Enzim 1

PENDAHULUAN
MAKANAN
DICERNA
DIMETABOLISME
dalam saluran
pencernaan
dalam sel
• METABOLISME :
– KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI
– ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA  GLIKOGEN
ENZIM
SEL
JARINGAN
ORGANISME
tersusun dari molekul2
REAKSI KIMIA
1
Organisme
sel
molekul
enzim
Endoplasmik retikulum
ribosom
cytoskeleton
inti
mitochondrion
Golgi app.
sitosol
Sel eukariot
lisosom
peroxisom
2
• I. BIOKIMIA
SUSUNAN KIMIAWI
PROSES2 KIMIA
• ENZIM :
DALAM ORGANISME
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
PROTEIN  BIOKATALISATOR
• ALUR METABOLIK
E
E
E
E
E
E
E
A 
P
B 
C 
D 
E 
F 
G 
1
•
•
•
•
2
3
4
5
6
7
A= substrat awal
P= produk akhir
B,C,D,E,F,G= senyawa2 antara (intermediates)
E1 searah
E. regulator
3
• LETAK ENZIM DALAM SEL
– BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs.
– E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN
ENERGI
Reaksi oksidasi  Energi
Rantai respirasi  dalam mitokondria
– E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN
• KATALISATOR  mempercepat reaksi
– IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA &
MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR
REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI
SEMULA
– DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF
E
+
+
S
KOMPLEKS [ES]
E
P
4
•
1.
2.
3.
4.
KATALISATOR
INORGANIK
H+, OH-, Pt
E. aktivasi 
-
1.
2.
3.
4.
ENZIM
PROTEIN 
biokatalisator
E aktivasi 
BEREAKSI
SPESIFIK
TIDAK TAHAN
PANAS
5
kead. transisi
tanpa katalisator
E. bebas
E. level
=
G
Ea
dgn katalisator inorg
Ea'
dgn enzim
Ea''
kead. awal
G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir
Perjalanan
reaksi
6
keadaan awal  pd suhu tertentu
Reaksi kimia : A  P
Lab kimia : dipanasi
di + katalisator
Sistem biologis :
- suhu konstan
- + Enzim
A+B
C+D
ΔG = 0  seimbang
ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik
ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik
7
• Ea = ENERGI AKTIVASI
JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN
UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL
DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU
SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL
MENUJU KEADAAN TRANSISI
MENGATASI HAMBATAN ENERGI
• ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
 TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
8
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT
BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT
TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL
SENYAWA SEJENIS
CONTOH :
LAKTOSA
 GLUKOSA +
GALAKTOSA
Laktase
Heksokinase : - GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA
DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
 Km beda
9
• KEKHUSUSAN ENZIM
– K. ABSOLUT
– K. RELATIF
– K. OPTIK  MALTASE  
– K. GUGUS
 ALKOHOL DEHIDROGENASE
• DIPENGARUHI OLEH:
– IKATAN E-S
active site
– SIFAT GUGUS KATALITIK
– KOFAKTOR
E
•
S
AB 
 C
2x
2A  2B  2C
3x
3A  3B  3C
x
• E / K TIDAK BERHUBUNGAN SECARA
STOIKIOMETRIK DENGAN REAKTAN / PRODUK
10
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
•
NAMA ENZIM
– DULU  SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN
– ‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASE
JENIS REAKSI + ASE
Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE
‘S’ + JENIS REAKSI + ASE
Mis: MALAT DEHIDROGENASE
‘S’
Jenis reaksi
– TATANAMA ENZIM IUBMB:
1.
2.
REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA
NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT
Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE
11
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
(lanjutan)
Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
3.
INFORMASI TAMBAHAN DALAM (
)
Mis:
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)
L-MALAT + NAD+  PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD+  OKSALOASETAT + NADH + H+
12
NOMOR KODE SISTEMATIK
Enzim yg dimaksud
Mis : EC.2.7.1.1
Heksokinase
Akseptor gugus alkohol
Transferase
Transfer fosfat
-D-GLUKOSA  -D-GLUKOSA 6-P
Glukokinase/Heksokinase
13
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB,
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA:
1.
OKSIDOREDUKTASE :
 MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI.
P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS
Laktat dehidrogenase
PIRUVAT + NADH + H+
2.

LAKTAT + NAD+
TRANSFERASE :
 MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS
FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA
SEPASANG SUBSTRAT
S–G + S’

S’–G + S
Heksokinase/Glukokinase
-D-GLUKOSA+ATP  -DGLUKOSA-6-P +ADP
14
3. HIDROLASE :
MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
Contoh : Enzim
- Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A
-D-GALAKTOSIDA + H2O 
suatu alkohol + D-galaktosa
15
4.
LIASE (LYASE) :

MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU
PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU
PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT
PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh :
 ALDOLASE : KETOSA-I-P  ALDOSA + DIHIDROKSI
ASETON-P
 FUMARASE :
HO – CH – COOH
H – C – COOH
|
=
||
+ H2O
CH2 – COOH
HOOC – C – H
MALAT
FUMARAT
 PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O
O
||
||
– OOC – C – CH + H+
CO2 + H – C – CH3
3
PIRUVAT
ASETALDEHID
16
5.
ISOMERASE :
 MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI
INTRAMOLEKULER
All Trans – retinin
11 – cis – retinin
6.
LIGASE :
 MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI
PEMUTUSAN IKATAN PIROFOSFAT PD. ATP ATAU
SENYAWA SEJENIS
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O
||
– OOC – C – CH + CO
3
2
O
||
– OOC – C – CH – COO –
2
ATP
PIRUVAT
ADP+Pi
OKSALOASETAT
17
LIGAND
MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT
PADA MOLEKUL BESAR
S
E
E
A
S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR
A=AKTIVATOR
E=ENZIM
S
I
A
E
I
LIGAND
18
STRUKTUR PROTEIN
H O
| ||
+H N – C – C – N –
3
|
|
R1
H
ujung
amino bebas
»
3
H
|
C–C
|
R
O
O–
ujung
karboksil bebas
IKATAN PEPTIDA
H
|
R – C – COOH
|
NH2
asam amino
» +H N
H O
H O
| ||
| ||
C–C–N–C–C–––N–
|
| |
|
R2
H R3
H
• ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN
•  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
COO–
aa1
aa2
aa3
aa4
aa5
RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar
aa6
19
STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
• URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal)
(akhir)
URUTAN a.a
JUMLAH a.a
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN
TIDAK SAMA (BERBEDA)
letak ujung NH3+
letak ujung –COOH–
letak suatu a.a
H
|
R – C – COOH
|
NH3+
pH < iep
+H+
H
|
R – C – COO–
|
NH3+
iep
muatan=0
+OH–
H
|
R – C – COO–
|
NH2
pH>iep
pKa COOH < NH3+
20
STRUKTUR SEKUNDER :
H H O
| | ||
–N–C–C–
|
CH2
|
S
ikatan
|
disulfida
S
|
CH2
|
–N–C–C–
| | ||
H H O
*  Helix
R
|
C–C–N–
|| | |
O H H
:
:
:
: ikatan
:
: Hidrogen
:
:
H H O
| | ||
–N–C–C
|
R
* Lain2 : * LIPIT  =  - PLEATED
* KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL
Cys
– SH
Cys
– SH
21
STRUKTUR TERSIER :
celah
aktif
E
Dari satu untai rantai polipeptida
monomer
- Contoh :
MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER
- Struktur Tersier :
- IKATAN HIDROGEN
2 YG. LEMAH
IKATAN
2
- GAYA VAN DER WAALS
22
STRUKTUR KUARTERNER :
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
•
 MONOMER
PROTOMER
•
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
 DIMER
subunit
•
 TETRAMER
subunit
TERMASUK STRUKTUR
KUARTERNER
• OLIGOMER
POLIMER
23
STRUKTUR KUARTERNER :
• SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA
• T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH
 1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
• DIIKAT OLEH :
IKATAN2 YG
– IKATAN HIDROGEN
LEMAH
– IKATAN ELEKTROSTATIK
• KEGUNAAN :
– SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL
– UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU
ENZIM
CELAH AKTIF
(ACTIVE SITE)
24
25
RANTAI POLIPEPTIDA 
ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA
Hb : 22
LDH : M4
H4
M3H
M2H2
MH3
gen rantai   
susunan a.a rantai   
ISOZIM
MENGKATALISIS REAKSI
YG SAMA
26
~
: DIMER
OLIGOMER
: TETRAMER
POLIMER
~ T.D. BANYAK SUBUNIT
(BANYAK RANTAI POLIPEPTIDA)
4 RANTAI POLIPEPTIDA
4 SUBUNIT
~ PH/PH, t  DENATURASI
STRUKTUR PROTEIN RUSAK, TP. TIDAK SAMPAI MERUSAK
STRUKTUR PRIMER
ikt peptida
~ IKATAN PEPTIDA
IKATAN DISULFIDA
~ PROTEIN :
- ENZIM
- KOLAGEN
IKATAN YG. KUAT, TIDAK RUSAK
 FUNGSIONAL
 STRUKTURAL
27
CARA KERJA ENZIM
celah aktif = celah katalitik
= celah pengikat substrat
~
E
+
E : ENZIM
S : SUBSTRAT
P : PRODUK
S
E
Kompleks
E-S
+
P
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR
UKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :
 KADAR E << KADAR SUBSTRAT
~ IKATAN E–S  IKATAN YG, LEMAH
28
KEKHUSUSAN ENZIM
• BILA ADA KESESUAIAN ANTARA
CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD.
STRUKTUR 3 DIMENSINYA
MAUPUN GUGUS REAKTIF YG.
DIMILIKI KEDUANYA.
29
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK
BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
SH
R
|
CH2
|
+
H3 N – C – COO–
|
H
Cysteine (Cys) C
SISTEIN
H
R – C – COO–
|
NH3+
OH
R
|
CH2
|
+
H3 N – C – COO–
|
H
Serin (Ser) S
S
~
E
•
•
GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH
GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
– LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF
Hg++
30
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
• CELAH KATALITIK
• CELAH PENGIKAT ‘S’
•
•
•
CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER
PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2 AMINO
YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.
ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR
PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA.
GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF :
– GUGUS2 PENGIKAT S
– GUGUS2 KATALITIK
31
MEKANISME KATALISIS ENZIM
+
MOLEKUL
BESAR
E
S
MOLEKUL
KECIL
+
Kompleks ES
P
 ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)
= CATALYTIC SITE
= SUBSTRATE BINDING SITE

GUGUS2 PENGIKAT ‘S’
GUGUS2 KATALITIK

GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.
32
 TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER
 TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND INDUCE FIT THEORY)
PENGIKATAN S
KESESUAIAN BENTUK
PERUBAHAN KONFIRMASI
(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
FIT = PAS
• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S
33
KOFAKTOR
• ENZIM :
– SEDERHANA  PROTEIN SAJA
– YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR
• KOFAKTOR :
– LOGAM
– SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK
(KOENZIM)
• IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :
– ADA YG. KUAT (KOVALEN)
– ADA YG. LEMAH
• ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT
KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM
MELAKUKAN PROSES KATALISIS.
Mg++
• Ex. : GLUKOSA + ATP
GLUKOSA–6P + ADP
Heksokinase
34
KOFAKTOR LOGAM
•
•
~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM
~ IKATAN YG. LEMAH
FUNGSI :
1. IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS
~ GUGUS KATALITIK
1. STABILISATOR TEMPAT KATALISIS
2. IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN
‘E’)
•
•
•
E–S–L
L–E–S
E–L–S
 E
L
|
S
– Zn++  KARBOKSIPEPTIDASE
– Mg++  HEKSOKINASE
– Fe++ / Fe+++  SISTEM SITOKROM
35
KOENZIM

KOENZIM + APOENZIM
HOLOENZIM
BGN PROTEIN
KOFAKTOR BERUPA
SENYAWA ORGANIK
NON PROTEIN YG. SPESIFIK

KATALITIK AKTIF
APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM
- JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF

IKATAN :

KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
H2O2 + H2O2


Katalase
2H2O + O2
KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME
SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI
mengandung Fe

LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)
36

LEMAH : KO-SUBSTRAT
PIRUVAT + NADH + H+ 
LAKTAT + NAD+
Laktat Dehidrogenase
S
Ko-substrat
- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM
Pd GLIKOLISIS :
Gliseraldehid 3-P
S
1,3-Bisfosfogliserat
+ NAD+
P
+ Pi
+ NADH + H+
KE R.R. (O2)
Bila O2  / anaerob :
PIRUVAT + NADH + H+
LDH
LAKTAT + NAD+
37
FUNGSI KOENZIM


PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU
ELEKTRON
CONTOH:
R.R
– NAD+
+  FAD
S

NAD
– NADP+

ATOM H
KoQ
– FMN

– FAD
Sistem sitokrom
– KoQ

½ O2
– ELEKTRON : HEME
– GUGUS LAIN :  ATP  FOSFAT
 PIRIDOKSAL FOSFAT  –NH2
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
– TPP  THIAMIN
– NAD  NIASIN
– NADP
 NIASIN
– FAD  RIBOFLAVIN
– KoA  ASAM PANTOTENAT
38
PROENZIM=ZYMOGEN
• ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM
AKTIF
• TUJUAN :
– MELINDUNGI ORGAN TUBUH
– MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI
• CONTOH : PEPSINOGEN
• UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM
PROTEOLITIK ATAU H+
PEPSINOGEN
H+
/ PEPSIN
PEPSIN
H+ / Enzim proteolitik
PEPSINOGEN
PEPSIN
39
ISOZIM
• MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
• CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
•
•
T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA
2 JENIS RANTAI :
M
H
 ISOZIM LDH ADA 5 :
I1=H4
I2=H3M
I3=H2M2
I4=HM3
I5=M4
 M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
 DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI
 DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT
 SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA
40
Katoda
(-)
Anoda
(+)
+
–
Jant
A
N
B
Hati
C
5
4
3
2 1
A
B
C
5 4 3 2 1
I5 : M 4
Elektroforesis
Selulosa asetat
pH 8,6
I1=H4
A – Infark miokard
B–N
C – penyakit hati
LDH
41
PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
 UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DLM.
PLASMA)
• MIS. :
 ENZ.2 PROSES
PEMBEKUAN DARAH
 LIPOPROTEIN LIPASE
• KADAR  :
 GANGGUAN PROSES
SINTESIS DI HATI
 / (-) : KELAINAN GENETIK
 DEFISIENSI F VIII :
HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON
FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN
LAIN, TIDAK DLM. PLASMA)
• N : PERGANTIAN SEL (SEL
MATI DIGANTI SEL BARU)
• DIFFUSI PASIF
•  : SEL MATI 
–
–
–
–
RADANG
Ca
TRAUMA
PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
42
 GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI
INFORMASI/KODE GENETIK
DARI SUSUNAN ASAM AMINO,
SUATU RANTAI POLIPEPTIDA/PROTEIN
DAPAT DIPAKAI SEPAKAI ACUAN
UNTUK TRANSKRIPSI
(mRNA) yang selanjutnya ditranslasi
(sintesis)  POLPEPTIDA/PROTEIN
43
Pankreas : amilase, lipase
Tulang : fosfatase alkali
Prostat : fosfatase asam
Hepar : SGOT SGPT LDH
Otot : SGOT CPK (Creatine phospho kinase)
LDH
Paru : LDH
44
PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :

DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE
FENIL KETON URIA

DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY
BMD = BECKER M. DISTROPHY
GEN DISTROFIN CACAT
DISTROFIN CACAT
x°y
SEL OTOT RUSAK
CREATIN KINASE 
PEMERIKSAAN [E]  DALAM SERUM
45
KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD
• PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD :
KELENJAR ADRENALIS, JARINGAN LEMAK,
ERITROSIT & KELENJAR MAMMAE (LAKTASI) DLM.
SERUM SEDIKIT SEKALI
• DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS
BILA TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)
• PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT 
DEFISIENSI G6PD  KADAR G6PD DLM. DARAH .
– G6PD  NADPH (HMP SHUNT)  GSH 
MENGHILANGKAN H2O2
46
CACAT ENZIMATIK GENETIK
• A
Enz.1
B
Enz.2
C
Enz.3
D
Enz.4
E
P
BILA GEN ENZ. 4 CACAT  [ENZ. 4] <  PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A 
• FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE
KELAINAN GENETIK ?





PENUMPUKAN METABOLIT ()

KERUSAKAN SEL2 SARAF

MENTAL RETARDASI
PREMARITAL COUNSELLING
PRENATAL COUNSELLING
HAMIL  amniosintesis dsb
NEONATUS  SCREENING TEST (UJI SARING)
PERAWATAN KHUSUS
DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN
47
DNA SEL

DNA INTI (KROMOSOM) : ½ DARI IBU; ½ DARI BAPAK.
mengandung
banyak GEN
23 pasang kromosom
dari bapak

DNA MITOKONDRIA
dari ibu
MENGANDUNG SEDIKIT GEN
ASAL : DARI IBU SAJA OLEH KARENA PADA SPERMA DNA MITOKONDRIA
TERLETAK DIBGN EKOR
MOLEKUL DNA
GEN a
GEN b
GEN c
TRANSKRIPSI
mRNA
TRANSLASI
1 RANTAI POLIPEPTIDA/PROTEIN
3 nukleotida  1 asam amino
48
Hb
TERDIRI DARI :
2 RANTAI 
2 RANTAI 
Hb dikode oleh 2 gen  gen  dan gen 
49