang
benar-benar terjadi proses sintesis protein terletak diantara celah pada kedua subunit.
Daftar Pustaka
Pustaka utama :
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.section.7627
Daftar gambar :
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.7636
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.7638
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.7643
Situs Terkait
Animasi
http://web.centre.edu/bmb/movies/bmb210translation2.swf
http://www.johnkyrk.com/DNAtranslat.de.swf
http://jingpinke.syict.edu.cn/jcswx/resources/xijundejiegoujigongenng.swf
http://www.acgt.no/pub/acgt/files/cellebioboksen.swf
http://www.schule-bw.de/unterricht/faecher/biologie/dna/dna_data/21/21frag.swf
http://www.johnkyrk.com/er.de.swf
http://www.cmbi.ru.nl/edu/VWO/4vwodag/gene3.swf
http://www.ucopenaccess.org/courses/CPBiology/bio_3_1_2_4.swf
http://bio3400.nicerweb.com/med/Vid/Klug8e/ch13/13_1_8a.swf
http://www.nrc-cnrc.gc.ca/swf/biology_e.swf
Html
http://www.callutheran.edu/Academic_Programs/Departments/BioDev/omm/ribosom
/ribosome.htm
http://www.callutheran.edu/Academic_Programs/Departments/BioDev/omm/jmol/rib
ome/ribosome.html
http://www.molgen.mpg.de/~ag_ribo/ag_franceschi/franceschi-main.html
http://www.molgen.mpg.de/~ag_ribo/ag_franceschi/franceschi-projects-50S.html
http://cellbio.utmb.edu/CELLBIO/ribosome.htm
http://www.cs.stedwards.edu/chem/Chemistry/CHEM43/CHEM43/Ribosomes/Ribos
ome.HTML#struct
http://www.als.lbl.gov/als/science/sci_archive/125ribosome.html
http://biblioteca.universia.net/html_bura/ficha/params/id/31418735.html
http://www.biology4kids.com/files/cell_ribos.html
http://www.bio.mtu.edu/campbell/ribosome.htm
Pdf
http://www.new-science-press.com/content/pdf/nsp-ribosomes.pdf
http://puglisi.stanford.edu/pdf/pub59.pdf
http://www.eknigu.org/info/B_Biology/Spirin%20A.S.%20Ribosomes%20(1998)(33
7s).pdf
http://ocw.mit.edu/NR/rdonlyres/Chemistry/5-08JSpring2004/DE61C47F-24C44EB4-85C6-CD63ED84EE1E/0/TD6.pdf
http://www.biochemsoctrans.org/bst/030/1159/0301159.pdf