Part4-enzim - WordPress.com
advertisement
ENZIM Karakteristik Mekanisme Faktor-faktor Definisi • Enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh sel2 organisme hidup, yang bertindak sebagai katalisator biologis dengan mengontrol dan mempercepat laju rekasi2 biokimia dalam sel pada temperatur yang cukup rendah. » Tanpa enzim, reaksi2 biokimia menjadi sangat lambat untuk mempertahankan proses yang mendukung kehidupan suatu organisme. Enzim • Ada 2 sifat penting enzim : 1. Enzim tidak berubah masuk ke dalam reaksi kimia dan bertindak hanya sebagai katalisator 2. Enzim tidak mengubah keseimbangan yang konstan pada reaksi kimia tersebut, enzim ini hanya meningkatkan kecepatan dimana reaksi mendekati keseimbangan. Reaktan EA dengan enzim Produk EA tanpa enzim Perubah an bersih dari energi Terminologi penting • Energi aktivasi, EA – Merupakan sejumlah energi awal yang dibutuhkan untuk memulai suatu reaksi kimia – Biasanya dipasok dalam bentuk panas dari lingkungan suatu sistem Lanjutan… • Bidang aktif – Merupakan suatu daerah pada enzim tempat pengikatan substrat Substate Active site Enzyme Lanjutan… • Kofaktor – Merupakan senyawa nonprotein yang membantu enzim • Koenzim – Merupakan kofaktor organik Lanjutan… • Kofaktor, suatu komponen yang bukan protein enzim ada pada banyak enzim, dan komponen proteinnya disebut apoenzim. Apoenzim ini mempunyai aktifitas katalitik yang tidak lama. • Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidak dapat dilepaskan tanpa denaturasi, diistilahkan sebuah grup prostetik; umumnya grup yang berisi suatu atom metal seperti copper atau iron (Fe). Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzim dan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut koenzim Inhibitor enzim • Inhibitor kompetitif – Mengikat bidang aktif enzim, bersaing dengan substrat Substrat dapat terikat secara normal dengan bidang aktif dari suatu enzim Substrat Bidang aktif Enzim (a) Pengikatan normal Inhibitor kompetitif meniru substrat, bersaing menempati bidang aktif. (b) Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif Lanjutan… • Inhibitor nonkompetitif – Mengikat bagian lain dari enzim, sehingga fungsinya berubah Inhibitor nonkompetitif mengikat enzim jauh dari bidang aktif, mengubah bentuk enzim sehingga bidang aktiof tidak dapat lagi berfungsi. Inhibitor nonkompetitif (c) Inhibisi nonkompetitif Inhibisi/penghambatan kompetitif dan nonkompetitif Tipe enzim 1. Enzim intraseluler • • Enzim yang dihasilkan oleh sel2 tertentu tetap bereaksi dalam sel Enzim tersebut dapat berada dalam sitoplasma (dalam organel) atau dalam inti sel (nukleus) 2. Enzim ekstraseluler • Enzim yang dihasilkan oleh sel, tetapi kemudian diangkut keluar sel untuk bekerja di luar sel Enzim (sukrase) Glukosa • Bagaimana enzim bekerja? Fruktosa 4 Bidang aktif Substrat (sukrosa) 1 Enzim tersedia dengan bidang aktif yang kosong Produk dibebaskan 3 Substrat dikonversi menjadi produk Enzim tidak berubah, dan dapat menjalani proses kembali 2 Substrat berikatan dengan enzim secara tepat/pas Karakteristik 1. Enzim umumnya bekerja cepat • Kecepatan reaksi sering dinyatakan dengan jumlah turnover (pergantian)(yang merujuk pada jumlah substrat) 2. Enzim tidak mengalami kerusakan • Namun demikian hal ini tidak berarti enzim dapat selamanya digunakan berulangkali tanpa pergantian 3. Enzim dapat bereaksi dua arah (bolak-balik) 4. Enzim bersifat spesifik • Setiap enzim terbatas untuk reaksi yang spesifik yang melibatkan hanya suatu substrat yang spesifik Lanjutan… 5. Molekul enzim biasanya lebih besar daripada substrat 6. Semua enzim meruapakan protein dan tidak semua protein adalah enzim 7. Enzim merupakan protein globular yang kompleks dan memiliki 3 dimensi Fungsi utama enzim – Meningkatkan laju reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi Mekanisme enzim Ada 2 hipotesis yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim: Hipotesis gembok dan kunci Hipotesis pelekatan tepat (ketepatan induksi) Tahap katalitik E+S ES Pengikatan substrat Mekanisme sederhana E+P Hipotesis gembok dan kunci • Hipotesis ini menyatakan bahwa bidang aktif dan substrat benar2 saling melengkapi • Enzim merupakan protein globular berukuran besar berbentuk 3 dimensi yang spesifik • Memiliki bidang aktif • Pada hipotesis gembok dan kunci, bentuk substrat (kunci) tepat masuk ke dalam bidang aktif enzim (gembok) membentuk kompleks enzim-substrat • Berlangsung reaksi dan terjadi pembentukan dan pelepasan produk Hipotesis pelekatan tepat/pas • Merupakan versi modifikasi dari hipotesis gembok dan kunci • Hipotesis ini menyatakan bahwa bidang aktif fleksibel dan tidak benar2 cocok dengan bentuk substrat • Enzim bertubrukan dengan molekul substrat. Substrat terikat pada bidang aktif • Proses pengikatan menyebabkan sedikit perubahan bentuk enzim agar substrat melekat lebih erat Faktor-faktor • Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim akan mengubah laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim • Karakteristik enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti temperatur, pH, substrat dan konsentrasi enzim Pengaruh Temperatur • Pada temperatur rendah, enzim tidak aktif • Begitu temperatur meningkat, molekul subsrat dan enzim bergerak cepat dan bertubrukan • Peningkatan temperatur sampai level yang spesifik akan meningkatkan laju aktivitas enzim sampai mencapai laju temperatur optimum • Setelah temperatur optimum aktivitas enzim menurun dan berhenti total pada temperatur ±60oC Pengaruh pH • Semua enzim mempunyai pH optimum yang spesifik sehingga dapat berfungsi dengan efisien • Sebagian besar enzim bekerja pada kisaran pH 5 – 9, dan reaksi paling efisien pada pH 7 • Perubahan kecil pada pH dapat memberi pengaruh yang besar pada aktivitas enzim • pH ekstrim dapat merusak enzim Lanjutan… • Namun demikian, terdapat pengecualian untuk enzim2 tertentu seperti: • Pepsin pH 1.5 – 2.5 (asam) • Rennin pH 8.5 (basa) Pengaruh konsentrasi enzim • Laju suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim proporsional dengan konsentrasi enzim bila substrat yang tersedia dalam jumlah berlebihan dan tidak ada faktor2 yang menghambat Pengaruh konsentrasi substrat • Peningkatan konsentrasi substrat dapat meningkatkan laju reaksi • Pada konsentrasi rendah, laju meningkat proporsional dengan konsentrasi substrat • Pada konsentrasi substrat yang lebih tinggi laju reaksi menjadi konstan Pengaruh konsentrasi substrat terhadap pengikatan bagian yang aktif dari permukaan enzim Konsentrasi substrat S + E E S E + (1) Rendah + (2) Tiga perempat jenuh + + (3) Jenuh + + (4) Lewat jenuh + + = Substrat = Molekul enzim dengan bagian aktifnya = Produk P + Klasifikasi Enzim • The International Union of Biochemistry menetap sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan : * 6 kelas besar * beberapa Sub kelas * Sub-sub kelas sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi angka empat digit, digit keempat mengidentifikasi sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol : NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan angka 1.1.1.1 Lanjutan… • Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan satu zat atau kelompok zat yang disebut substrat, untuk mengkatalisa semacam reaksi tertentu. Karena spesifisitas ini, enzim sering diberi nama dengan menambahkan akhiran “ase” terhadap nama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisa gangguan urea) • Namun tidak semua enzim diberi nama seperti itu, suatu sistem klasifikasi dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim: Lanjutan… 1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron 2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari suatu zat ke zat lainnya. 3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil suatu molekul air (hidrolisis) Lanjutan… 4. Liase, membentuk ikatan ganda yang menambahkan/memindahkan suatu kelompok kimia 5. Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam suatu molekul untuk membentuk isomer 6. Ligase atau Sintetase, menggandakan pembentukan berbagai ikatan kimia sampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama. Oksidoreduktase • Kelas 1. Enzim Oksidoreduktase mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi, misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi aldehid. Enzim ini melepaskan 2 buah elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehid Lanjutan… • Subkelas oksidoreduktase: 1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari donor ke oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan peroksida hidrogen, 2. Oksigenase, mengkatalisa penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu substrat tunggal. Lanjutan… 3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam substrat; oksigen yang kedua timbul seperti air. 4. Peroksidase, mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi Lanjutan… 5. Katalase, unik didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida hidrogen. Transferase • 1. Kelas kedua: Enzim Transferase Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, ,acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari 2 bagian sama besar yang ditransfer. Aminotransferase (transaminase), mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam keto yang baru Lanjutan… 2. Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase. 3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer residu gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang Hidrolase • Kelas ke 3: Enzim Hidrolase: Sebagai satu kelas khusus dari transferase dimana grup donor tertransfer ke air. Reaksi yang sama rata melibatkan pemotongan ikatan peptida. Liase Kelas ke 4: Enzim Liase, adalah enzim yang menambah atau menghilangkan unsur air, amonia atau CO2. 1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta atau asam amino. 2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat. Isomerase Kelas ke 5: Enzim Isomerase, enzim dari kelompok yang sangat heterogen mengkatalisa isomerase beberapa jenis. Diantaranya cis-trans, keto-enol dan interkonversi (perubahan bentuk) aldoseketose. Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon Asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase. Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara. Ligase • Kelas ke 6: Enzim Ligase, berarti mengikat, enzim enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa dimana 2 molekul tergabung pada pengeluaran sebuah ATP “Ikatan fosfat energi tinggi” kegunaan sintetase tersedia untuk grup khusus enzim. Pembentukan acyl amino tRNA bekerja coenenzim A, glutamin dan tambahan CO2 menjadi piruvat, adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim ligase. Contoh, piruvat karboksilase.
