POwerpoint sitoplasma
advertisement
2. Sitoplasma dan Organel Sel Bagian yang cair dalam sel dinamakan Sitoplasma khusus untuk cairan yang berada dalam inti sel dinamakan (nukleoplasma), sedang bagian yang padat dan memiliki fungsi tertentu digunakan Organel Sel. Penyusun utama dari sitoplasma adalah air (90%), berfungsi sebagai pelarut zat-zat kimia serta sebagai media terjadinya reaksi kimia sel. Organel sel adalah benda-benda solid yang terdapat di dalam sitoplasma dan bersifat hidup(menjalankan fungsi-fungsi kehidupan). CIRI-CIRI: Terletak diantara membran plasma dan inti Mrp cairan koloid, homogen,Amorf, translusen Tdr dr senyawa anorganik (air, garam, elektrolit, logam, non logam, mineral dll) dan senyawa organik ( KH, protein, Lipid, Nukleoprotein, Asam Nukleat dan Enzim) Lap. luar: Ektoplasma ( relatif non granular, viscous, jernih, rigid) Lap dalam : Endoplasma ( granular, non viscous), trd dr. struk. mati (paraplasma/ deutoplasma) : sbg cad. makanan , substansi sekretori yg tersuspensi dlm bentuk granula ( tetes2 minyak, granula yolk, pigmen, granula sekretori,granula glikogen struk. hidup ( organel/ organoid): biosintesis dan metabolisme sel ( biosintesis, respirasi,transportasi, suporting, reproduksi, penyimpanan ( AG, MT, Lisosom ) MATRIKS/PROTOPLASMA Purkinje(1840): bila semua organel dikelurakan dr sitoplasma mk akan tertinggal hanya berupa zat koloid, homogen, transfaran: matriks=protoplasma= hialoplasma=kinoplasma= sitoplasma dasar Beberapa teori ttg sitoplasma: 1. Teori Retikular 2. Teori Alveolar (Butschili,1892) 3. Teori Granular (Altmann,1893) 4. Teori Fibrilar (Fleming) 5. Teori koloidal ( setelah era ME) : matriks tdr dr solution & sistemkoloid PENYUSUN KIMIA MATRIKS Secara kimiawi : tersusun atas unsur kimia dlm bentuk atom, ion dan molekul John dalton (1766-1844): unsur kimia mrp zat dasar yg tdk dpt diurai mjd 2 atau lebih zat yg lebih sederhana Di alam tdp 104 unsur (90 alami, 14 dibuat dlm reaktor nuklir/laboratorium) Sitoplasma/matriks: hanya36 unsur dg % berbeda yg punya peran dlm reaksi kimia & biologis penting dlm sel Berdasar % tdp 3 katagori : a. unsur pokok, b.unsur minor c. Trace elemen o Berdasar bentuk : a. Atom( Proton, Netron, Elektron) b. Senyawa dan molekul c. Elektrolit dan non elektrolit d. Asam basa, garam JENIS SENYAWA: o ANORGANIK : air, garam2 - mrp senyawa yg mati (unsur,logam, non logam, senyawa: air, garam2, berbagai elektrolit&non elektrolit ) - Air : dlm sitoplasma: 65-80% , berupa air bebas(95% sbg pelarut zat organik & 5% terikat dg protein (ik. Hidrgen) sbg air terikat - Kandungan air tgt pada umur, habitat dan aktivitas metabolisme/ laju metabolisme Ex : - Sel embryo = 90-95% air, dewasa<< - Sel hewan air tk. rendah % >> dibanding sel hewan darat tk tinggi %<<< ORGANIK : Protein, Karbohidrat, Lipid dan Asam Nukleat o Fungsi air: - sebagai pelarut terbaik untuk zat anorganik(mineral, ion, garam2)& zat organik( protein, KH) - Medium dispersi untuk sistem koloid matriks - Stabilisator suhu ( tidak terjadi perubahan suhu drastis - Pelarut elektrolit - Tegangan permukaan tinggi - Sebagai media cair dalam fungsi metabolisme - Sebagai media transport makanan - Tembus cahaya ( Tumbuhan berfotosintesis) - Air terpisah dg cairan non polar seperti lemak shg mol . tetap s tabil dan tidak tercampur dg kandungan lemak pada membran plasma dan membran intraseluler SENYAWA ORGANIK Zat kimia dg unsur C yg berkombinasi dg satu/lebih unsur seperti H.N,S dll Ciri-ciri: - Senyawa organik: tdp mol besar yg terbentuk atas unit struktur yg sama/beda= monomer (unit paling kecil/ sederhana yg bebas, monomer+monomer= oligomer, polimer - Tersusun atas monomer yg sama= Homopolimer - Tersusun atas monomer yg beda= Heteropolimer Ex: A. Karbohidrat B. Protein( Enzim, Vitamin, Hormon) C. Lipid (sederhana, majemuk) D. Asam nukleat (RNA,DNA) A. KARBOHIDRAT Ciri-ciri: - Tersusunn atas unsur: C,H,O - Mrp sumber utama energi, hanya diproduksi oleh tumbuhan hijau dan mikroba tertentu( fotosintesis) - Karbohidrat : polihidroksi Aldehid atau Keton - Klasifikasi : a. Monosakarida (monomer) b. Disakarida ( Oligomer) c. Polisakarida (Polimer) Rumus : Cn(H2O)n a. Monosakarida : Triosa, tetrosa, pentosa, hexosa,pentosa Pentosa dan hexosa: melimpah dalam matriks b. Oligosakarida : - tdr dr 2-10 monosakarida, dg ikatan glikosida Ex: Disakarida (2), Trisakarida (3), Tetrasakarida(4), Pentasakarida(5) - Pada hewan: disakarida (laktosa) - Pada tumbuhan : disakarida (Sukrosa, maltosa) c. Polisakarida: tdr dr 10-ribuan monosakarida, BM tinggi, dapat dihidrolisis mjd gula sederhana - Homopolisakarida ( sama) ex: pati, glikogen,selulosa - Heteropolisakarida (beda) +S, PO4 Ex: - netral : Chitin - Asam : as.hialuronat, heparin,kondritin sulfat - mukoprotein&glikoprotein : glukosamin+ monosakarida+ protein ( darah merah, saliva dll) POLISAKARIDA Polisakarida merupakan polimer beberapa gula sederhana yang satu sama lain secara kovalen dihubungkan melalui ikatan glikosidik. Makromolekul ini terutama berfungsi sebagai cadangan makanan dan materi struktural. Selulosa dan pati (amilum) sangat banyak dijumpai pada tumbuhan. Kedua-duanya adalah polimer glukosa, tetapi berbeda macam ikatan glikosidiknya. Pada selulosa monomer-monomer glukosa satu sama lain dihubungkan secara linier oleh ikatan 1,4 glikosidik, sedangkan pada amilum ada dua macam ikatan glikosidik karena amilum mempunyai dua komponen, yaitu -amilosa dan amilopektin. Monomer-monomer glukosa pada -amilosa dihubungkan oleh ikatan 1,4 glikosidik, sedangkan pada amilopektin, yang merupakan rantai cabang amilum, ikatannya adalah 1,6 glikosidik. Pada tumbuhan, selulosa merupakan komponen utama penyusun struktur dinding sel. Sekitar 40 rantai molekul selulosa tersusun paralel membentuk lembaran-lembaran horizontal yang dihubungkan oleh ikatan hidrogen sehingga menghasilkan serabut-serabut tak larut yang sangat kuat. Sementara itu, amilum berguna sebagai cadangan makanan yang dapat dijumpai dalam bentuk butiranbutiran besar di dalam sel. Adanya dua macam ikatan glikosidik pada amilum menjadikan molekul ini tidak dapat dikemas dengan konformasi yang kompak. Oleh karena itu, amilum mudah larut di dalam air. Fungi dan beberapa jaringan hewan menyimpan cadangan makanan glukosa dalam bentuk glikogen, yang mempunyai ikatan glikosidik seperti pada amilopektin. Polisakarida lainnya, kitin merupakan komponen utama penyusun dinding sel fungi dan eksoskeleton pada serangga dan Crustacea. Kitin mempunyai struktur molekul menyerupai selulosa, hanya saja monomernya berupa N-asetilglukosamin. Mukopolisakarida (glikosaminoglikan) membentuk larutan seperti gel yang di dalamnya terdapat proteinprotein serabut pada jaringan ikat. Penentuan struktur polisakarida berukuran besar sangatlah rumit karena ukuran dan komposisinya sangat bervariasi. Selain itu, berbeda dengan protein dan asam nukleat, makromolekul ini tidak dapat dipelajari secara genetik. Perbedaan ikatan glikosidik antara amilum dan selulosa B .LIPID Ciri-ciri: Mrp senyawa organik yg tidak larut dlmair tetapi larut dlm pelarut polar ( eter,kloroform,petroleum eter, alkohol panas) Terdiri dr rantai panjang hidrokarbon alipatik atau cincin benzen, non polar dan hidropobik Penting terdapat dlm membran sel,hormon, vitamin dan sebagai sumber energi Kelompok: - lemak sederhana : ester alkohol, trigliserida (asam lemak dan alkohol) yi: lemak,lilin/wax - lemak majemuk : as.lemak, alkohol + senyawa lain spt: P, NH4, N2, KH dll. Ex: steroid, fosfolipid,spingolipid, lipoprotein, glikolipid, karotenoid LIPID berukuran besar terutama berupa hidrokarbon yang sukar larut dalam air. Beberapa di antaranya terlibat dalam penyimpanan dan transpor energi, sementara ada juga yang menjadi komponen utama membran, lapisan pelindung, dan struktur sel lainnya. Struktur umum lemak adalah gliserida dengan satu, dua, atau tiga asam lemak rantai panjang yang mengalami esterifikasi pada suatu molekul gliserol. Pada trigliserida hewan, asam lemaknya jenuh (tanpa ikatan rangkap) sehingga rantai molekulnya berbentuk linier dan dapat dikemas dengan kompak menghasilkan lemak berwujud padat pada suhu ruang. Sebaliknya, minyak tumbuhan mengandung asam lemak tak jenuh dengan satu atau lebih ikatan rangkap sehingga rantai molekulnya sulit untuk dikemas dengan kompak, membuat lemak yang dihasilkan berwujud cair pada suhu ruang. Membran plasma dan membran organel subseluler mengandung fosfolipid, berupa gliserol yang teresterifikasi pada dua asam lemak dan satu asam fosfat. Biasanya, fosfat ini juga teresterifikasi pada suatu molekul kecil seperti serin, etanolamin, inositol, atau kolin Membran juga mengandung sfingolipid, misalnya seramid, yang salah satu asam lemaknya dihubungkan oleh ikatan amida. Pengikatan fosfokolin pada seramid akan menghasilkan sfingomielin. C. PROTEIN Ciri-ciri: Tersusun atas C,H,O,dan N Polimer asam amino ( senyawa organik yg tdr dr satu atau lebih gugus amin (-NH2)dan satuatau lebih gugus karboxil (COOH) Tdp 22 jenis asam amino, bebas dlm sitoplasma Krn mengandung (-NH2)dan (-COOH), maka dapat bersifat asamatau basa ( senyawa amfiterik) Dapat bersatu menjadi mol. yg lebih besar dg ikatan peptida (dipeptida,tripeptida.... dst menjadi polipeptida yg bergabung menjadi pepton,proteosa dan protein ( polimer asam amino dg BM tinggi Ex: insulin BM 12000 tripsin BM 23000 , dst Jenis protein : a. protein sederhana : mengandung asam amino saja ex: ( albumin) b. Protein konjugasi : mengandung asam amino+ senyawa lain. ex: glikoprotein, lipoprotein dll. Berdasarkan struktur molekul dan susunan rantai polipeptida : a. Protein primer b. Protein sekunder c. Protein tertier d. Protein quartener Jenis ikatan pd protein (ikatan peptida): - ikatan peptida, ikatan kovalen, ikatan ion dan ikatan hidrogen Manfaat protein: a. Protein struktural: membentuk berbagai struktur sel b. Protein fungsional / enzim : katalis spesifik pada biosintesis dan metabolisme Enzim Khune(1878): protein khusus yg berperan sbg katalis pada reaksi kimia pada suatu substrat. Ex: biosintesis ( sintesis DNA,RNA, protein, metabolisme KH, lipid dll) Klasifikasi enzim : oxireduktase transferase hidrolase lisase isomerase ligase/sintetase dekarboxilase Gugus prostetik dan koenzim Enzim tertentu seperti :sitokrom (protein konjugasi) punya gugus prostetik berupa kompleks metaloforfirin Enzim tertentu tdak dapat berfungsi tunggal dan perlu penambahan mol kecil dari zat kimia tertentu= koenzim Enzim yang bersifat inaktif= apoenzim Apoenzim + koenzim= Holoenzim Ex: Hidrogenase + NAD/NADP (apoenzim) (koenzim) Ex: koenzim dan kofaktor : NAD/DPN, NADP/TPN, FAM,FAD, dll Isoenzim: dari hasil pengamatan thd bbrp enzim yg punya aktifitas dan struktur molekul mirip Mrp faktor keturunan ( Latner dkk, 1969) ada 100 isoenzim ( ex. LDH- lactic dehidrogenase) PROTEIN Secara garis besar dapat dibedakan dua kelompok protein, yaitu protein globuler dan protein serabut (fibrous protein). Protein globuler dapat dilipat dengan kompak dan di dalam larutan lebih kurang berbentuk seperti partikelpartikel bulat. Kebanyakan enzim merupakan protein globuler. Sementara itu, protein serabut mempunyai nisbah aksial (panjang berbanding lebar) yang sangat tinggi dan seringkali merupakan protein struktural yang penting, misalnya fibroin pada sutera dan keratin pada rambut dan bulu domba. Ukuran protein berkisar dari beberapa ribu Dalton (Da), misalnya hormon insulin yang mempunyai berat molekul 5.734 Da, hingga sekitar 5 juta Da seperti pada kompleks enzim piruvat dehidrogenase. Beberapa protein berikatan dengan materi nonprotein, baik dalam bentuk gugus prostetik yang dapat bekerja sebagai kofaktor enzim maupun dalam asosiasi dengan molekul berukuran besar seperti pada lipoprotein (dengan lemak) atau glikoprotein (dengan karbohidrat). Protein tersusun dari sejumlah asam amino yang satu sama lain dihubungkan secara kovalen oleh ikatan peptida. Ikatan ini menghubungkan gugus -karboksil pada suatu asam amino dengan gugus -amino pada asam amino berikutnya sehingga menghasilkan suatu rantai molekul polipeptida linier yang mempunyai ujung N dan ujung C. Tiap polipeptida biasanya terdiri atas 100 hingga 1.500 asam amino. Struktur molekul protein seperti ini dinamakan struktur primer. Polaritas yang tinggi pada gugus C=O dan N-H di dalam tiap ikatan peptida, selain menjadikan ikatan tersebut sangat kuat, juga memungkinkan terbentuknya sejumlah ikatan hidrogen di antara asam-asam amino pada jarak tertentu. Dengan demikian, rantai polipeptida dapat mengalami pelipatan menjadi suatu struktur yang dipersatukan oleh ikatan-ikatan hidrogen tersebut. Struktur semacam ini merupakan struktur sekunder molekul protein. Struktur sekunder yang paling dikenal adalah heliks. Rantai polipeptida membentuk heliks (spiral) putar kanan dengan 3,6 asam amino per putaran sebagai akibat terjadinya ikatan hidrogen antara gugus N-H pada suatu residu asam amino (n) dan gugus C=O pada asam amino yang berjarak tiga residu dengannya (n+3). Struktur -heliks banyak dijumpai terutama pada protein-protein globuler. Di samping -heliks, terdapat juga struktur sekunder yang dinamakan lembaran (-sheet). Struktur ini terbentuk karena gugus N-H dan C=O pada suatu rantai polipeptida dihubungkan oleh ikatan hidrogen dengan gugus-gugus yang komplementer pada rantai polipeptida lainnya. Jadi, gugus N-H berikatan dengan C=O dan gugus C=O berikatan dengan N-H sehingga kedua rantai polipeptida tersebut membentuk struktur seperti lembaran dengan rantai samping (R) mengarah ke atas dan ke bawah lembaran. Jika kedua rantai polipeptida mempunyai arah yang sama, misalnya dari ujung N ke ujung C, maka lembarannya dikatakan bersifat paralel. Sebaliknya, jika kedua rantai polipeptida mempunyai arah berlawanan, maka lembarannya dikatakan bersifat antiparalel. Lembaran merupakan struktur yang sangat kuat dan banyak dijumpai pada protein-protein struktural, misalnya fibroin sutera. Kolagen, suatu protein penyusun jaringan ikat, mempunyai struktur sekunder yang tidak lazim, yaitu heliks rangkap tiga. Tiga rantai polipeptida saling berpilin sehingga membuat molekul tersebut sangat kuat. Penampang rantai polipeptida, yang menunjukkan bahwa struktur -heliks terbentuk karena gugus C=O pada asam amino ke-n berikatan dengan gugus N-H pada asam amino ke-(n+3). Beberapa bagian struktur sekunder dapat mengalami pelipatan sehingga terbentuk struktur tiga dimensi yang merupakan struktur tersier molekul protein. Sifat yang menentukan struktur tersier suatu molekul protein telah ada di dalam struktur primernya. Begitu diperoleh kondisi yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier yang tepat karena biasanya struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling rendah. Akan tetapi, secara in vivo pelipatan yang tepat seringkali dibantu oleh protein-protein tertentu yang disebut kaperon. Ketika pelipatan terjadi, asam-asam amino dengan rantai samping hidrofilik akan berada di bagian luar struktur dan asam-asam amino dengan rantai samping hidrofobik berada di dalam struktur. Hal ini menjadikan struktur tersier sangat stabil. Di antara sejumlah rantai samping asam-asam amino dapat terjadi berbagai macam interaksi nonkovalen seperti gaya van der Waals, ikatan hidrogen, jembatan garam elektrostatik antara gugus-gugus yang muatannya berlawanan, dan interaksi hidrofobik antara rantai samping nonpolar pada asam amino alifatik dan asam amino aromatik. Selain itu, ikatan disulfida (jembatan belerang) kovalen dapat terjadi antara dua residu sistein yang di dalam struktur primernya terpisah jauh satu sama lain. Banyak molekul protein yang tersusun dari dua rantai polipeptida (subunit) atau lebih. Subunit-subunit ini dapat sama atau berbeda. Sebagai contoh, molekul hemoglobin mempunyai dua rantai -globin dan dua rantai -globin. Interaksi nonkovalen dan ikatan disulfida seperti yang dijumpai pada struktur tersier terjadi pula di antara subunit-subunit tersebut, menghasilkan struktur yang dinamakan struktur kuaterner molekul protein. Dengan struktur kuaterner dimungkinkan terbentuknya molekul protein yang sangat besar ukurannya. Selain itu, fungsionalitas yang lebih besar juga dapat diperoleh karena adanya penggabungan sejumlah aktivitas yang berbeda. Modifikasi interaksi di antara subunit-subunit oleh pengikatan molekul-molekul kecil dapat mengarah kepada efek alosterik seperti yang terlihat pada regulasi enzim. Di dalam suatu rantai polipeptida dapat dijumpai adanya unit-unit struktural dan fungsional yang semiindependen. Unit-unit ini dikenal sebagai domain. Apabila dipisahkan dari rantai polipeptida, misalnya melalui proteolisis yang terbatas, domain dapat bertindak sebagai protein globuler tersendiri. Sejumlah protein baru diduga telah berkembang melalui kombinasi baru di antara domain-domain. Sementara itu, pengelompokan elemen-elemen struktural sekunder yang sering dijumpai pada protein globuler dikenal sebagai motif (struktur supersekunder). Contoh yang umum dijumpai adalah motif , yang terdiri atas dua struktur sekunder berupa lembaran yang dihubungkan oleh sebuah -heliks. Selain domain dan motif, ada pula famili protein, yang dihasilkan dari duplikasi dan evolusi gen seasal. Sebagai contoh, mioglobin, rantai - dan -globin pada hemoglobin orang dewasa, serta rantai -, -, dan -globin pada hemoglobin janin merupakan polipeptidapolipeptida yang berkerabat di dalam famili globin. Telah dijelaskan bahwa protein merupakan polimer sejumlah asam amino. Kecuali prolin, dari 20 macam asam amino yang menyusun protein terdapat struktur molekul umum berupa sebuah atom karbon (-karbon) yang keempat tangannya masing-masing berikatan dengan gugus karboksil (COO-), gugus amino (NH3+), proton (H), dan rantai samping (R). Selain pada glisin, atom -karbon bersifat khiral (asimetrik) karena keempat tangannya mengikat gugus yang berbeda-beda. Pada glisin gugus R-nya berupa proton sehingga dua tangan pada atom -karbon mengikat gugus yang sama. Perbedaan antara asam amino yang satu dan lainnya ditentukan oleh gugus R-nya. Gugus R ini dapat bermuatan positif, negatif, atau netral sehingga asam amino yang membawanya dapat bersifat asam, basa, atau netral. Pengelompokan asam amino atas dasar muatan dan struktur gugus R-nya dapat dilihat pada Tabel Gugus R Asam amino Lambang Bermuatan - asam aspartat asam glutamat Asp atau D Glu atau E Bermuatan + histidin Lisin arginin His atau H Lys atau K Arg atau R Tidak bermuatan Serin Treonin Asparagin Glutamin sistein Ser atau S Thr atau T Asn atau N Gln atau Q Cys atau C alifatik, nonpolar Glisin Alanin Valin Leusin Isoleusin Metionin prolin Gly atau G Ala atau A Val atau V Leu atau L Ile atau I Met atau M Pro atau P aromatik Fenilalanin Tirosin triptofan Phe atau F Tyr atau Y Trp atau W VITAMIN Mrp senyawa organik yg dibutuhkan dlm jml sedikit untuk pertumbuhan normal: fungsi dan reproduksi sel Berperan penting pada : metabolisme sel (sebagai enzim/katalisator aktivitas kimia sel) Vitamin (vital-amin), tidak disintesa dari makanan standar, sehingga harus diberikan dg makanan tertentu Defisiensi vitamin akan menyebabkan kegagalan metabolisme dan timbul berbagai penyakit Vitamin larut lemak : A,D,E dan K Vitamin larut air : B1, B2, Niasin , B6, asam pantotenat, Biotin (H), asam polat, B12, protogen, C dan P
