Kul 3 ENZIM Definisi Merupakan biokatalis yang dihasilkan oleh jaringan yang meningkatkan laju reaksi kimia atau mengaktifkan senyawa lain secara spesifik • Enzim hampir seluruhnya adalah protein dan hampir lebih separuh jumlah protein yang ada dalam sel adalah ENZIM • Enzim hanya disintesis oleh dan didalam sel • Enzim akan disintesis jika sel mempunyai gen untuk enzim tersebut Sifat-sifat Enzim • Enzim merupakan senyawa yang jauh lebih kecil dibandingkan ukuran sel sehingga reaksi dapat berlangsung didalam sel • Dalam proses katalisis suatu reaksi, enzim bereaksi terlebih dahulu dengan substrat sehingga terbentuklah senyawa baru atau kompleks enzim substrat E + S ES E+P product product Substrate Kompleks enzim substart Enzim Enzim • Enzim dapat meningkatkan laju reaksi sekitar 107-1013 kali lebih cepat dari katalis non enzim • Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi • Enzim mempunyai sifat spesifitas yang menyebabkan enzim sangat memilih substrat yang akan dikenali, diikat dan diolah lebih lanjut Aksi Enzim: Induced Fit Model • Struktur Enzim fleksibel, tidak kaku • Enzim dan sisi aktif mengatur bentuk untuk mengikat substrat • Meningkatakan spesifisitas substrat • Bentuk yg berubah juga meningkatkan katalisis selama reaksi 8 Induced-fit-model: Enzim memiliki sisi aktif yang fleksibel sehingga dapat berubah bentuk untuk mengakomodasi substrat dan memfasilitasi reaksi Aksi Enzim: Induced Fit Model P S S P E + S ES complex E + P 10 Struktur Enzim • Enzim: protein • Bentuk globular • Struktur kompleks 3 dimensi (3-D) Sisi aktif = active site • Satu bagian penting enzim, sisi aktif, • Bentuk dan lingkungan kimia di dalam active site membuat reaksi kimia lebih mudah terjadi. © H.PELLETIER, M.R.SAWAYA ProNuC Database Kofaktor • Molekul tambahan nonprotein molecule yg dibutuhkan enzim untuk membantu kerja enzim. • Kofaktor yg terikat kuat pada enzim disebut gugus prostetik • Kofaktor yg terikat tetapi mudah terlepas disebut koenzim • Vitamin adalah koenzim Nitrogenase enzyme with Fe, Mo and ADP cofactors Substrat • Substrat untuk enzim adalah reaktan yg diaktifkan oleh enzim • Enzim specifik terhadap substrat-substratnya • Spesifisitas ditentukan oleh active site Factor-faktor yg mempengaruhi Enzim • • • • Konsentrasi Substrat pH Suhu inhibitor Factor-faktor yg mempengaruhi aksi enzim: Koonsentrasi Substrat Aktivitas Maksimum Laju Reaksi Konsentrasi Substrat 16 Koonsentrasi substrat dan enzim mempengaruhi laju reaksi • Pada kons substat rendah, tumbukan anatara molekul enzim dan substrat jarang sehingga laju reaksi lambat. • Jika jumlah substrat naik maka menaikkan jumlah tumbukan enzim dan substrat. • Ini berlanjut sampai tercapai kejenuhan enzim dengan substrat. Factor-faktor yg mempengaruhi aksi enzim: pH • PH ekstrim menyebabkan denaturasi • Structur enzim berubah • Active site berubah bentuk dan molekul substrat tidak bisa berlama-lama ada didalamnya • pada pH yg sedikit berbeda dari nilai pH optimum enzim, terjadi sedikit perubahan muatan enzim dan substratnya. • Perubahan dalam ionisasi akan mempengaruhi pengikatan substrat dg sisi aktif. pH • • • • • Aktivitas maksimum pada pH optimum Gugus R asam amino memiliki muatan yang tepat Struktur tersier enzim benar Daerah sempit aktivitas Kebanyakan kehilangan aktivitas pada pH rendah atau pH tinggi karena denaturasi 19 pH Laju Reaksi Optimum pH 3 5 7 9 11 pH 20 SUHU • • • • Aktivitas kecil pada suhu rendah Laju reaksi naik dengan kenaikan suhu Paling aktif pada suhu optimum (umumnya 37°C) Aktivitas hilang dengan denaturasi pada suhu tinggi 21 Suhu optimum Laju Reaksi Suhu rendah Suhu Tinggi 22 Penghambatan Enzim Inhibitor = Zat Penghambat • Menyebabkan hilangnya aktivitas katalitik • Mengubah struktur protein enzim • Bisa kompetitif (bersaing) maupun nonkompetitif (tidak bersaing) • Beberapa inhibitor berefek tidak dapat balik 23 Penghambatan kompetitif Zat penghambat kompetitif: • Struktur zat penghambat mirip substrat • Menempati sisi aktif • Besaing dengan substrat memperebutkan sisi aktif • Efek penurunan aktivitas enzim dapat diatasi dg menaikkan kons. substrat 24 Penghambatan nonkompetitif • • • • • • Zat penghambat nonkompetitif: Struktur tidak mirip substrat Terikat ke enzim tidak pada sisi aktif Mengubah bentuk enzim dan sisi aktif Substrat menjadi tidak cocok dg sisi aktif Tidak terjadi rekasi Tidak dapat diatasi dengan menambah substrat 25 Klasifikasi dan Tata Nama Enzim Nama Trivial • Tidak menunjukkan sumber, fungsi, atau reaksi yang dikatalisis oleh enzim • Contoh : tripsin, pepsin Nama Sistematik • Sesuai dengan International union Of Biochemistry nama enzim mempunyai dua bagian: 1. bagian nama substratnya. 2. bagian tipe reaksi yg dikatalisis oleh enzim. Akhiran “ase”. contoh : Laktat dehidrogenase Nomor EC Enzim diklasifikasikan menjadi 6 golongan menurut reaksi yang dikatalisis. Tata nama ditentukan oleh komisi enzim. Semua enzim ditandai dengan nomor EC. Nomor EC • Nomor EC adalah empat digit, misalnya a.b.c.d, dengan “a” adalah kelas, “b” subkelas, “c” sub-subkelas, dan “d” sub-sub-subkelas. Digit “b” and “c” menggambarkan reaksi, sedangkan digit “d” digunakan untuk membedakan enzim yang mempunyai fungsi yang sama berdasarkan substrat reaksinya. • Contoh: untuk Alcohol:NAD+oksidoreduktase nomor EC adalah 1.1.1.1 Enam Kelas Enzim • • • • • • EC 1. Oksidoreduktase EC 2. Transferase EC 3. Hydrolase EC 4. Lyase EC 5. Isomerase EC 6. Ligase EC 1. oksidoreduktase • EC 1. oksidoreduktase : Mengkatalisis transfer atom hidrogen atau oksigen atau elektron dari satu substrat ke yang lain, juga disebut oksidase, dehidrogenase, atau reduktase. Catat bahwa karena ini adalah reaksi ‘redox’, donor/ akseptor elektron juga diperlukan untuk melengkapi reaksi. EC 2. Transferase • EC 2. Transferase Mengkatalisis reaksi pemindahan gugus, yang tidak termasuk oksidoreduktase (yang memindahkan hidrogen or oksigen, EC 1 ). Reaksi umumnya: A-X + B ↔ BX + A EC 3. Hidrolase • EC 3. Hidrolase Mengkatalisis reaksi hidrolisis termasuk lipase, esterase, nitrilase, peptidase/protease. Reaksi umumnya: A-X + H₂O ↔ X-OH + HA EC 4. Liase • EC 4. Liase Mengkatalisis penghilangan tidak dengan hidrolitik gugus fungsional dari substrat. Sering membentuk ikatan ganda di dalam produknya; atau reaksi kebalikannya, yaitu penambahan gugus fungsional memutus ikatan rangkap. Termasuk dekarboksilase dan aldolase di dalam arah penghilangan, dan sintase di dalam arah penambahan. EC 5. Isomerase • EC 5. Isomerase – mengkatalisis reaksi-reaksi isomerasi termasuk, rasemisasi dan isomerisasi sis-trans EC 6. Ligase • EC 6. Ligase • Mengkatalisis sintesis bermacam-macam ikatan (kebanyakan C-X) , dikopel dengan pemecahan substrat yang mengandung energi, biasanya ATP