pembukaan: bismillah assalamualaikum wr.wb., On this occasion (ekeisen), I will continue to present material from my colleagues in Indonesian and go directly to the first material. 1. meknisme kerja enzim Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain. seperti pada grafik tersebut yang menunjukan reaksi berlangsung secara eksoterm, ketika suatu substrat bereaksi secara spontan tanpa adanya katalis maka reaksi tersebut akan berlangsung secara lambat yang disebabkan oleh energi aktivasi yang besar dibandingkan dengan energi molekulnya yang menyebabkan terbentuknya produk sangat lambat tetapi ketika ditambahkan katalis maka yang terjadi adalah energi aktivasi menjadi turun dan produk akan lebih cepat terbentuk. kebanyakan reaksi kimia tidak terjadi secara spontan di dalam sel. mengandalkan protein yang disebut enzim untuk memulai reaksi kimia dan mempercepatnya memungkinkan sel untuk mendapatkan sebagian besar sumber energi yang tersedia untuk mereka. Enzim memiliki cara unik untuk memulai reaksi awal kerjanya dengan mengikat satu atau lebih molekul spesifik yang disebut reaktan atau substrat. pengikatan terjadi pada daerah khusus pada enzim yang disebut situs aktif. sekali susbtrat berikatan dengan situs aktif, mereka membentuk apa yang disebut kompleks substrat enzim. ketika enzim dan substrat mulai bereaksi beberapa ikatan kimia dan susbtrate mulai melemah menyebabkan mereka untuk bergabung bersama akhirnya reaksi kimia dari situs aktif mengarah pada pembentukan molekul yang berbeda ini disebut sebagai produk setelah reaksi telah terjadi produk dilepaskan dari situs aktif. Enzim kembali ke keadaan semula dan bebas bereaksi lagi dengan seperangkat substrat lain. Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori teori induksi pas dan teori gembok dan kunci a. teori induksi pas Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan bentuk substratnya. Dengan kata lain, bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Pada saat substrat bertemu dengan enzim, maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk, enzim akan lepas. Reaksi Enzimatis Pada Katabolisme Sukrosa Substrat berupa sukrosa yang terdiri dari glukosa dan fruktosa, glukosa tersebut fit dengan sisi aktif enzim Sukrosa dan enzim saling berikatan membentuk komplex sukrosa-enzim Reaksi enzimatis terjadi, ikatan antara molekul glukosa dan fruktosa terputus. Dihasilkan glukosa dan fruktosa yang kemudian akan memutus ikatannya dengan enzim dan enzim kembali mengikat sukrosa lain untuk dikatalisis. b. teori gembok dan kunci hipotesis gembok dan kunci mengasumsikan bahwa sisi aktif suatu enzim bersifat kaku, Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari enzim. Dengan begitu sisi aktif enzim cenderung kaku. Tidak ada perubahan di sisi aktif sebelum dan sesudah reaksi kimia Model ini telah dibuktikan tidak akurat, disebabkan karena gagalnya teori ini dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Menurut teori lock and key, cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kerja kunci dan gembok. Enzim diibaratkan sebagai gembok yang memiliki sisi aktif, sedangkan substratnya diibaratkan sebagai kunci. Substrat memasuki sisi aktif dari enzim seperti halnya kunci memasuki gembok. Substrat tersebut kemudian diubah menjadi produk tertentu. Produk inilah yang kemudian dilepaskan dari sisi aktif enzim untuk kemudian enzim siap menerima substrat baru. 2. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Tingkat Reaksi Katalisis Enzim a. Temperatur atau suhu b. Konsentrasi ion hidrogen (pH) c. Konsentrasi substrat a. Efek Suhu Meningkatkan suhu akan meningkatkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dengan meningkatkan energi kinetik dari molekul yang bereaksi Enzim bekerja maksimal pada suhu tertentu yang dikenal sebagai suhu optimal. Enzim untuk manusia umumnya menunjukkan suhu stabilitas hingga 35-45 ᵒC. Temperatur yang sangat rendah mempengaruhi sisi aktif enzim yang merupakan bagian dari pengikatan pada substrat. dapat mengalami koagulasi karena suhu yang terlalu rendah, fungsi enzim tidak dapat berjalan walaupun enzim tersebut tidak rusak. Temperatur: Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10 o C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25o C. pH: hampir semua laju reaksi enzim yang dikatalisis tergantung pada pH Sebagian besar enzim menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH antara 5 dan 9 Nilai pH tinggi atau rendah dari nilai optimal akan menyebabkan ionisasi enzim yang mengakibatkan denaturasi enzim Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat) Michaelis-menten Model & Efek dari Konsentrasi Substrat “Menurut model ini, enzim tersebut secara reversibel bergabung dengan substrat untuk membentuk kompleks ES yang kemudian menghasilkan produk, meregenerasi enzim bebas” Model michaelis menten: model ini menggambarkan katalis enzim dengan konsep mekaisme: k1 sebagai konstanta pembentukan ES dari reaktan E dan S K-1 sebagai konstanta penguraian dari kompleks ES menjadi E dan S k2 merupakan konstanta dekomposisi ES menjadi E dan P Persamaan michaelis menten: Ini adalah persamaan yang menggambarkan bagaimana kecepatan reaksi bervariasi dengan konsentrasi substrat Dimana: Vo adalah kecepatan reaksi awal Vmax adalah kecepatan maksimum KM adalah konstanta Michaelis = (k₋₁ + k₂) / k₁ [S] adalah konsentrasi substrat Konsentrasi Substrat aktivitas enzim atau laju reaksi enzim juga dapat di pengaruhi oleh konsentrasi substrat. Pada kurva penjenuhan Michaelis–Menten pada suatu reaksi enzim tersebut menunjukkan hubungan antara konsentrasi substrat dan laju reaksi Dalam reaksi enzimatis, peningkatan konsentrasi substrat akan mencapai suatu kecepatan maksimum, dimana penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. Persamaan Michaelis-Menten menunjukkan hubungan kuantitatif antara kecepatan awal, kecepatan maksimum, konsentrasi awal substrat dan Km. Kecepatan reaksi pada awal reaksi tergantung pada konsentrasi substrat. Semakin tinggi konsentrasi, kecepatan reaksi semakin lambat dan akhirnya tidak dipengaruhi lagi oleh konsentrasi. Dengan pola tersebut, maka kurva kecepatan reaksi vs konsentrasi substrat akan berbentuk hiperbolik Inhibitor Zat apa pun yang dapat mengurangi kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim disebut inhibitor. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enziminhibitor Hambatan terhadap aktifitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan-pengaturan reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. Tipe inhibisi, Proses inhibisi reaksi enzim ada dua macam : reversible dan ireversibel Reversibel Ini adalah penghambatan aktivitas enzim di mana entitas molekul penghambat dapat mengasosiasikan dan memisahkan dari sisi pengikatan protein Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif memiliki struktur kimia yang mirip dengan substrat dan mengikat enzim pada sisi aktif yang sama dengan substrat (tempat katalitik) Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Inhibisi Non kompetitif Inhibisi non-kompetitif tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitor Pada reaksi ini, substrat dan inhibition masing-masing berikatan dengan enzim pada tempat yang berbeda. Inhibitor dapat berikatan baik dengan molekul enzim bebas maupun dengan kompleks ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Inhibisi Campuran Inhibisi jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor dapat mengikat E atau ES lebih baik Dalam inhibisi campuran, inhibitor mengikat ke situs alosentrik, yaitu situs yang berbeda dari situs aktif di mana substrat mengikat. Namun, tidak semua inhibitor yang mengikat di situs allosteric adalah inhibitor campuran. inhibitor dapat mengikat E atau ES, Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor mengikat. substrat masih dapat mengikat ke kompleks EI tetapi konversi ke produk terhambat Sisi alosentrik tidak akan berikatan dengan substrat. Struktur bentuk sisi alosentrik tidak sesuai dengan bentuk substrat. Biasanya sisi alosentrik tersusun dari non protein. Diibaratkan sisi alosentrik ini sebagai sisi belakang. Inhibitor Irreversible Jenis inhibitor ini melibatkan perlekatan kovalen dari penghambat enzim Aktivitas katalitik enzim benar-benar hilang Ini hanya dapat dipulihkan hanya dengan mensintesis molekul Inhibitor irreversibel adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Suatu contoh dari penghambat tak dapat balik adalah senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, yang penting di dalam transmisi impuls syaraf. Hambatan tidak reversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut penutup: that's a little presentation from us, apologize if there are shortcomings during this percentage and I say thank you for your attention
