Asam Amino dan Protein

ASAM AMINO DAN PROTEIN
basa
asam
NH3
NH2
R
CH

COOH
asam -amino
R
CH
COO-
ion switter pH : 7,4
(Amfoter)
ASAM AMINO DAN PROTEIN

Asam amino adalah senyawa penyusun protein.
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan
satu gugus amino. Pada umumnya gugus amino
terikat pada posisi  dari gugus karboksil.
basa
asam
NH3
NH2
R
R  H, C -  :
kiral
CH

COOH
asam -amino
R
CH
COO-
ion switter pH : 7,4
(Amfoter)
Asam Amino Amfoter


Asam amino dapat berperan sebagai asam
(mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat
berperan sebagai basa (menerima proton dari asam
kuat)
Bentuk kesetimbangan :
HO
RCHCOOH
NH3+
pH rendah
H
RCHCOO
HO
H
RCHCOO
NH3+
NH2
pH netral
pH tinggi
Protein





Molekul yg sangat vital untuk organisme
 terdapt di semua sel
Polimer  disusun oleh 20 mcm asam
amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dg iktn
kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
Fungsi Protein







Reaksi kimia  enzymes
Immune system  antibodies
Mechanical structure  tendons
Generation of force  muscles
Nerve conduction  ion channels
Vision  eye lens
. . . and much more!
Asam Amino


merupakan unit penyusun protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,
 gugus karboksil,
 satu atom H dan
 rantai samping (gugus R)
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Asam amino standar


Asam amino yang menyusun protein
organisme ada 20 macam disebut
sebagai asam amino standar
Diketahui asam amino ke 21 disebut
selenosistein (jarang ditemukan)
Terdapat di beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase.
Klasifikasi Asam amino


Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
NON
POLAR
Asam amino
BASIC (+)
ACIDIC (-)
POLAR
Asam amino non polar




Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid
Asam amino polar





Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena gUgUs R terionisasi
pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami
oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
Asam amino dengan gugus R aromatik






Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar  hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg hidrofobik
Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting
untuk menentukan struktur enZim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280
nm  sering digunakan utk menentukan kadar protein
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif




Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus
imidazol) dibanding


lisin  gugus amino
arginin  gugus guanidino
Asam amino dengan gugus R bermuatan
negatif


Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya 
bermuatan (-) / acid
Asam amino non standar



Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar menjadi
protein.
Kurang lebih 300 asam
amino non standar dijumpai
pada sel
modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.
• Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur
• Dari modifikasi Glu oleh vit K.
•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam
amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida
Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari
asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix, gugus R yang hidrofobik
disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut
dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan
hidrogen, atraksi hidrofobik.
HIDROLISIS PATI
Perlakuan
Waktu
Hidrolisis
3 Menit
6 Menit
5ml amilum +
HCl +
Pemanasan
9 Menit
12 Menit
15 Menit
18 Menit
21 Menit
Hasil Uji
Iodium
Ungu
Kehitaman
Ungu
Kehitaman
Ungu
Kehitaman
Merah
kecoklatan
coklat
coklat pucat
kuning
Keterangan
amilosa
amilopektin
amilopektin
eritrodekstrin
akrodekstrin
maltosa
Glukosa
amilodekstrin
ERITRODEKSTRIN
akrodekstrin