asam amino fix

ASAM AMINO
MAKALAH
Disusun untuk Memenuhi Tugas Terstruktur
Matakuliah Biokimia
oleh:
Kelompok V Kelas G
Shella Sonia
(125040201111323)
Gusminanda Oktavia N. (125040207111001)
Handang Y.
(125040207111010)
Haidar Fari A.
(125040207111019)
Herda Rachma
(125040207111020)
Bayu Subekti Y
(125040209111002)
Anggiat Demak S
(125040209111003)
PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGI
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BARWIJAYA
MALANG
2013
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Dalam kehidupan sehari-hari, makhluk hidup
sangat memerlukan protein. Protein tersebut berperan
dalam pertumbuhan sel dan jaringan, seperti
memperbaiki sel yang rusak dan menggantinya dengan
yang baru. Protein tersebut tersusun oleh rangkaian
asam amino yang panjang.
Protein yang terdapat di dalam tubuh kita
dicerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam
amino, yang diabsorbsi dan dibawa oleh darah ke hati.
Sebagian asam amino diambil oleh hati, sebagian lagi
diedarkan ke dalam jaringan-jaringan di luar hati.
Protein dalam sel-sel tubuh dibentuk dari asam amino.
Dalam pembuatan makalah ini akan membahas
mengenai asam amino secara lebih detail. Karena
menurut kami asam amino tersebut sangat bermanfaat
bagi tubuh makhluk hidup.
1.2 Tujuan
Berdasarkan latar belakang yang telah dibuat,
maka pembuatan makalah ini mempunyai tujuan, yaitu:
1. Untuk mengetahui mengenai asam amino secara
lebih detail.
2. Untuk mengetahui peranan dan proses
pembentukan asam amino didalam tubuh.
1.3 Manfaat
1. Dapat mengetahui mengenai asam amino secara
lebih detail.
2. Dapat mengetahui peranan dan proses
pembentukan asam amino didalam tubuh.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Pengertian asam amino
Asam
amino
yang
merupakan
monomer
(satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa
yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus
amino dan gugus karboksil. Pada asam amino,
gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau
dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan
gugus karboksil dalam asam amino terikat pada
atom karbon yang sama. Rumus asam amino dapat
ditunjukkan pada gambar:
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom
C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2),
gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan
satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga
gugus atau rantai samping yang membedakan satu
asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C
pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil,
yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga
terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut
merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai
samping dapat membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan
hidrofobik jika nonpolar.
Semua asam amino yang ditemukan pada
protein memiliki ciri yang sama, yaitu gugus
karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang
sama. Perbedaan asam amino satu sama lain terletak
pada rantai sampingnya. Rantai samping yang
dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin
benzena, alkohol, dan turunannya.
Gambar Struktur asam α-amino, dengan gugus
amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah
kanan.
Gambar 2. Struktur asam α-amino
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("Calfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus
karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cαini, senyawa tersebut
merupakan asam α-amino.
Asam
amino
biasanya
diklasifikasikan
berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar.
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri)
dan dalam bentuk zwitter-ion.
Gambar 3. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri)
dan dalam bentuk zwitter-ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina
dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap
sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi
bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan 7ristal7
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik
bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak
dari larutan asam amino sebagai struktur 8ristal
putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat
dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun
pH fisiologis yang dekat netral.
2.2 Manfaat asam amino bagi tumbuhan
Asam
amino
berperan
penting
untuk
dan
diferensiasi
kalus.
Kalus
pertumbuhan
adalah kumpulan sel-sel yang terbentuk dari sel-sel
parenkhima yang membelah secara terus menerus
dan tidak terorganisir. Kebutuhan asam amino untuk
setiap
tanaman
berbeda-beda.
Aspargin
dan
glutamin berperan dalam metabolisme asam amino,
karena dapat
menjadi
pembawa dan sumber
ammonia untuk sintesis asam-asam amino baru
dalam jaringan.
2.3 Sumber Asam Amino
Sumber-sumber asam amino yang berkualitas
tinggi adalah protein hewani, misalnya daging sapi,
daging ayam, telur, produk susu (dairy product).
Kacang kedelai adalah sumber asam amino dengan
kualitas yang hampir menyamai protein hewani.
Gambar 4. Sumber asam amino berkulaitas tinggi
1. Protein nabati selain kedelai adalah sumber
asam amino kualitas nomor dua. Misalnya,
alpukat, gandum, coklat, biji labu, dan kacangkacangan, termasuk kacang hijau, kacang tanah,
dan kacang polong.
2. Buah, sayur, dan gelatin adalah sumber asam
amino berkualitas rendah yang berarti dapat
melakukan fungsi dasarnya tetapi untuk waktu
yang tidak lama.
2.2 Klasifikasi Asam Amino
Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan
kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam
amino esensial dan asam amino non esensial. Asam
amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat
disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar
misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin,
treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan
arginin). Asam amino non esensial adalah asam
amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui
perombakan senyawa lain.
Klasifikasi asam amino dapat dilakukan
berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat
kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan
didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan
hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian
struktur
asam
amino).
Berdasarkan
rantai
sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :
o Dengan rantai samping alifatik (asam amino
non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin.
o Dengan rantai samping yang mengandung
gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) :
Serin, Treonin, Tirosin.
o Dengan rantai samping yang mengandung
atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan
metionin.
o Dengan rantai samping yang mengandung
gugus
asam
bermuatan
atau
amidanya(gugus
negative)
:
Asam
R
aspartat,
Aspargin, Asam glutamate, Glutamin.
o Dengan rantai samping yang mengandung
gugus basa (gugus R bermuatan positif):
Arginin, lisin, Histidin
o Yang
mengandung
cincin
aromatic
Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.
o Asam imino : Prolin (Robert,2002).

Klasifikasi asam amino didasarkan atas:
1. Pembentukannya di dalam tubuh
2. Strukturnya
Klasifikasi asam amino berdasarkan pembentukannya
di dalam tubuh
:
 Asam amino esensial adalah asam amino yang
tidak dapat dibuat dalam tubuh.
 Sedangkan asam amino non esensial adalah
asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh.
Berdasarkan strukturnya, asam amino
dikelompokkan menjadi 7 yaitu asam amino dengan
rantai samping yang :
1. Merupakan rantai karbon yang alifatik,
misalnya glisin, alanin, valin, leusin dan
isoleusin.
2. Mengandung gugus hidroksil, misalnya serin
dan threonin
3. Mengandung atom belerang, misalnya sistein,
dan metionin
4. Mengandung gugus asam atau amidanya,
misalnya asam aspartat, aspargin, asam
glutamate, dan glutamine.
5. Mengandung gugus basa, misalnya arginin,
lisin, hidroksilisin dan histidin
6. Mengandung cincin aromatic, misalnya
fenilalanin, tirosin dan triptofan.
7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus
amino, misalnya prolin dan hidroksi prolin
 Uraian klasifikasi asam amino berdasarkan
strukturnya diuraikan lebih detail pada
pembahasan berikut.
 Beberapa rumus kimia asam amino adalah
sebagai berikut:
Gambar 4. Rumus Kimia Asam Amino (Poppy,1998)
2.3
Tatanama asam amino
Selain nama biasa asam amino, juga diberika
nama kimia secara sistematik (IUPAC). Masa ini
ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam
amino. Pertama dengan memberi nama atom karbon
yang mengikat gugus karboksil dan amino sebagai
alfa. Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai
R) dinamakan betha, gamma dan seterusnya.
Sistem ini perlahan didesak oleh sistem
dengan pemberian nomor pada atom atom karbon.
Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein
No
Nama biasa
Nama sistematika
1
Alanin
As. 2-amino propanoat
2
Valin
As. 2-amino-3-metil butanoat
3
Leusin
As. 2-amino-4-metil pentanoat
4
Isoleusin
As. 2-amino-4-metil pentanoat
5
Prolin
As.2-amino-3 fenilpropanoat
6
Fenilalanin
As. 2-amino-3 fenilpropanoat
7
Triptofan
As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat
8
Metionin
As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat
9
Glisin
As. 2 amino etanoat
10
Serin
As. 2-amino-3-hidroksil propaniat
11
Treonin
As. 2-amino-3-hidroksin propaniat
12
Sistein
As. 2-amino-3-merkapto propanoat
13
Tirosin
As.
2-amino-3-(p-hidroksil
fenil)
propanoat
14
Asparagin
As. 2-amino-suksinat
15
Glutamin
As. 2 amino glutaramat
16
Asam
As. 2-amino-suksinat
aspartat
17
Asam
As. 2-glutarat
glutamate
18
Lisin
As. 2,6-diamino-heksanoat
19
Arginin
As. 2-amino-5-guanido valerat
20
Histidin
As. 2-amino-3-imidazol propanoat
Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino
No
Nama biasa
Singkatan (symbol)
3 huruf
1 huruf
1
Alanin
Ala
A
2
Valin
Val
V
3
Leusin
Leu
L
4
Isoleusin
Ile
I
5
Prolin
Pro
P
6
Fenilalanin
Fen
F
7
Triptofan
Trp
W
8
Metionin
Met
M
9
Glisin
Gli
G
10
Serin
Ser
S
11
Treonin
Tre
T
12
Sistein
Sis
C
13
Tirosin
Tiv
Y
14
Asparagin
Asn
N
15
Glutamin
Gln
G
16
Asam
Asp
D
Glu
E
aspartat
17
Asam
glutamat
18
Lisin
Lis
K
19
Arginin
Arg
R
20
Histidin
His
H
1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat
merupakan salah satu asam amino bukan esensial.
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (Salanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin
(R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah
antibiotika. L-alanin merupakan asam amino
proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam
protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif
sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi
protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya
dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti
karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari
protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan
basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus
amina pada gugus residunya. Asam amino ini
tergolong setengah esensial bagi manusia dan
mamalia
lainnya,
tergantung
pada
tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan.
Gambar 5. Arginin
Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.
Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah
produk-produk peternakan (dairy products) seperti
daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari
produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji
kacang tanah.
Gambar 6. Cokelat dan kacang tanah
3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat
dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus
karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama
yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena
pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Gambar 7. Asparagin
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh
sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula
dalam sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam sumber), telur,
dan susu (serta produk turunannya) kaya akan
asparagina.
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam
amino penyusun protein. Asparagin merupakan
asam amino analognya karena terbentuk melalui
aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam
aspartat
digolongkan
bersifat
sebagan
asam
asam,
dan
dapat
karboksilat.
Bagi
mamalia aspartat tidaklah esensial.
Gambar 8. Asam Aspartat
Fungsinya
diketahui
sebagai
pembangkit
neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga,
aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk
dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial
bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama
dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus
tiol
(dikenal
juga
sebagai
sulfhidril
atau
merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina
menjadi sumber utama dalam sintesis senyawasenyawa biologis lain yang mengandung belerang.
Sisteina dan metionin pada protein juga berperan
dalam menentukan konformasi protein karena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Gambar 9. Sistein
Sumber utama sisteina pada makanan adalah
cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli,
haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein
juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis
rambut manusia dan babi serta buluunggas.
Gambar 10. Sumber utama sistein
6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang
memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai
sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat
dengan mengganti rantai samping hidroksil asam
glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina merupakan bagian penting dari
asimilasi
nitrogen
yang
berlangsung
pada
tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau
hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat
menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin
sintetase atau GS.
Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga
untuk mengganti kerusakan otot dengan segera
akibat latihan beban yang berat.
Gambar 11. Glutamin
7. Asam glutamate (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang
bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam
aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang
rendah, yang menandakan ia sangat mudah
menangkap
elektron
(bersifat
asam
menurut
Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh
tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf
yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan
dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam
glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium
glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium
glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal
dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur
lainnya sebagai penyedap masakan.
Gambar 12. Asam glutamat
8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam
amino alami paling sederhana. Rumus kimianya
C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan
merupakan asam amino esensial karena tubuh
manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam amino yang mudah
menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena
strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisina. Pengecualiannya ialah
pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan
asam aminonya adalah glisina.
Glisina merupakan asam amino nonesensial
bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina
dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam
sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada
sistem saraf pusat (CNS).
Gambar 13. Glisisn
9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino
dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia
histidina merupakan asam amino yang esensial
bagi
anak-anak.
Fungsi
Histidina
menjadi
prekursor histamin, suatu amina yang berperan
dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam
amino.
Gambar 14. Histidin
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusina
adalah
satu
dari
asam
amino
penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus
kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak
larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi
susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada
sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat.
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat
kemungkinan
stereoisomer
seperti
treonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk
saja.
Gambar 15. Isoleusin
11. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan
dalam
perkembangan
anak-anak
dan
dalam
kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada
dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
perombakan
dan
pembentukan
protein
otot.
Leusina tergolong asam amino esensial bagi
manusia.
Gambar 16. Leusin
12. Lisin (Lys)
Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam
amino penyusun protein yang dalam pelarut air
bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong
esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per
hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi
niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat
menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam
pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina.
Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam
amino ini.
Gambar 15. Polong-polongan
13. Metionin (Met)
Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah
asam amino yang memiliki atom S. Asam amino
ini penting dalam sintesis protein (dalam proses
transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa
nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena
kode untuk metionina sama dengan kode awal
(start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya,
metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein
yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses
pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial,
sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber
utama metionina adalah buah-buahan, daging
(ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa
jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang
putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri,
pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
Gambar 16. Sumber utama Metionina
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting
dan banyak terdapat pada makanan, yang bersamasama dengan asam amino tirosin dan triptofan
merupakan kelompok asam amino aromatik yang
memiliki cincin benzena.
Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan
triptofan merupakan senyawa yang berfungsi
sebagai
penghantar
atau
penyampai
(neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
pesan
Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah
menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan
dalam
proses
fenilketonuria
fenilpiruvat
ini
atau
(penyakitnya
fenilalaninemia
oligofrenia,
disingkat
disebut
atau
PKU)
menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah
dan dapat meracuni otak serta menyebabkan
keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan
secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan
enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga
menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di
dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolina merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa).
Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak
menganggap prolina bukanlah asam amino karena
tidak memiliki gugus amina namun imina namun
pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah
sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan
tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang
kurang
cocok
(misalnya
kekeringan)
akan
menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan
osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat
dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan
merupakan asam amino esensial bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serina
merupakan
asam
amino
penyusun
protein yang umum ditemukan pada protein hewan.
Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina
bukan merupakan asam amino esensial bagi
manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin,
sericum (berarti sutera) karena pertama kali
diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865.
Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serina penting bagi metabolisme karena terlibat
dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan
pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan
sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai
penyusun
enzim,
serina
sering
memainkan peran penting dalam fungsi katalisator
enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa
aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui
residu serina pada enzim asetilkolin esterase,
sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.
Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang
seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera
setelah bekerja malah menumpuk di sel dan
mengakibatkan kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai
sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat
menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga
merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi
signal pada eukariota.
17. Treonin (Thr)
Treonina merupakan salah satu dari 20 asam
amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina
bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki
enzim pembentuk treonina namun manusia
memerlukannya,
sehingga
treonina
esensial
(secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran
menyebabkan
enzim
treonina-kinase
fosforilasi
pada
dapat
treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder.
Treonina banyak terkandung pada produkproduk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.
Gambar 17. Sumber Treonin
18. Tritofan (Trp)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino
penyusun protein yang bersifat esensial bagi
manusia. Bentuk yang umum pada mamalia
adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan.
Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula
di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut
kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang dimiliki triptofan,
indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar
lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor
banyak senyawa biologis penting yang tersusun
dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor
melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin
(suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin
(suatu vitamin).
19. Tirosin (Tyr)
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju,
karena
ditemukan
pertama
kali
dari
keju)
merupakan satu dari 20 asam amino penyusun
protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan
satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang
umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga
ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta,
dan orto.
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku
fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini
hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari
radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi
(keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran
kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu
melalui
proses
fosforilasi
(membentuk
fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan
prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang
dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin,
dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin.
Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia.
Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah
menjadi DOPA yang merupakan bagian dari
manajemen terhadap penyakit Parkinson.
Tanaman
opium
(Papaver
somniferum)
menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk
menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
Gambar 18. Tirosin
20. Valin (Val)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino
penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam
ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino
esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan
valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut
air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit
anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak
berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit,
sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi
asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik
(‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk
sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat
oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan menggunakan treonin
sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya
akan valina mencakup produk-produk peternakan
(daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang
mengandung minyak (misalnya kacang tanah,
wijen, dan lentil).
Gambar 19. Sumber Valina
(Hidayat,2012)
2.3 Metabolisme Asam Amino
Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada
didalam tubuh makhluk hidupyang diantaranya
hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai
sumber bahan utama pembentukan protein dalam
tubuh. Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk
sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh
dari
protein
yang
kita
makan
atau
dari
hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein
yang terdapat dalam makanan di cernadalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang
diabsorpsi dan di bawa olehdarah ke hati. Protein
dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Hati adalah
organ tubuhdimana terjadi reaksi Anabolisme dan
Katabolisme.
Proses Metabolik dan katabolik jugaterjadi
dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang
terdapat dalam darah berasal daritiga sumber yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian
protein dalam sel danhasil sintesis asam amino
dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asamamino dalam darah.
Proses metabolisme asam amino mendasari dan
memberi pengaruh bagitubuh juga zat lain yang
terdapat
pada
tubuh.
Prosesnya
yang
berkesinambungan juga berkaitan dengan proses
pembentukan
bahan
kepentingan biologis
tertentu
tubuh.
Hal
bagi
tersebut
ini
merupakan proses kontinu. Karena protein didalam
tubuh secara terus menerus diganti (protein
turnover)
Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam
Amino
Jalur metabolik utama dari asam amino terdiri
atas pertama, produksi
asam
amino
dari
pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet
sertasintesis asam amino di hati. Kedua, pengambil
an nitrogen dari asam amino.
Sedangkan
asam amino
ketiga adalah
menjadi
katabolisme
energi melalui siklusasam
serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
sampingan pemecahan asam amino. Keempat
adalah sintesis protein dari asam-asam amino.
Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama
asam amino
3. Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum
asam amino. Asam aminotidak dapat disimpan
oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan
atau terjadi kekurangan sumber energi lain
(karbohidrat dan protein), tubuh akanmenggunakan
asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti
karbohidrat danlipid, asam amino memerlukan
pelepasan
gugus
amin
yang
berasal
dari
deaminasinitrogen _
Tahap awal pembentukan metabolisme asam
amino,
melibatkan
pelepasan
gugus
amino,
kemudian baru perubahan kerangka karbon pada
molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan
gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam
amino yang melibatkan pemindahan gugus amino
dari satu asam amino kepada asam amino lain.
Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari
suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu
dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a
ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa
keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan
asam amino semula diubah menjadi asam keto.
Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi
yaitu
alanin
transaminase
transaminase
yang
bekerja
dan
sebagai
glutamat
katalis
dalamreaksi berikut :
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang
hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh
asam amino diterima oleh asam keto. Alanin
transaminase merupakan enzim yang mempunyai
kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat
transaminase merupakan enzim yang mempunyai
kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai
satu pasang substrak.
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria
maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim
transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat
sebagai
koenzim.
Telah
diterangkan
bahwa
piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim
pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksireaksi metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat
diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel
misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat
mengalami
proses
deaminasi
oksidatif
yang
menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai
katalis.
Dalam proses ini asam glutamat melepaskan
gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+
glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan
NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena
asam glutamat merupakan hasil akhir proses
transaminasi,
maka
glutamat
dehidrogenase
merupakan enzim yang penting dalam metabolisme
asam amino oksidase danD-asam oksidase.
Gambar 21. Deminasi oksidatif
Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik
bagi
manusia
sehinggaharus
dibuang
atau
dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri
enterik diserapke dalam darah vena porta yang
dengan
demikian
darah
ini
mengandung
amoniadengan kadar yang lebih tingi dibandingkan
darah
sistemik.
Kadar
urea
normal
dalam tubuh adalah 10-20 µg/dL.
Karena hati yang sehat akan segeramengeluarkan
amonia ini dari dalam darah porta, maka darah per
ifer padahakekatnya tidak mengandung amonia. Ha
l ini sangat penting karena amoniadengan
jumlah
renik sekalipun akan bersifat toksik bagi sistem
saraf pusat.
Jikadarah porta tidak mengalir lewat hati, maka a
monia dapat meningkat hingga
mencapai
kadar
yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini
terjadi setelah fungsi hati mengalami gangguan
atau setelah adanya hubungankolateral antara vena
porta dan vena sistemik sebagaimana terjadi pada
keadaansirosis.
mencakup
Gejala
tremor,
intoksikasi
bicara
yang
amonia
pelo,
penglihatankabur, dan pada kasus-kasus yang
berat, koma, serta kematian. Gejala-gejala ini
menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum
yang terjadi ketika kadar amonia darah dan otak m
engalami kenaikan. Penanganana keadaan inimene
kankan pada tindakan yang bertujuan untuk menur
unkan kadar amoniadarah.
Di otak, amonia akan berikatan dengan αketoglutarat dan menghasilkan glutarat. Akibatnya
otak
akan
kehabisan
α-
ketoglutarat yang penting pada sikluskrebs. Hal ini
menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA
yang
penting
untuk memproduksi
ekivalen
pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat
menghasilkan ATP di rantai respirasi mitokondria,
sehingga
menyebabkan
kekurangan
produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati
tersebut selanjutnya disebut sebagai siklus urea.
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asamasam amino dapat memasuki siklus asam sitrat
melalui jalur yang beraneka ragam.
Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam sikulus asam
sitrat untuk produksi energi
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion
amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke dalam
siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea
yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa
urin. Proses yang terjadi di dalam siklus urea
digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu:
1.
2.
3.
4.
5.
Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase
I, ion amonium bereaksi dengan CO2
menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi
ini diperlukan energi dari ATP.
Dengan
peran
enzim
ornitin
transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi
dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan
gugus fosfat dilepaskan
Dengan peran enzim argininosuksinat
sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-aspartat
menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini
membutuhkan energi dari ATP.
Dengan peran enzim argininosuksinat liase,
L-argininosuksinat dipecah menjadi fumarat
dan L-arginin
Dengan peran enzim arginase, penambahan
H2O terhadap L-arginin akan menghasilkan
L-ornitin dan urea.
Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus
urea
Semua
jaringan
memiliki
kemampuan
untuk men-sintesis asam amino non esensial,
melakukan
remodeling
asam
amino,
serta
mengubah rangka karbon non asam amino menjadi
asam amino dan turunan lain yang mengandung
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen
toksik potensial dari asam amino dikeluarkan
melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan
urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi
karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau
menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam
lemak.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Asam amino adalah sembarang senyawa organik
yng memiliki gugus fungsional karboksilat(COOH)dan
amina(biasanya
–NH2).Dalam
biokimia seringkali pengertiannya dipersempit
:keduanya terikat pada satu atom karbon (C)yang
sama (disebut atom C “alfa”).Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak
dipelajari karena salah satu fungsinya adalah
sebagai penyusun protein yang sangat penting
dalam organisme.
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk
men-sintesis asam amino non esensial, melakukan
remodeling asam amino, serta mengubah rangka
karbon non asam amino menjadi asam amino dan
turunan lain yang mengandung nitrogen. Dalam
kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari
asam amino dikeluarkan melalui transaminasi,
deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon
umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui
jalur sintesis asam lemak.
Berkaitan dengan hal ini, asam amino
dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu:
 Asam Amino Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis
oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam
makanan yang kita makan.
Macam-macam
asam
amino
esensial:
Alanine,Asparagine,Aspartate,Cysteine,Glutamat,
Glutamine,Glycyne,Proline,Syerine,Tyrosyne.
 Asam Amino Non-Esensial
Merupakan asam amino yang dapat disintesis dari
asam amino lain.
Macam-macam
asam
amino
non-esensial:
Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine,
Methionine,
Phenylalanine,
Threonine,
Tyrptophan, Valine
Dalam tubuh mahluk hidup,masing-masing asam
amino mengalami biosintesis,dengan proses yang
berbeda-beda,tergantung
pada
jenis
asam
aminonya.
DAFTAR PUSTAKA
D.W.Martin,Jr. and P.A.Mayes and V.W.Rodwell.
BIOKIMIA (Review of Biochemistry).Terjemahan
Penerbit Buku Kedokteran E.G.
Harold Hart,” Organic Chemistry” a Short Course,
Sixth Edition, Michigan State University, 1983,
Houghton Mifflin Co
Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN
DORLAND, ECG, Jakarta.
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic
Chemistry,” Third Edition, University Of
Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont,
Califfornia 94002, Massachuset, USA
Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER,
ECG, Jakarta.
Suharsono.1988, Biokimia BAB 1. UGM PRESS.
Jogjakarta