tri setyawati biokimia pspd fkik untad

ENZIM
TRI SETYAWATI
BIOKIMIA
PSPD FKIK UNTAD
ENZIM
Enzim = katalisator  mempercepat reaksi
- zat organik, biasanya berupa protein
- sebag. besar perlu koenzim
Holoenzim = apoenzim + koenzim
(enzim aktif) (protein)
(non protein)
- disintesis oleh sel hidup
- dpt bekerja di dalam sel & di luar sel
- memp. Kekhususan thd substrat
Enzim
substrat
(zat yg bereaksi)
Reaksi dlm tubuh :
produk
(hasil)
E1
E2
E3
E4
A  B  C  D  E
Koenzim = substrat kedua = kosubstrat
= zat organik non protein sebag. berupa vit. B aktif
Kelas enzim yg tidak perlu koenzim : Hidrolase & Liase
dst.
Tata nama :
Nama enzim = Substrat dg akhiran ase,menunjukan tipe reaksi
mis : glukokinase.
Enzim dibagi menjadi 6 kelompok :
Kelas 1. Oksido–reduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Nomer kode sistematik, mis : EC.2.7.1.1.
Angka pertama
= kelas
: 2 = transferase
kedua
= subkelas
: 7 = transfer fosfat
ketiga
= subsubkelas
: 1 = transfer fosfat ke…
Keempat
= nama
: 1 = heksokinase
Faktor – faktor yang mempengaruhi reaksi
1.Kadar enzim
V (kec. awal) berbanding lurus dg kadar enzim
Kurve bentuk sigmoid
V
E
2.Kadar substrat
C
V
Rumus Michaelis-Menten
B
½V
vi =
A
vi
½V
S1
S2
S3
S
V[S]
Km + [ S ]
vi = Kec. awal
V = Vmax
= kec. maksimum
S = Substrat
S dinaikan  vi naik sampai Vmax.
Kenaikan v sesuai dg kenaikan kadar S sampai E jenuh dg S.
Km = konstante Michaelis
= kadar substrat yg menyebabkan kec. reaksi ½ Vmax
3. Suhu
Suhu optimum = suhu dimana reaksi
berjalan paling cepat
Bila suhu naik, vi naik,
sampai batas tertentu
37°C
t
4. pH
bila pH rendah a tinggi  enzim terdenaturasi
- aktivitas turun
- merubah muatan enzim / substrat
- merubah konformasi enzim
5. Oksidasi :  aktivitas turun krn perubahan konformasi
6. Radiasi : enzim rusak
SISI AKTIF ENZIM
Sisi aktif = sisi substrat = sisi katalitik
- tempat utk pengikatan substrat pd enzim
- terdiri dari beberapa asam amino
- dpt ditempati senyawa penghambat
- tempat pengikatan koenzim
1. Model Fischer (lock and key)
Sisi aktif bersifat kaku
E
+
S
S
E
E+P
2. Model Koshland (induced fit) = mendorong kecocokan
- Sisi aktif lebih fleksibel
- Substrat menginduksi perubahan konformasi
enzim shg cocok
+
E
E+P
S
ES
PENGHAMBATAN AKTIVITAS ENZIM
Penghambatan bisa pd sisi aktif atau sisi alosterik
1. Penghambatan kompetitif (bersaing)
2. Penghambatan non kompetitif (tdk bersaing)
a. reversibel (dpt diperbaiki)
b. irreversibel (tdk dpt diperbaiki)
Penghambatan Kompetitif
- inhibitor merup. senyawa analog dg substrat
- struktur inhibitor mirip struktur substrat
- inhibitor terikat pd sisi substrat
E + S  ES  E + P
E + I  EI  tdk terjadi produk
penambahan S  menaikan kecepatan reaksi
Penghambatan Non Kompetitif
- struktur Inhibitor tidak mirip dg Substrat
- terikat pada sisi selain sisi substrat
a. reversibel : jika Inhibitor dpt lepas dari Enzim
 Enzim dpt mengikat Substrat
b. irreversibel : jika Inhibitor tdk dpt lepas dari Enzim
METALOENZIM
- logam (metal) ada pd salah satu asam amino
penyusun protein enzim (struktural)
- pada pemurnian enzim  logam tetap ada pd enzim
- enzim dalam keadaan aktif maupun tidak aktif,
tetap ada logamnya
METAL ACTIVATED-ENZYME
- logam terikat pd sisi aktif enzim dg ikatan lemah
- fungsi logam : pengaktif enzim/kofaktor  fungsional
- pada pemurnian enzim  logam lepas dari enzim
- enzim tdk aktif jika tdk ada logamnya
ISOZIM
- enzim2 yg memp. sifat fisik (fenotip) berbeda
tp mengkatalisis reaksi yg sama
- enzim2 yg memp. struktur kuartener
mis : LDH (Laktat dehidrogenase)