biokimia umum lipida

BIOKIMIA UMUM : LIPIDA
DEFENISI: SENYAWA ORGANIK
BERLEMAK/BERMINYAK YANG
TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT
DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN DENGAN PELARUT
NONPOLAR SPT: BENZEN, ETHER, KHLOROFORM
FUNGSI:
1. SUMBER ENERGI/ CADANGAN ENERGI.
2. PELARUT VIT. LARUT LEMAK.
3. SUMBER ASAM LEMAK ESENSIAL
4. KOMPONEN UTAMA MEMBRAN SEL
(TEMPAT TERJADI REAKSI METABOLIK).
5. BAHAN INSULASI DIBAWAH KULIT DAN PENYAMPAI
ISYARAT.
6. BAHAN PELINDUNG BAGI HEWAN VERTEBRATA
DAN TANAMAN (DAUN/BUAH).
7. PENGOLAHAN PANGAN  MEMBERI FLAVOUR PANGAN
(AROMA, RASA, TEKSTUR)
KLASIFIKASI LIPID
1. LIPID SEDERHANA  ESTER ASAM LEMAK DENGAN
BERMACAM-MACAM ALKOHOL.
A. LEMAK ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL.
BENTUK CAIR  MINYAK,
BENTUK PADAT  LEMAK
B. LILIN  ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL TINGGI
(ALKOHOL DG RANTAI ATOM C YG PANJANG)
2. LIPID MAJEMUK  ESTER ASAM LEMAK DG ALKOHOL YG MENGANDUNG
SENYAWA LAIN (KARBOHIDRAT, ASAM AMINO,
PROTEIN, FOSFAT, BASA NITROGEN DLL.)
FOSFOLIPID  FOSFAT
SEREBROSID  KH, NITROGEN
LIPOPROTEIN  PROTEIN
AMINOLIPID  AS. AMINO
3. LIPID TURUNAN  SENYAWA TURUNAN DARI LIPID SEDERHANA DAN
LIPID MAJEMUK YG DAPAT DIPEROLEH DG PROSES HIDROLISIS 
A.LEMAK, GLISEROL, ALKOHOL, ALDEHID, KETON, STEROID,
TERPEN, VIT LARUT LEMAK,DLL
ASAM LEMAK
1. ASAM ORGANIK BERANTAI PANJANG (# ATOM C 4 – 24)
YANG MEMILIKI GUGUS KARBOKSIL TUNGGAL DAN EKOR
HIDROKARBON NON POLAR YANG PANJANG.
CH3 – CH2 – CH2- CH2 – (CH2)n - COOH
2. TERIKAT PADA BERBAGAI KELAS LIPID
3. DITEMUKAN DALAM 2 BENTUK:
a. ASAM LEMAK JENUH (SATURATED FATTY ACID/ SFA)
CH3 – CH2 – CH2 – CH2 - ……….. COOH
b. ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UNSATURATED FATTY ACID/
UFA)
CH3 – CH2 – CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 - ……..COOH
STRUKTUR DAN MODEL RUANG ASAM LEMAK JENUH DAN ASAM
LEMAK TIDAK JENUH
CONTOH BEBERAPA ASAM LEMAK JENUH
NAMA UMUM
SIMBOL
AS.ASETAT
2: 0
AS.BUTIRAT
4:0
AS.KAPROAT
6:0
STRUKTUR
T. LEBUR (oC)
CH3-COOH
-16,6
CH3-(CH2)2- COOH
-7,6
CH3-(CH2)4- COOH
-1,5
AS.KAPRILAT
8:0
CH3-(CH2)6 –COOH
AS.KAPRAT
10:0
CH3-(CH2)8- COOH
31,5
AS.LAURAT
12:0
CH3-(CH2)10-COOH
44
AS.MIRISTAT
14:0
CH3-(CH2)12-COOH
54
AS.PALMITAT *
16:0
CH3-(CH2)14-COOH
63
AS.STEARAT
*
18:0
CH3-(CH2)16-COOH
70
AS.ARACHIDAT
20:0
CH3-(CH2)18-COOH
76,5
CH3-(CH2)20-COOH
80
AS.BEHENAT
AS.LIGNOSERAT
22:0
24:0
CH3- (CH2)22-COOH
86
* ASAM LEMAK YG PALING BANYAK DITEMUKAN DIALAM.
ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UFA)
A. PALMITOLEAT
16: 1
9
-0,5
CH3- (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7- COOH
A. OLEAT
18: 1
9
13
CH3-(CH2)7 –CH = CH- (CH2)7- COOH
A. LINOLEAT
18:2
9,12
-5
CH3-(CH2)4 –CH = CH- CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH
A. LINOLENAT
18:3
9,12,15
-11
CH3-CH2–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH
A. ARACHIDONAT
20:4
5,8,11,14
-50
CH3-(CH2)4–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH =CH-CH2-CH =CH-(CH2)3- COOH
BEBERAPA SIFAT ASAM LEMAK
1. HAMPIR SEMUA ASM LEMAK MEMPUNYAI JUMLAH ATOM C
GENAP ( # C 16 DAN C 18)
2. DI ALAM DITEMUKAN JMLH ASAM LEMAK TIDAK JENUH >> AS.
LEMAK JENUH
3. AS. LEMAK TIDAK JENUH PADA SUHU KAMAR  CAIR
AS. LEMAK JENUH (C12-24) PADA SUHU KAMAR  PADAT
SEDANGKAN (C2-C1O) CAIR
4. AS. LEMAK TIDAK JENUH BANYAK DITEMUKAN PD TUMBUHAN
AS. LEMAK JENUH  BANYAK DITEMUKAN PADA HEWAN
5. IKATAN GANDA TIDAK PERNAH TERKONYUGASI TETAPI
SELALU DIPISAHKAN OLEH GUGUS METIL DAN BERADA
PADA KONFIGURASI CIS
6. AS LEMAK UMUMNYA TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT
TERDISPERSI MEMBENTUK MISEL DALAM NaoH/KOH ENCER
MEMBENTUK SABUN
7. IKATAN GANDA MUDAH MENGALAMI REAKSI OKSIDASI
DENGAN ADANYA OKSIGEN MEMBENTUK SENYAWA
RADIKAL BEBAS.
REAKSI PENTING ASAM LEMAK
1. REAKSI HIDROGENASI/HALOGENASI
H2
CH3-(CH2)7-CH = CH-(CH2)7-COOH ----- CH3-(CH2)16-COOH
Ni/Pt
2. REAKSI OKSIDASI/AUTOOKSIDASI
- CH –CH = CH –CH –CH - + O2 ---- - CH – CH - CH - CH- CH -
00* 00*
PEROKSIDA RADIKAL
O2
ALDEHID, KETON,ASAM
LEMAK RANTAI PENDEK
(OKSIDATIF RANCYDITY
- CH - CH - CH - CH – CH –
00H* 00H*
HIDROPEROKSIDA RADIKAL
LEMAK (TRIGLISERIDA)
ESTER 3 MOLEKUL ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL
H2-C-OH
A. STEARAT
H - C-OH
A. OLEAT
H2-C-OH
GLISEROL
+
A. PALMITAT
1-STEAROIL 2-OLEIL
PALMITOIL GLISEROL
3 MOLEKUL ASAM LEMAK
O
H2- C-O-C–(CH2)16-CH3
o
H - C-O-c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3
o
H2-C-O- c – (CH2)14 –CH3
+
3 H2O
O
H2-C-OH
OH - C–(CH2)16-CH3
(AS. STEARAT)
o
H - C-OH
+
OH- c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 (0LEAT)
o
OH- c – (CH2)14 –CH3 (AS. PALMITAT)
H2-C-OH
O
H2- C-O-C–(CH2)16-CH3
o
H - C-O-c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3
o
H2-C-O- c – (CH2)14 –CH3
+ 3 H2O
STRUKTUR DAN DIMENSI RUANG TRIGLISERIDA

REAKSI KIMIA TRIGLISERIDA
1. REAKSI HIDROLISIS OLEH BASA (NaOH/KOH)
(REAKSI PENYABUNAN)
C–O–C
C–O-C
C–O–C
O
CH2OH
R1
O
R2
O
R3
NaOH
--
CHOH
+ 3 RCOONa
CH2OH
GLISEROL
2. REAKSI HIDROLISIS OLEH AIR
O
C–O–C
CH2OH
R1
O
H2O
------
C -O–C
R2
CHOH
O
C–O–C
R3
+ 3 RCOOH
(ASAM LEMAK
BEBAS)
CH2OH
GLISEROL
HIDROLITIC RANCIDITY (OFF FLAVOUR)
LILIN (ESTER ASAM LEMAK RANTAI PANJANG
DENGAN ALKOHOL TINGGI)
O
C
MIRISIL ISOBEHENAT
C21H43 COO C14H29
O
CH2
CH2
CH2
CH2
MIRISIL LIGNOSERAT
C23H47 COO
•
•
CH3
(23)
•
•
CH3
(30)
•
•
SANGAT NON POLAR
LEMAK PADAT
VERTEBRATA
UNGGAS
DAUN DAN BUAH
PLANKTON
C30H61
“TRIACONTANOILPALMITAT”
LILIN PADA LEBAH MADU
(BEE)
LIPID MAJEMUK: ESTER ASAM LEMAK DENGAN
ALKOHOL/GLISEROL DAN SENYAWA LAIN
1. FOSFOLIPID :
- ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL, FOSFAT,
-
ALKOHOL
STRUKTUR HAMPIR SAMA DENGAN TAG (tri asil gliserol)
O
C–O–C
O
l
R1 (asam lemak jenuh)
C–O–C
O
R2
l
ll
(as. Lemak tidak
C – O – P – O – (X) (alkohol)
jenuh)
l
OH
STRUKTUR PHOSPHOLIPID
TERDAPAT PADA JARINGAN OTAK DAN JARINGAN TANAMAN
PENAMAAN TERGANTUNG KEPADA JENIS ALKOHOLNYA (X)
SEPALIN
LESITIN
SIFAT-SIFAT FOSFOLIPID

LIPID MEMBRAN
LIPID POLAR
AMPHIPATIC (HIDROFOBIK & HIDROFILIK)
MISEL → TIDAK LARUT
MUDAH TEROKSIDASI → PUTIH → COKLAT (GELAP)

HIDROLISA → BASA DAN ENZIM (FOSFOLIPASE)




FLA1  R1
FLA2  R2
FLC  PHOSPHAT
FLD  ALKOHOL
HIDROLISIS SEMPURNA PHOSPHLPID OLEH ENZIM
PHOSPHOLIPASE
2. GLIKOLIPID (SEREBROSID)
-
GALAKTOSA
ASAM LEMAK BM TINGGI
SPINGOSIN (ALKOHOL)
OH
CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CH – CH – NH - SPINGOSIN
DIBEDAKAN BERDASARKAN ASAM LEMAK
1 KERASIN → ASAM LIGNOSERAT
CH3 – (CH2)22 – COOH
2. SEREBRON → A. SEREBRONAT CH3 – (CH2)21 – CHOH – COOH
3. NERVON → ASAM NERVONAT
CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)13 – COOH
4. OKSINERVON → ASAM OKSINERVONAT
CH3 – (CH2)7 - CH = CH – (CH2)13 – CHOH – COOH
3. LIPOPROTEIN
* LIPID POLAR
* MENGANDUNG PROTEIN , FOSFOLIPID, TAG, KOLESTEROL
* FUNGSI UTAMA ADALAH TRANSPORTASI LIPID DALAM DARAH
DARI USUS HALUS → DEPOT LEMAK → JARINGAN
KOMPOSISI KIMIA LIPOPROTEIN PLASMA DARAH
JENIS
KILOMIKRON
VLDL
LDL
HDL
DENSITAS
PROTEIN
0,92 – 0,96
1,7
0,95 – 1,00
10
1,00 – 1,06
25
1,06 – 1,21
50
VLDL (VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN)
LDL (LOW DENSITY LIPOPROTEIN)
HDL (HIGH DENSITY LIPOPROTEIN)
TAG
96
60
10
3
FL
0,8
18
22
20
KOL
1,7
15
45
18
3. LIPID TURUNAN : STEROID DAN TERPEN
3.1. STEROID (LIPID TAK TERSABUNKAN)
-SERING DITEMUKAN BERSAMA-SAMA DENGAN LEMAK
SETELAH PROSES PENYABUNAN
MEMPUNYAI INTI SIKLO FENANTREN DAN SIKLOPENTAN
-
KHOLESTEROL
ERGOSTEROL
KAPROSTEROL
ASAM EMPEDU
ALKALOID
RACUN
HORMON (cortisol, aldosteron, testosteron, progesteron)
VITAMIN D
GLIKOSID JANTUNG
SITOSTEROL TANAMAN
STRUKTUR KHOLESTEROL
BEBERAPA STEROID:
1. TESTOSTERONE
(MALE HORMON
SEX)
2. ESTRADIOL
(FEMALE HORMON
SEX)
3. CORTISOL AND
ALDOSTERON
(REGULATE
GLUKOSA
METABOLISM)
4. PREDNISOLONE
AND PREDNISON
(SYNTHETIC
STEROIDS
ANTIINFLAMANTO
RY AGENTS)
3.2 TERPEN (LIPID TAK TERSABUNKAN)



BANYAK PADA TANAMAN
MEMBERI SIFAT KHAS PADA BAU DAN RASA MINYAK
TANAMAN (MINYAK ESSENSIAL)
DIBANGUN OLEH 5 ATOM C  ISOPREN
H2C = C – CH = CH2
CH3


DAPAT BERUPA RANTAI LURUS
BERUPA CINCIN (SIKLIS), ATAU KOMBINASI KEDUANYA
CONTOH : GERANIOL,MENTHOL, LIMONA, VITAMIN A,
BETAKAROTEN,VIT E, VIT K, KARET ALAM,
KAMFER, DLL
CH3 – C = CH – CH2 – CH2 – C = CH – CH2OH
CH3
CH3
VITAMIN A
CH2
CH2
C – CH3
HC
CH2
HC
CH2
2HC
CH2
CH
CH2
C
C – CH3
HC
CH2
CH3
CH20H
GERANIOL
(Jahe)
LIMONEN
(Jeruk)
BEBERAPA KESIMPULAN TENTANG LEMAK

LIPID MERUPAKAN SENYAWA BERMINYAK/BERLEMAK
YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI LARUT DALAM
PELARUT NONPOLAR

FUNGSI:
LIPID SIMPANAN, LIPID MEMBRAN, VIT LARUT LEMAK,
ASAM LEMAK ESENSIAL, INSULASI

ASAM LEMAK MEMPUNYAI ATOM C GENAP 2 – 24  (# 16
DAN 18)

JENIS ASAM LEMAK ADA 2 (SFA DAN UFA)

USF MEMPUNYAI TITIK LEBUR RENDAH  PEMBENGKOKAN
PADA STRUKTUR (KONFIGURASI CIS)

SFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK PADAT DAN BANYAK
TERDAPAT PADA HEWAN

UFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK CAIR DAN UMUMNYA
BANYAK TERDAPAT PADA LEMAK TANAMAN.

TAG UMUMNYA SEBAGAI LEMAK SIMPANAN

LIPID MAJEMUK (LIPID POLAR ) LIPID MEMBRAN, LIPID
TRANSPORTASI

REAKSI PENTING ASAM LEMAK,, OKSIDASI,
HIDROGENASI DAN HIDROLISA

STEROID DAN TERPEN MERUPAKAN LIPID YANG TAK
TERSABUNKAN
ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN
PROTEIN
*
MAKROMOLEKUL YANG PALING BANYAK DITEMUKAN
DALAM SEL (50% BERAT KERING BADAN ORANG DEWASA
ADALAH PROTEIN)
*
SUSUNAN SEJUMLAH ASAMA AMINO DALAM URUTAN
YANG KHAS MELALUI IKATAN PEPTIDA DENGAN FUNGSI
YANG KHAS PULA SEHINGGA PROTEIN JUGA DISEBUT
SEBAGAI POLIPEPTIDA.
•
SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN
YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL
DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA.
Jumlah residu as amino
Insulin
Haemoglobin
Lisosim
Ribonuklease
51
574
129
124
jumlah rantai
2
4
1
1
•
•
•
MEMPUNYAI
BERBAGAI
PERANAN BIOLOGIS.
PROTEIN
DIOKSIDASI
DAN
DISINTESA
SETIAP
HARI
SECARA TERUS MENERUS PADA
ORANG
DEWASA
(DIPERBAHARUI)
TURN
OVER
PROTEIN
400
GR/HR  75-80% DIPAKAI
KEMBALI
UNTUK
SINTESA
PROTEIN.
•
PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI
KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER.
•
NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL
•
OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN)
NILAI GIZI PROTEIN:
-JUMLAH KOMSUMSI
-DAYA SERAP TUBUH
-KOMPOSISI ASAM AMINO
(ESENSIAL DAN NON ESENSIAL)
KEBUTUHAN PROTEIN DIPENGARUHI OLEH
BBRP SITUASI SEPERTI:
- MASA PERTUMBUHAN
- AKTIFITAS
- HAMIL DAN MENYUSUI,
- SAKIT,DLL
FUNGSI BIOLOGI PROTEIN
FUNGSI BIOLOGI:
1.
SEBAGAI ENZIM
* PROTEIN KHUSUS YG MEMPUNYAI AKTIVITAS
KATALISIS (BIOKATALISATOR)
* LEBIH DARI 2000 JENIS ENZIM SUDAH DIKETAHUI
DG FUNGSI YG KHAS.
EX : UREASE → UREA → AMONIAK + CO2
2. PROTEIN SIMPANAN
→PADA TANAMAN / TUMBUHAN
EX : PROTEIN : JAGUNG, GANDUM, BERAS, KACANG2AN,
 Pada hewani  OVALBUMIN, KASEIN
3. PROTEIN TRANSPORT
→ MEMBAWA MOLEKUL / ION SPESIFIK MELALUI DARAH
DARI SATU ORGAN KE ORGAN LAIN.
EX : LIPOPROTEIN
HAEMAGLOBIN
4. PROTEIN KONTRAKTIL
→ PROTEIN YANG MEMBERIKAN KEMAMPUAN KEPADA SEL
DAN ORGANISME UNTUK BERKONTRAKSI, MENGUBAH
BENTUK / BERGERAK
EX : AKTIN DAN MIOSIN  KONTRAKSI OTOT/ KERANGKA
TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL
5. PROTEIN PERTAHANAN
→ PROTEIN YANG BERFUNGSI UNTUK MEMPERTAHANKAN
ORGANISME DARI SERANGAN SPECIES LAIN ATAU LUKA
EX : FIBRINOGEN DAN TROMBIN, ANTIBODY, BISA ULAR
6. PROTEIN STRUKTURAL
→ MEMBANGUN STRUKTUR BIOLOGI, KEKUATAN , DAN
PROTEKSI
EX :PROTEIN SERABUT KOLAGEN TULANG RAWAN/URAT,
KULIT
ELASTIN PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG
KEDUA DIMENSI
KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT,
KUKU, BULU BURUNG
FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA
7. PROTEIN PENGATUR
MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI
EX :HORMON INSULIN METABOLISME GULA
HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI
Ca++, P.
SIFAT ASAM AMINO
1. MEMPUNYAI STRUTUR UMUM
(Amina)
COOH
l
NH2 – C – H
l
R
(karboksil)
(hidrogen)
(Gugus samping)
R DIBEDAKAN :
-
STRUKTUR
KELARUTAN
MUATAN LISTRIK
UKURAN
2. MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIK KECUALI – GLISIN –
COOH
NH2 – C – H
CH3
L – ALA
COOH
H – C – NH2
CH3
D – ALA
ISOMER OPTIK ( STEREO ISOMER )
UMUMNYA ASAM AMINO YG ADA DI ALAM BENTUK L
RASEMASI
3. ASAM AMINO LARUT DALAM AIR TETAPI TIDAK LARUT
DALAM PELARUT NON POLAR
4. DALAM LARUTAN DAPAT TERIONISASI
SEBAGAI ASAM ( DONOR PROTON )
SEBAGAI BASA ( AKSEPTOR PROTON)
H
R – C – COO NH3+
H
R – C – COO - + H +
NH3+
SENYAWA AMPOTER
H
R – C – COO -
+
H+
NH2
H
R – C – COOH
NH3+
SIFAT INI DAPAT BERFUNGSI UNTUK :
- MENENTUKAN ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN
- MEMISAH ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN
PENGGOLONGAN ASAM AMINO BERDASARKAN
POLARITAS GUGUS R PADA PH 7
1. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R NON POLAR
Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp.
2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN
Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.
3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)
Asp dan Glu
4. ASAM AMINO DENGAN R BERMUATAN (+)
Lys, Arg, His
1. ASAM AMINO DG R NON POLAR
( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp )
2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN
(Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)
3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)
(Asp dan Glu )
4. Asam amino dengan R bermuatan (+)
(Lys, Arg, His)
SIFAT ASAM BASA (MENGION) ASAM AMINO
Pk 2
pI
pK 1
BEBERAPA INFORMASI:
1.
AS. AMINO ALANIN MEMPUNYAI 2 KUTUB YG DAPAT MENGION:
1. GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2,34.
2. GUGUS AMINA PADA Ph 9,69.
2.
ASAM AMINO MEMPUNYAI 2 DAERAH BERDAYA BUFFER YANG
BAIK YAITU PADA DAERAH YANG RELATIF DATAR PADA GRAFIK
(Ph 2 – 3 dan Ph 9 – 10) DAN MEMPUNYAI DAYA BUFFER
TERBURUK PADA Ph 6,02 (PI)
3.
PADA pH 6,02 MUATAN AS. AMINO = 0 (ZWITTER ION/
MENGION SEMPURNA). PADA SAAT INI A. AMINO AKAN
MENGENDAP. pH INI DISEBUT pH ISOELEKTRIK (PI).
PI = (Pk1 + Pk2)/2
pH DIBAWAH PI -- MUATAN A.AMINO + (POSITIF)
pH DIATAS PI -- MUATAN A.AMINO - (NEGATIF)
pH = PI ------- MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL)
4.
AS. AMINO YG BERBEDA DAPAT DIPISAHKAN DARI YG LAIN
ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL
INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU.
HARGA PK BAGI GUGUS MENGION ASAM AMINO
A.AMINO
GLISIN
ALANIN
LEUSIN
SERIN
THREONIN
GLUTAMIN
ASPARTAT
GLUTAMAT
HISTIDIN
SISTEIN
TIROSIN
LISIN
ARGININ
pK1
(COOH)
2,34
2,34
2,36
2,21
2,33
2,17
2,09
2,19
1,82
1,71
2,2
2,18
2,17
METODA PEMISAHAN
ASAM AMINO
pK2
( NH3+)
9,6
9,69
9,6
9,15
10,43
9,13
9,82
9,67
9,17
10,78
9,11
8,95
9,04
pK 3
(R)
13,6
(OH)
3,86 (COOH)
4,25 (COOH)
6,0
(NH+)
8,33 (SH)
10.07 (OH)
10,53 (NH3+)
12,48 (NH3+)
1. ELEKTROFORESIS KERTAS
2. KHROMATOGRAFI PENUKAR ION
3. AMINO ACID ANALYZER
BEBERAPA REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO
1. REAKSI PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA
R1
O
H
+
H 2N – C - C
H
N – C –
OH
R1
H 2N - C
H
H
O
-
H
R2
H20
COOH -------
H2O
H
C - N - C - COOH
H
R2
 dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, oligopeptida, polipeptida.
Contoh: pentapeptida
2. REAKSI WARNA DENGAN NINHIDRIN
AS.AMINO DG NINHIDRIN BERLEBIHAN MEMBENTUK SENYAWA BERWARNA
UNGU/BIRU
O
H
l
R – C – COOH +
l
NH2
ASM AMINO
O
C
OH
C
C
ll
O
NINHIDRIN
C
-
OH
OH
C
C
ll
O
H
NINHIDRIN
TEREDUKSI
+ NH3+ + CO2 + R – COOH + NINHIDRIN -- PIGMEN
WARNA UNGU/
BIRU
Ciri khas reaksi ini mengeluarkan gas co2
O
ll
C
O
ll
C
C
C
ll
O
= N–C
+ 3H2O + H+
C
l
O
-
Senyawa berwarna ungu/ biru
- MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF
- Dapat mendeteksi asam amino secara kolorimetrical
- Prolin dan Hidroksiprolin  kuning
- Asparagin
 coklat
Contoh: tripeptida
H
H
HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH
NH2
O
CH2
O
SH
GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN)
CONTOH LAINNYA:
INSULIN

2 RANTAI POLIPEPTIDA (51 RESIDU ASAM AMINO)
HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA (574 AS. AMINO)
GRAMISIDIN  10 RESIDU ASAM AMINO → ANTIBIOTIK
ENKIFALIN  10 RESIDU ASAM AMINO → OBAT BIUS (ANALGESIK)
Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu
BRADIKININ  9 ASAM AMINO → PENGHAMBAT PEMBENGKAKAN JARINGAN
Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg
3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS.AMINO
SISTEIN  IKATAN DISULFIDA
COOH
COOH
l
l
NH2 – C – CH2 – SH + SH – CH2 – C – NH2 ---
l
l
H
H
COOH
COOH
l
l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2
l
l
H
H
IKATAN
DISULFIDA
TEKNIK PEMISAHAN ASAM AMINO
1. ELEKTROFORESIS KERTAS
KERTAS FILTER YG DIBASAHI
BUFFER PADA pH tertentu
+
Spot mengandung campuran
asam amino
ANION
o
-------
KATION
-
-------
T1
........
T2
COCOKKAN DG MARKER
.. . .. . .
SEMPROT DG
NINHIDRIN
2. CHROMATOGRAPHY
PENUKAR ION
PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN
BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU
1.
2.
PROTEIN GLOBULAR
PROTEIN SERABUT
1. ALPHA HELIKS
2. TRIPLE HELIKS
3. BETA PLEATED SHEET
1. BETA PLEATED SHEET PARALEL
2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL
PROTEIN GLOBULAR

PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG
BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT
DAN KOMPAK, DENGAN AKSIO RASIAL < 10, YAITU 3 – 4
TERMINAL
AMINO
NH3+
C
R1
O
R2
C
C
NH3+
NH3+
C
C
O
R3
S -S
S-S
COOH
TERMINAL
KARBOKSIL
Dst, dst
PROTEIN GLOBULAR

1.
2.
3.
4.
5.
6.
SIFAT:
MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR
(HIDROFILIK)
JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI
DIBAHAGIAN DALAM.
BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENKOKAN.
ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN
PEMBENGKOKAN
MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN
SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT.
CONTOH :
* HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM
AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146
AA).
* INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO)
* ADENILAT KINASE  3 RANTAI
Haemoglobin
Alpha2
( 141 as. amino)
Alpha1
(141 as.amino)
Beta 2 (146 as.amino)
Beta 1 (146
as.amino
Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin
A (21 AS.AMINO)
S
S
S
S
B (30 as.amino)
S-S
S-S
ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI
POLIPEPTIDA INSULIN
PROTEIN SERABUT
PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG
MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA
SATU SUMBU DG RASIO AKSIAL > 10
SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA
ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI
GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK.

1.
2.
3.
FUNGSI:
PROTEIN STRUKTURAL
PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR
PROTEIN KONTRAKTIL
ADA 3 JENIS:
1.
ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG,
KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU)
1.
1.
TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN,
KULIT, URAT)
BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN
BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN
a. Alpha heliks
b. Alpha heliks
c. Triple heliks
BETA PLEETED
SHEET PRALEL
BETA PLEETED
SHEET ANTIPARALEL
IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG
MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN
IKATAN KOVALEN:
IKATAN NONKOVALEN
1. IKATAN PEPTIDA
2. IKATAN DISULFIDA
1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK
R1
H2N - C
H
O
-
H
C - N - C - COOH
H
IKATAN PEPTIDA
R2
COOH
COOH
l
l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2
l
l
H
H
IKATAN DISULFIDA
IKATAN NONKOVALEN
1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK

IKATAN HIDROGEN TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA
SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI.
RANTAI 1
RANTAI 2
RANTAI 3


IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI
ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2
ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA
HIDROFOBIK
IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI
ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO
YANG MUATANNYA BERLAWANAN.
DENATURASI PROTEIN
IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR
PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI MANIPULASI
SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS BIOLOGISNYA
 DENATURASI PROTEIN
FISIK  SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA
YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER.
HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI:

PANAS 50 -60

ASAM BASA KUAT

PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL)

PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF

DETERGEN, UREA DLL
DENATURASI
RENATURASI
HIDROLISIS PROTEIN
HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK:
1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA
2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA.
ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN:
1. HIDROLISIS DG ASAM.
 6 NHCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA TABUNG
REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK DG
OKSIGEN.  TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA,
TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser,
Tre, Asp, Glu).
2. HIDROLISIS DG BASA
 2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.
 UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS
ASAM.
3. HIDROLISIS DG ENZIM
 TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN
PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA
ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO
TERTENTU.
TRIPSIN  Lys, Arg
KHEMOTRIPSIN  Phe, Trp, Tyr
SIANOGEN BROMIDA  Met
THERMOLISIN  SEBELUM Ala
PEPSIN  Phe, Trp, Tyr
4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA:
1. MERKAPTOETANOL
2. ASAM PERFORMAT
3. DITIOREITOL (DTT)
DTT (DITIOREITOL)
HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH
ATAU
ASAM PERFORMAT
(HCOO-OH)
MERKAPTOETANOL
(HS-CH2-CH2-OH)
ENZIM (BIOKATALISATOR)
BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM:
1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI
(jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik)
SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI.
2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI
TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya
mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala
hanya satu)
3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK
SAMPINGAN.
4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.
5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN
MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT
TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG
BERBEDA SEHINGGA TERJADI
KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG
KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan
disebabkan karena kekurangan atau
kehilangan satu enzim, atau aktifitas
enzimnya berlebihan)
6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN
REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK
HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas
dapat bekerja kembali).
KLASIFIKASI ENZIM
GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA
MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA
DUA SUBSTART.
A
(red)
+B
(ok)
- A
(ok)
+B
(red)
Ex: Alkoholdehidrogenase
C2H5OH + NAD+
 CH3 CHO + NADH + H+
H
H
H–C-H
H-C-H
H - C – OH
+
NAD+
H-C =O
+
H
etanol
Asetaldehid
NADH + H+
GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK
MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM
ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON,
ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL.
CTH : HEKSOKINASE

ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P
C=O
C=O
H - C – OH
H - C – OH
ATP
+
HO – C - OH
H – C - OH
H – C - OH
CH2OH
ADP
HO – C - OH
+
H – C - OH
H – C - OH
CH2OP
3 . HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN
ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N,
C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA)
CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK
O
C–O–C
R1
H
O
+
C–O–C
R2
H2O
H - C – OH
H - C – OH
H - C – OH
O
H
C–O–C
R3
R1COOH
+
R2COOH
R3COOH
4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS
DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN
RANGKAP

FUMARASE (MALATHIDROLIASE)

L- MALAT  FUMARAT + H2O
COOH
H
COOH
HO – C – H
C
H–C–H
C
COOH
L- MALAT
HOOC
+ H2O
H
FUMARAT
5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS
KONVERSI
ISOMER OPTIK,GEOMETRIK



TRIOSA FOSFAT ISOMERASE
SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS
FOSFOGLUKOISOMERASE
D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat
H
C=O
H – C – OH
HO – C – H
H – C – OH
H – C – OH
CH2 – O – PO3
CH2OH
C=O
HO – C – H
H – C – OH
H – C – OH
CH2 – O – PO3
6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS
PENGGABUNGAN DUA SENYAWA
DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN
PIROFOSPAT PADA ATP.
Glutamin sintetase
L Glu + NH4+ + ATP  L-Gln + ADP + PPi
COOH
COOH
H2N – C – H
CH2
CH2
COOH
L - Glu
H2N – C – H
+
NH4+ + ATP
CH2
CH2
C=o
NH2
L- Gln
+
ADP
ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN
CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”

ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI
YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1
MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT
TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI
TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK
MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI
MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S)


KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG
KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.
 KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA
SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN
TRANSISI
2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI
1. DENGAN PEMANASAN
2. DENGAN KATALISATOR
C=O
H - C – OH
HO – C - OH
H – C - OH
H – C - OH
CH2OH
TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE)


EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR
DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG
AKAN DIKATALISIS.
PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM
DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI
ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG
BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH
BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.
DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI
PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO
LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN
MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.
2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN
SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.
1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER
 DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG
SAMA DENGAN SUBSTRAT
KOMPLEK
+
ENZIM
ENZIM-SUBSTRAT
SUBSTRAT
+
PRODUK
ENZIM
2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND
 LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN
MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.
KOMPLEK
ENZIM-SUBSTRAT
+
ENZIM
PRODUK
+
PRODUK
ENZIM
BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK
MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO)
 RIBONUKLEASE PANKREAS
ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA
KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR
1.
MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :
2.
MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM)
EX :
THIAMIN (B1)
RIBOFLAVIN (B2)
VIT B12
PYRIDOXIN (B6)
NIACIN (NAD)
PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A),
BIOTIN,
FOLATE
NAD.





KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI
HARUS ADA.
BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM &
KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA)
BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM
ATAU KOENZIM.
KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH
PADA ENZIM (SEMENTARA)
KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM
GUGUS PROSTETIK

HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK

APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM
KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG
KEPADA
1.
KONSENTRASI SUBSTRAT.
2.
SUHU
 37, 45, >55
STABIL SUHU TINGGI
STABIL SUHU RENDAH
3.
Ph
 MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG
KHAS
7-9
4.
INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)
1. KONSENTRASI
SUBSTRAT
MICHAELIS-MENTEN EQUATION
Vo = kecepatan awal pada
konsentrasi substrat [S]
V max = Kecepatan maksimum
Km = Tetapan Michaelis-Menten
enzim bagi sustrat tertentu
2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas
contoh:
PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)
1.
INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR
YG ANALOG DG INHIBITOR  ENZ-I
PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT
E
+
P
TIDAK
TERBENTUK
PRODUK
2. INHIBITOR NON KOMPETITIF
- BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI
ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM
 ENZIM MENJADI INAKTIF
E+S
E-S + I
E-S-I
TIDAK
TERBENTUK
PRODUK
ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK
SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA
SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK
ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE
DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT
BAGI ENZIM KE TIGA DST.
A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P
Enz 1
Enz 2
Enz 3
Enz 4
Enz 5
ENZIM ALOSTERIK
MODULATOR
SIFAT ENZIM ALOSTERIK:
1.
JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI
2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA)
2.
MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG
MODULATOR SECARA NON KOVALEN