aktivitas enzim amilase, lipase, dan protease dari

advertisement
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE
DARI LARVA
Hermetia illucens yang diberi pakan jerami padi
Ateng Supriyatna1, Dea Amalia2, Ayu Agustini Jauhari2, Dyna Holydaziah2
Email: [email protected]
ABSTRAK
Kemampuan larva Hermetia illucens untuk hidup dalam sampah organik, mengindikasikan
bahwa larva tersebut dapat memanfaatkan sampah tersebut sebagai pakan. Dalam saluran
pencernaannya larva tersebut mengeluarkan enzim pencernaan untuk mengkonversi
sampah organik menjadi protein dan lemak tubuh. Aktivitas enzim organisme dipengaruhi
oleh beberapa faktor diantaranya adalah suhu Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui
suhu optimum aktivitas enzim amilase, lipase dan protease dari usus larva H. illucens
yang diberi pakan jerami padi. metode penelitian ini menggunakan metode eksperimental
dengan memberikan faktor variasi suhu (30℃, 35 ℃, 40 ℃, 4 5℃, dan 50 ℃). Hasil
penelitian menunjukkan terdapat perbedaan aktivitas enzim amilase, lipase, dan protease
pada setiap suhu yang berbeda. Aktivitas enzim amilase pada variasi suhu secara berturutturut 0,30 U/mL, 0,39 U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL, 0,28 U/mL. Aktivitas enzim amilase
optimum pada suhu 40 ℃yaitu 0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase pada variasi suhu
secara berturut-turut yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL, 0,32 U/mL dan 0,21 U/mL.
Aktivitas enzim lipase optimum pada suhu 40 ℃ yaitu 0,41 U/mL. Aktivitas enzim
protease pada variase suhu secara berturut-turut yaitu 0,57 U/mL, 0,67 U/mL, 0,87 U/mL,
0,96 U/mL, 0,77 U/mL. Aktivitas enzim protease optimum pada suhu 45 ℃yaitu 0,96
U/mL.
Kata kunci: amilase, lipase, protease, Larva H. illucens
PENDAHULUAN
ditemukan hidup di tumpukan sampah
Kemampuan larva Hermetia illucens
organik atau pada kotoran hewan ternak.
untuk hdup dalam sampah organik
Melihat
membuka
H.illucens
potensi
kemungkinan
larva
lain,
diduga
tersebut,
larva
mengekskresikan
untuk
senyawa kimia berupa enzim untuk
menghasilkan enzim amilase, lipase, dan
menghidrolisis substrat yang digunakan
protease.
sebagai
Larva
H.illucens
yaitu
fenomena
H.illucens
banyak
pakannya.
Enzim
adalah
18
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
biokatalisator yang berfungsi sebagai
organ pada hewan dan tanaman yang
katalis dalam proses biologis (Lehninger,
secara katalitik menjalankan berbagai
1982).
reaksi,
Enzim
yang
dikenal
luas
seperti
hidrolisis,
oksidasi,
penggunaannya adalah enzim amilase,
reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal,
lipase, dan protease yang merupakan
pemutusan rantai karbon (Sumardjo,
enzim
senyawa
2009).
makromolkul karbohidrat, lemak, dan
Secara
ptotein. Berdasarkan hal tersebut maka
kecepatan,
dilakukan “Uji Aktivitas Enzim Amilase,
pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh.
Lipase, Dan Protease dari Ekstrak Usus
Enzim berfungsi sebagai katalisator,
Larva
yaitu
hidrolitik
Hermetia
pemecah
illucens”
untuk
umum,
enzim
spesifikasi,
senyawa
yang
menghasilkan
dan
kedali
meningkatkan
mempelajari potensi larva H.illucens
kecepatan reaksi kimia (Marks, dkk.,
sebagai penghasil enzim amilase, lipase,
2000). Suatu enzim dapat mempercepat
dan protease serta pendegradasi limbah
reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat
organik. Larva H. illucens memiliki
dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak
enzim protease, amilase, dan lipase,
menggunakan katalis. Seperti katalis
protease
berfungsi mengubah protein
lainnya, enzim juga menurunkan atau
menjadi asam amino, amilase mengubah
memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi
pati
lipase
kimia (Poedjiadi dan Supriyanti, 2009).
mengubah lemak menjadi asam lemak
Dalam raksi tersebut enzim mengubah
dan gliserol. (Kim, dkk., 2011).
senyawa yang slanjutnya disebut substrat
Enzim merupakan sekelompok protein
menjadi suatu senyawa yang baru yaitu
yang
menjalankan
produk, namun enzim tidak ikut berubah
perubahan-perubahan kimia dalam sistem
dalam reaksi tersebut (Palmer, 1991).
Biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-
Setiap
menjadi
maltosa,
mengatur
dan
dan
enzim
memiliki
aktivitas
19
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
maksimum pada suhu tertentu, aktivitas
protease yang mengandung proteinase
enzim akan semakin meningkat dengan
dan peptidase (Frazier dan Westhoff,
bertambahnya
1983, dalam Ferdiansyah, 2005).
suhu
hingga
suhu
optimum tercapai. Setelah itu kenaikan
Enzim lipase adalah enzim yang bekerja
suhu lebih lanjut akan menyebabkan
untuk menghidrolisis lemak dan minyak.
aktivitas enzim menurun (Megiadari,
Berdasarkan fungsi fisiologisnya enzim
2009)
lipase
Amilase dapat diperoleh dari berbagai
menghidrolisis
sumber mikroorganisme, tanaman, dan
menjadi asam lemak dan gliserol yang
hewan (Aiyer, 2005). Molekul amilum
dibutuhkan dalam proses metabolisme.
dakan dipercah oleh amilase pada ikatan
Enzim lipase ini dapat memecah ikatan
α-1,4-glikosida
ester pada lemak sehingga menjadi asam
dan
α-1,6-glikosida
mempunyai
lemak
minyak
lemak
menjadi endoamilase dan eksoamilase.
Supriyanti, 2007). Menurut Mingrui Yu
Endoamilase umumnya dikenal seagai α-
dkk., (2007) lipase merupakan kelompok
amilase, sedangkan eksoamilase dikenal
enzim yang secara umum berfungsi
sebagai
β-amilase (Sumardjo, 2009).
dalam
Enzim
protease
(trigliserida) untuk menghasilkan asam
pengertian,
yaitu
dua
proteinase
yang
gliserol
dan
penting
(Richana, 2000). Amilase dibedakan
mempunyai
dan
peranan
hidrolisis
(Poedjiadi
dan
triasilgliserol
lemak rantai panjang dan gliserol
mengkatalisis hidrolisis molekul protein
Hermetia illucens merupakan salah satu
menjadi fragmen-fragmen yang lebih
jenis
sederhana,
yang
dimanfaatkan sebagai pakan tambahan
polipeptida
bagi ikan dan hewan ternak (Newton
menjadi asam amino. Enzim proteoitik
dkk., 1977; St-Hilaire dkk., 2007).
yang berasal dari mikroorganisme adalah
Kandungan protein larva (magot) H.
menhdirolisis
dan
peptidase
fragmen
serangga
potensial
untuk
20
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
illucens cukup tinggi, yaitu sekitar 40%.
sangat tinggi sehingga menjadi kendala
Oliver (2004) melaporkan bahwa larva
untuk
H. illucens mengandung 42% protein.
Pemanfaatan larva H. illucens sebagai
Sheppard dan Newton (1994)
sumber
juga
pengembangan
akuakultur.
protein alternatif berhasil
melaporkan hal yang serupa, bahwa
mengatasi masalah tersebut (Hem dkk.,
kandungan protein yang tinggi pada larva
2008). Pakan ikan alternatif ini bisa
lalat black soldier dapat digunakan
didapatkan dengan harga yang relatif
sebagai pakan ternak atau ikan.
murah dan efisien. Larva atau magot
Hasil lain pada tubuh larva serangga
memiliki kandungan protein mencapai
adalah
memiliki
42%, lemak 35%, dan kadar air hanya
kandungan protein tinggi yang dapat
8% (Sheppard dkk., 1994). Tujuan dari
dijadikan sebagai suplemen untuk pakan
penelitian
ternak, kandungan proteinnya hampir
aktivitas enzim amilase, lipase, dan
sama dengan protein pada tepung ikan
protease yang diisolasi dari usus larva
(Chiou dkk., 1982; Moreki dkk., 2012).
H.illucens, dan 2) mengetahui suhu
Larva serangga dapat dijadikan sumber
optimum enzim amilase, lipase, dan
pakan
protease yang dihasilkan dari ekstrak
protein.
karena
Serangga
memiliki
kandungan
protein tinggi (Finke, 2003). Larva atau
magot
H.
digunakan
illucens sangat
sebagai
sumber
ini
adalah
1)
mengukur
usus larva H.illucens.
potensial
protein
METODE PENELITIAN
pengganti pada pakan ikan dan ternak
Ekstrak usus larva H.illucens
lainnya. Menurut Hem (2008) dalam
Bahan utama yang digunakan adalah
penelitiannya
Guinea,
larva H.illucens dari daerah Cibiru
dimana biaya pelet ikan dan bahan
Bandung. Bahan kimia yang digunakan
seperti tepung ikan, minyak ikan, kedelai
meliputi bahan proses ekstraksi dan
di
Republik
21
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
bahan kimia untuk uji aktivitas amilase,
tabung reaksi masing-masing 1
lipase, dan protease. Parameter yang diuji
kemudian ditambahkan reagen DNS 1,5
adalah suhu inkubasi pada lima taraf (30
ml dan diinkubasi pada suhu 37
o
selama 5 menit, lalu didinginkan dengan
Sebanyak 200 ekor larva dibedah pada
air
bagian dorsal dengan membuat sayatan
C, 35 oC, 40 oC, 45 oC, dan 50 oC).
o
C
kemudian
dilakukan
pengukuran
absorbansi
dengan
membujur dari kepala hingga anus,
menggunakan
spetrofotometer
kemudian
dan
panjang gelombang 540 nm. Uji amilase
disimpan dalam pelarut buffer posfat
dilakukan dengan menambahkan amilum
(PBS) pH 7,2 dalam suhu 4 oC. Usus
1% sebanyak 1 ml pada ekstrak enzim
larva
kasar
ususnya
divorteks
kemudian
dipisahkan
selama
±1
disentrifugasi
menit,
mengalir,
ml
sebanyak
1
ml,
pada
kemudian
dengan
diinkubasi pada variasi suhu 30°C, 35°C,
kecepatan 14.000 rpm selama 10 menit.
40°C, 45°C, dan 50°C selama 10 menit.
Supernatan diambil dengan mikropipet 1
Aktivitas
ml yang digunakan sebagai ekstrak
menambahkan 2 ml DNS, kemdian
enzim kasar untuk dilakukan uji aktivitas
diinkubasi pada suhu 37 oC selama 5
enzim amilase, lipase dan protease.
menit.
enzim
Aktivitas
dihentikan
amilase
dengan
ditentukan
denagn mengukur absorbansi dengan
Uji Aktivitas Amilase
menggunakan
spektrofotometer
Sebelm uji aktivitas amilase dilakukan,
panjang gelombang 540 nm.
pada
terlebih dahulu membuat kurva standar
glukosa. Larutan glukosa 1000
g/ml
Uji Aktivitas Lipase
sebanyak 100 ml, diencerkan menjadi
Penentuan
aktivitas lipase, terlebih
berbagai konsentrasi dari 100-600 g/ml.
dahulu
Tiap konsentrasi dimasukkan kedalam
standar. Kurva standar dibuat dengan
dilkaukan
pengukuran
kurva
22
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
menggunakan
beberapa
ISSN 1979-8911
variasi
6N dan 5 mL heksana. Campuran
konsentrasi asam oleat. Konsenrasi yang
selanjutnya
digunakan adalah konesntrasi 31,68 ;
menggunakan voteks tube dan lapisan
63,38 ; 95,04 ; 126,72 ; 158,84 (x 10-2
atas diambil sebanyak 4 mL, kemudian
M). Variasi konsentrasi tersebut dibuat
ditambahkan 1 mL reagen tembaga (II)
dengan menggunakan larutan standar
asetat dan diaduk 1 menit. Campuran
asam oleat 3,168 M, larutan tersebut
diukur dengan spektrofotometer pada
diambil sebannyak 1; 2; 3; 4; 5 mL lalu
panjang gelombang 715 nm. Aktivitas
dincerkan dengan Heksana sampai 10
lipase diukur pada suhu inkubasi yang
mL. Campuran selanjutnya diambil 4 mL
bervariasi yaitu 30oC, 35oC, 40oC, 45oC,
dan ditambahkan reagen tembaga (II)
dan
asetat 1 mL diaduk 1 menit. Pengukuran
inkubator, dan masing-masing variasi
dilakukan
menggunakan
diperlakukan sama seperti penentuan
spektrofotomter pada panjang gelombang
aktivitas yang sebelumnya (Yuneta, 2009
715 nm. Penentuan aktivitas lipase
; Kwon dan Rhee, 1986). Untuk larutan
dilakukan dengan menggunakan metode
blangko dibuat sesuai dengan prosedur
Kwon dan Rhee,
yaitu substrat yang
untuk sampel, tanpa penambahan larutan
digunakan dalam metode ini adalah
enzim karena larutan enzim diganti
minyak zaitun. Minyak zaitun sebanyak 1
dengan menggunakan aquades.
dengan
50oC
dikocok
dengan
kuat
dengan
menggunakan
mL, ditambahkan dengan 1 mL buffer
fosfat pH 7,2 dan 1 mL larutan enzim.
Uji Aktivitas Protease
Campuran ini di vortes selama 10 meint
Pengukuran aktivitas protease dilakukan
dan
pada
berdasarkan metode Bergmeyer (1983).
waterbath selama 20 menit. Selanjutnya
Sebanyak 1 mL larutan 2% kasein
campuran ditambahkan larutan 1 mL HCl
dicampur dengan 1 mL buffer borat (0,01
selanjutnya
diinkubasi
23
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
M) pH 8,0, 0,20 mL asam khlorida 0,05
lipase pada suhu yang berbeda. Amilase
M dan 0,20 mL ekstrak enzim protease
memiliki aktivitas pada suhu 30 °C, 35
(ekstrak usus larva Hermetia illucens)
°C, 40 °C, 45 °C, dan 50 °C, secara
yang
aktivitasnya.
berturut-turut yaitu 0,12 unit/mL, 0.13
Kemudian diinkubasi pada watterbath
unit/mL, 0.30 unit/mL, 0.27 unit/mL, dan
dengan variasi suhu yang ditetapkan
0.13 unit/mL (Gambar 1), aktivitas enzim
yaitu : yaitu 30 oC, 35 oC, 40 oC, 45 oC,
amilase optimum pada suhu 40
akan
dan 50
o
ditetapkan
o
C
C selama 10 menit, lalu
dengan aktivitas enzim 0,30 unit/mL.
ditambahkan 2 mL asam trikhloroasetat
Aktivitas enzim lipase pada suhu 30 °C,
(TCA) 0,1 M, kemudian diinkubasi
35 °C, 40 °C, 45 °C, dan 50 °C secara
selama
berturut-turut yaitu 0,44526 unit/mL,
10
sentrifugasi.
menit
lalu
Bagian
filtrat
lakukan
mL
0,6789 unit/mL, 0,8248 unit/mL, 0,5758
dinatrium
unit/mL, dan 0,5758 unit/mL (Gambar
karbonat 0,4 M dan pereaksi Folin
2), aktivitas lipase optimum pada suhu 40
Ciocalteu’s 1ml dan biarkan selama 20
°C yaitu 0,8248 unit/mL. Aktivitas enzim
menit kemudian dibaca absorbansinya
protease pada suhu 30 °C, 35 °C, 40 °C,
pada panjang gelombang 578 nm.
45 °C, dan 50 °C, secara berturut-turut
dicampur
dengan
5
mL
1,5
yaitu 0,0516 unit/mL, 0,1088 unit/mL,
HASIL DAN PEMBAHASAN
0,1713 unit/mL, 0,1855 unit/mL, dan
Hasil penelitian menunjukkan bahwa
0,1463 unit/mL (Gambar 3), aktivitas
ekstrak kasar usus larva mempunyai
protease optimum pada suhu 45 °C yaitu
aktivitas enzim amilase, protease, dan
0,1855 unit/mL
24
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Aktivitas Enzim Amilase (U/mL)
0.45
0.4
0.416
0.389
0.35
0.3
0.305
0.25
0.305
0.278
0.2
0.15
0.1
30
35
40
Suhu (°C)
45
50
Gambar 1. Aktivitas enzim amilase ekstrak usus larva Hermetia illucens
0.45
aktivitas Enzim Lipase
Unit/mL
0.4
0.4132
0.35
0.31988
0.3
0.25
0.24385
0.2238
0.2
0.2152
0.15
0.1
0.05
0
30
35
40
Suhu (°C)
45
50
Gambar 2. Aktivitas enzim lipase ekstrak usus larva Hermetia illucens
25
aktivitas enzim (U/mL
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
1.2
1.1
1
0.9
0.8
0.7
0.6
0.5
0.4
0.3
0.2
0.1
ISSN 1979-8911
0.962
0.8665
0.772
0.6715
0.5705
30
35
40
45
50
55
suhu (°C)
Gambar 3. Aktivitas enzim protease ekstrak usus larva Hermetia illucens
Berdasarkan
grafik
berpengaruh
terhadap
atas,
suhu
yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL,
aktivitas
enzim
0,32 U/mL dan 0,21 U/mL. Pada suhu 40
amilase, lipase dan protease. Aktivitas
℃ enzim lipase mencapai suhu optimum
enzim amilase dari ekastrak usus larva H.
untuk menghidrolisis substrat dengan nilai
illucens yang diinkubasi pada variasi suhu
aktivitas mencapai 0,41 U/mL. Aktivitas
30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara
enzim proteasae dari ekstrak usus larva H.
berturut-turut yaitu
0,30 U/mL, 0,39
illucens yang diinkubasi pada variasi suhu
U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL, 0,28 U/mL.
30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara
Pada suhu 40 ℃ enzim amilase mencapai
berturut-turut yaitu 0,57 U/mL, 0,67
suhu
menghidrolisis
U/mL, 0,87 U/mL, 0,96 U/mL, 0,77 U/mL.
substrat dengan nilai aktivitas mencapai
Pada suhu 45 ℃ enzim protease mencapai
0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase dari
suhu
ekstrak usus larva H. illucens yang
substrat dengan nilai aktivitas 0,96 U/mL.
optimum
di
untuk
optimum
untuk
menghidrolisis
diinkubasi pada varisi suhu 30℃, 35℃, 40
℃, 45℃, dan 50 ℃ secara berturut-turut
26
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Pada suhu rendah aktivitas enzim amilase
optimumnya dan menyebabkan akktivitas
tidak optimal karena energi yang diserap
enzim berkurang (Lehninger, 1982).
oleh
cukup
Peningkatan suhu sebelum tercapainya
sehingga nilai
suhu optimum akan meningkatkan laju
enzim
tersebut
tidak
menghidrolisis substrat
aktivitas enzim tersebut menjadi rendah.
reaksi
Sedangkan ketika suhu terlalu tinggi,
meningkatnya energi kinetik molekul-
enzim akan mengalami denaturasi yaitu
mlekul yang bereaksi. Sebaliknya, suhu
tergannggunya
dinaikkan
bagian
aktif
enzim
katalitik
enzim
sesudah
karena
suhu
optimum
sehingga kecepatan reaksinyapun menurun
kompleks enzim-substrat yang melampau
(Poedjiadi dan Supriyanti, 2007). Menurut
energi aktivasi terlalu besar, sehingga
Sebayang (2010), struktur tertier enzim
memecah ikatan sekunder pada konformasi
yang terdiri dari ikatan hidrofobik jika
enzim
menyerap
terjadi
mengakibatkan enzim terdenaturasi dan
pemutusan dan mengakibatkan terjadinya
kehilangan sifat katalitiknya (Novita, W.
pembukaan
struktur
2006).
konformasi
enzim
energi
tinggi
akan
tertier
sehingga
sisi
aktifnya.
Hal
ini
dan
Aktivitas enzim pada serangga secara
menurun.
umum adalh sekitar 35 – 45 ℃, di bawah
Penurunan aktivitas enzim setelah suhu
35 ℃, aktivitas enzim pada serangga akan
optimum terjadi karena pada suhu yang
sangat
paling tinggi dari suhu optimum, protein
energi untuk terjadinya reaksi, sedangkan
dapat terdenaturasi, selain itu substrat juga
jika di atas suhu 50 ℃, enzim akan
dapat mengalami perubahan konformasi
terdenaturasi
sehingga dalam memasuki sisi aktif tidak
bergantung pada batas toleransi suhu
seleluasa
serangga
untuk
perilaku
termoregulasinya
menyebabkan
berubah
dan
aktivitasnya
seperti pada keadaan suhu
lambat
dikarenakan kurangnya
dengan
cepat.
bertahan
Hal
hidup
ini
dan
(Chapman,
27
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
1998).
Pada
pentatomid,
atas. Hal tersebut diduga nutrisi yang
Cyclopelta siccifolia, aktivitas optimum
terdapat pada jerami padi lebih rendah dari
amilase
PKM
pada
serangga
ISSN 1979-8911
ususnya
adalah
35
dan
gandum,
sehingga
℃(Neveed, dkk., 2007), sedangkan pada
perkembangan larva lebih lama. Namun
larva kumbang kelapa Rhynchophorus
pada penelitian ini telah membuktikan
phoenicic (Omotoso dan Aedire, 2011),
bahwa
dan larva kumbang, kolanut, Sophrorhinus
mengkonsumsi
insperatus (Adedire dan Balogun, 1992),
satunya adalah jerami padi.
larva
H.
illucens
dapat
bahan organik, salah
aktivitas enzim amilase tertinggi adalah
pada suhu 45 ℃. Dalam hal ini, larva H.
KESIMPULAN
illucens dipelihara pada media dengan
Enzim amilase, lipase, dan protease dari
kisaran suhu 33 ℃ - 38 ℃, dengan usia
ekstrak kasar usus larva Hermetia illucens
katif makan hingga 28 hari.
yang diberi pakan jerami padi, memiliki
Suhu dan kualitas media pertumbuhan
nilai aktivitas yang berbeda pada variasi
berpengaruh
waktu
suhu (30, 35, 40, 45, 50) ℃. Aktivitas
perkembangan larva. Tomberlin (2002),
enzim amilase optimum pada suhu 40
menyatakan bahwa larva H. illucens
℃yaitu 0,42 U/mL, Aktivitas enzim lipase
dengan media pertumbuhan gandum pada
optimum pada suhu 40 ℃ yaitu
suhu 30 ℃ - 36 ℃, perkembangan larva
U/mL, sedangkan Aktivitas enzim protease
mencapai 18 – 25,9 hari. Rachmawati
optimum pada suhu 45 ℃yaitu 0,96
(2009), larva H. illucens yang diperlihara
U/mL.
terhadap
0,41
pada media PKM (Palm Kernel Meal),
perkembangan larva mencapai 19 hari.
REFERENSI
Usia larva pada penelitian ini sedikit lebih
Adedire, C.O. dan Balougn, R.A. 1992.
lama dibandingkan dengan penelitian di
Amylase Activity In The Gut
28
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Homogenate Of The Kola Nut
Ferdiansyah.
V.
2005.
Pemanfaatan
Weevil. Sophrorhinus Insperatus
Kitosan Dari Cangkang Udang
Faust
Sebagai Matriks Penyangga Pada
And Its Response To
Inhibitors From Kola Nuts. Insect
Imobilisasi
Science
[Skripsi]. Fakultas Perikanan Dan
And
Its
Application.
13,223-230.
Enzim
Protease
Ilmu Kelautan. IPB. Bogor
Aiyer, P.V. 2005. Amylases And Their
Finke, D. M. 2003. Gut Loading To
Applications. African Journal Of
Enhance The Nutrient Content Of
Biotechnology. Vol.4 (13).
Insects As Food For Reptiles: A
Mathematical Approach Volume
Bergmeyer, H.V., Grassl. 1983. Method Of
Enzymatic
Analysis
Vol.
22, Issue 2, Pages 147-162.
2.
Florida: Weinheim Deefield.
Hem, S., Toure, S., Sabla, C., Legendre,
M. 2008. Bioconversion Of Palm
Chapman, R.F. 1998. The Insect: Stucture
And
Function.
Cambridge
University Press. New York.
Kernel Meal For Aquaculture:
Experience
From The
Forest
Region (Republic Of Guinea).
African Journal Of Biotechnology
Chiou, Y. Y. And Chen W. J., 1982.
Production
Protein
Of
Reared
The
With
Vol. 7(8), Pp. 1192-1198.
Maggot
Swine
Kim, W., Bae, S., Park, K., Lee, S., Choi,
Manure. Natl. Sci. Council Mo.
W., Han, S., Koh, Y., 2011.
(ROC) 10:677-672.
Biochemical Characterization Of
Digestive Enzymes In The Black
29
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Soldier Fly, Hermetia illucens
Air
[Tesis]
Jurusan
(Diptera: Stratiomyidae). Journal
FMIPA. IPB. Bogor.
Kimia
Of Asia Pasific Entomology. Vol
14.
Moreki, J. C., Tiroesele, B., Chiripasi, S.
C. 2012. Prospect Of Utilizing
Kwon Y.D, Rhee J.S., (1986), A Simple
Insect As Alternative Sources Of
And Rapid Colorimetric Method
Protein
For Determination Of Free Fatty
Botswana: A Review. Journal Of
Acids For Lipase Assay, JAOCS,
Animal Science Advances, 2(8):
63: 89-92
649-658.
Lehninger,
A.L.,
Biokimia
1982.
Jilid
Dasar-Dasar
1.
Erlangga,
Jakarta
In
G.P.,
Hosseti,
Trehalase
2000.
Biokimia
Kedokteran
Diets
In
Naveed, A., Dayananda, G.Y., Bhawane,
Amylase,
Marks, D.B.A.D., Marks, C.M., Smith.
Polutry
Pentatomid
Siccifolia
Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis.
Ecophysiol
Penerbit Buku Kedokteran EGC.
Health.7.
B.B.
2007.
Invertase
And
Activity
Bug.
W.
And
In
The
Cyclopelta
Journ
Of
Ocupatio.
Jakarta
Newton, G.L., Booram, C.V., Barker,
Megiandari,
A.
Dan
R.W., Hale, O.M., 1977. Dried
Protease
Hermetia illucens Larvae Meal
Keratinolitik Dari Usus Biawak
As A Supplement For Swine.
Pencirian
2009.
Isolasi
Enzim
30
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Journal If Animal Science, 44,
395-400.
Palmer, T. 1991. Understanding Enzyme
Third Edition. Ellis Horwood
Limited. England
Novita, W.K., Arif, F.C., Nisa, Dan
Murdiyatmo,
U.,
Karakteristik
Kasar
Parsial
Enzim
2006.
Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T. 2009.
Ekstrak
Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit
Protease
Dari
Universitas Indonesia. Jakarta
Bacillus Amyliquefaciens. NRRL
B-14396.
Jurnal
Teknologi
Pertanian. Vol. 7(2) 96-105.
Rachmawati, Buchori, D., Hidayati, P.,
Hem, S., Fahmi, M.R. 2010.
Perkembangan Dan Kandungan
Oliver, P. A. 2004. The Bioconversion Of
Nutrisi Larva Hermetia illucens
Putrescent Wastes. Engineering
(Linnaeus) (Diptea: Stratiomydae)
Separation
Pada Bungkil Kelapa Sawit. J.
Recycling
(ESR).
Washington, Lousiana
Entomol. Indon. Vol. 7. No 1, 2841.
Otomoso, O.T. Dan Adedire, C.O. 2011.
Amylase Activity In The Midgut
Homogenate
Of
Weevil.
Phoenicis
Palm
Rhynchophorus
F.
Curculionidae).
Agriculture
The
(Coleoptera:
Journal
And
Science. Vol 2(1).
Richana, N. 2000. Prospek Dan Produksi
Enzim
α-Amilase
Dari
Mikroorganisme. Agro Bio. Vol.
3(2):15-58.
Of
Biological
Sebayang, F. 2005. Isolasi Dan Pengujian
Aktivitas Enzim α-Amylase Dari
Aspergillus
niger
Dengan
31
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
ISSN 1979-8911
Menggunakan Media Campuran
Onggok
Dan
Komunikasi
Dedak.
Penelitian.
Jurnal
Tomberlin, J.K., Sheppard, D.C., Joyce,
Vol.
J.A., 2002. Selected Life-History
17(5).
Traits Of Black Soldier Flies
(Diptera: Stratiomyidae) Reared
Sheppard, D.C., Newton, G.L. 1994.
Avalue
Added
Manure
On Three Artificial Diets. Ann.
Entomol. Soc. Am. 95, 379-286
Management System Using The
Black Soldier Fly. Bioresource
Technology 50, 275-279.
Yu, G., He, P., Shao, L., And Lee, D.
2007.
Enzyme
Activities
In
Activated Sludge Flocs. Applied
St-Hilaire, S., Sheppard, D.C., Tomberlin,
J.K., Irving, S., Newton, G.L.,
Microbiology
And
Biotechnology, 77, 605-612.
Mcguire, M.A., Mosley, E.E.,
Hardy, R.W., Sealey, W., 2007.
Yuneta, R. 2009. Pengaruh Suhu Pada
Fly Prepupae As A Feedstuff For
Lipase Dari Bakteri Bacillus
Rainbow
Subtilis. Skripsi. Fakultas MIPA,
Trout,
Oncorhynchusmykiss. Journal Of
Institut Teknologi Sepuluh
The World Aquaculture Society,
Nopember, Surabaya.
38, 59-67.
32
Download