protein : - enzim fungsional

ENZIMOLOGI
1
EVALUASI PROSES PEMBELAJARAN
Ujian memakai LJK
 60 soal
 Pensil 2B
Yang diperkenankan ikut ujian :
 Presensi > 75%
Nilai Akhir Biokimia :

Nilai terbaik yang pernah diperoleh
2
ILMU BIOKIMIA :
Ilmu yang mempelajari susunan kimia dan proses
kimia yang terjadi dalam makhluk hidup
(dari virus, bakteri, tumbuhan, hewan sampai manusia)
3
MAKANAN
DICERNA
DIMETABOLISME
dalam saluran
pencernaan
dalam sel
METABOLISME :

KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI

ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA  GLIKOGEN
ENZIM
SEL
JARINGAN
ORGANISME
tersusun dari molekul2
REAKSI KIMIA
4
ENZIM
Protein yang bertindak sebagai
biokatalisator
Merupakan biokatalisator yang sangat
efisien
Diperlukan dalam berbagai reaksi
biokimiawi dalam suatu organisme,
supaya reaksi berjalan cepat
Enzim tak ada  reaksi berjalan sangat
pelan  tidak ada kehidupan
5
Organisme
sel
molekul
enzim
Endoplasmik retikulum
ribosom
cytoskeleton
inti
mitochondrion
Golgi app.
sitosol
lisosom
peroxisom
Sel eukariot
6
LETAK ENZIM DALAM SEL


BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL ybs.
E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi  Energi
Rantai respirasi  dalam mitokondria

E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR  mempercepat reaksi


IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT
REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN
DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF
E
+
+
S
KOMPLEKS [ES]
E
P
7
KATALISATOR INORGANIK




H+, OHE. aktivasi 
-
ENZIM
1.
2.
3.
4.
PROTEIN  biokatalisator
E aktivasi 
BEREAKSI SPESIFIK
TIDAK TAHAN PANAS
8
kead. transisi
tanpa katalisator
E. bebas
E. level
=
G
Ea
dgn katalisator inorg
Ea'
dgn enzim
Ea''
kead. awal
G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir
Perjalanan
reaksi
9
Keadaan awal pada suhu tertentu
Reaksi kimia : A  P
Supaya terjadi reaksi :
Lab kimia  dipanasi
di + katalisator
Sistem biologis  suhu konstan
+ Enzim
A+B
C+D
ΔG = 0  seimbang
ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik
ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik
10
Ea = ENERGI AKTIVASI
JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK
MEMBAWA SEMUA MOLEKUL DALAM 1
MOLE SUATU BAHAN PADA SUATU SUHU
TERTENTU DARI KEADAAN AWAL
MENUJU KEADAAN TRANSISI
MENGATASI HAMBATAN ENERGI
ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
 TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
11
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN.
SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD.
SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS
CONTOH :


Km
LAKTOSA
Laktase
GLUKOSA + GALAKTOSA
Heksokinase :- GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA
 DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
12
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
NAMA ENZIM




DULU  SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN
‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASE
JENIS REAKSI + ASE
Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE
‘S’ + JENIS REAKSI + ASE
Mis: MALAT
DEHIDROGENASE
‘S’
Jenis reaksi
13
TATANAMA ENZIM IUBMB (1)
 Untuk keseragaman pemberian tatanama
suatu enzim
 Berdasarkan jenis dan mekanisme reaksi
 Agak kompleks tetapi memberikan
informasi yang cukup lengkap
 Tiap enzim diberi nomor kode sistematik
14
KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (1)
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE :
MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI.
P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS

Laktat dehidrogenase
PIRUVAT + NADH + H+
LAKTAT + NAD+
2. TRANSFERASE :

MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
(BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT
S–G + S’
-D-GLUKOSA+ATP
S’–G + S
Mg++
Heksokinase
Glukokinase
-DGLUKOSA-6-P +ADP
15
KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (2)
3. HIDROLASE :

MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
Contoh :
- Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A
Reaksi ––– -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa
16
KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (3)
4. LIASE (LYASE) :
MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU
PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN
LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh :




ALDOLASE : KETOSA-I-P
ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P
FUMARASE :
HO – CH – COOH
H – C – COOH
|
=
||
+ H2O
CH2 – COOH
HOOC – C – H
MALAT
FUMARAT
PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O
O
||
||
– OOC – C – CH + H+
CO2 + H – C – CH3
3
PIRUVAT
ASETALDEHID
17
KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (4)
5. ISOMERASE :

MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER
All Trans – retinin
11 – cis – retinin
6. LIGASE :

MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O
O
||
||
– OOC – C – CH + CO
– OOC – C – CH – COO –
3
2
2
PIRUVAT
ATP
ADP+Pi
OKSALOASETAT
18
LIGAND
 MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL
BESAR
S
E
E
A
E
I
S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR
A=AKTIVATOR
E=ENZIM
S
I
A
LIGAND
19
Enzim merupakan protein
Protein merupakan polimer dari
asam amino
Asam amino dalam larutan selalu
berbentuk ion yang tergantung pH
larutan
20
STRUKTUR PROTEIN
H O
| ||
+H N – C – C – N –
3
|
|
R1
H
ujung
amino bebas
»
»
H O
H O
| ||
| ||
C–C–N–C–C–––N–
|
| |
|
R2
H R3
H
O
O–
ujung
karboksil bebas
IKATAN PEPTIDA
H
|
R – C – COOH
|
NH2
asam amino
H
|
C–C
|
R
• ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN
•  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
+H N
3
COO–
aa1
aa2
aa3
aa4
aa5
RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar
aa6
21
STRUKTUR PRIMER PROTEIN
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR.
UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal)
URUTAN a.a
JUMLAH a.a
(akhir)
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN
TIDAK SAMA (BERBEDA)
22
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
H H O
| | ||
–N–C–C–
|
CH2
|
S
ikatan
|
disulfida
S
|
CH2
|
–N–C–C–
| | ||
H H O
*  Helix
R
|
C–C–N–
|| | |
O H H
:
:
:
: ikatan
:
: Hidrogen
:
:
H H O
| | ||
–N–C–C
|
R
* Lain2 : * LIPIT  =  - PLEATED
* KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL
Cys
– SH
Cys
– SH
23
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
celah
aktif
E
Dari satu untai rantai polipeptida
monomer
- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER
- Struktur Tersier :
• IKATAN HIDROGEN
2 YG. LEMAH
IKATAN
2
• GAYA VAN DER WAALS
24
STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN
 MONOMER
PROTOMER
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
 DIMER
subunit
 TETRAMER
subunit
TERMASUK STRUKTUR
KUARTERNER
OLIGOMER
POLIMER
25
STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN
SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA
T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH

1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
DIIKAT OLEH :


IKATAN HIDROGEN
IKATAN ELEKTROSTATIK
Ikatan yang lemah
KEGUNAAN :


SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL
UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU
ENZIM
CELAH AKTIF
(ACTIVE SITE)
26
RANTAI POLIPEPTIDA DALAM SUATU PROTEIN
ADA YANG SAMA SEMUA, ADA YANG BEDA
Hb
:
Terdiri dari 2 rantai α (dikode gen α)
2 rantai β (dikode gen β)
LDH : M4
H4
M3 H
M2 H 2
MH3
Isozim,
mengkatalisis reaksi
yg sama
27
~
: DIMER
OLIGOMER
: TETRAMER
POLIMER
~ T.D. BANYAK SUBUNIT
(BANYAK RANTAI POLIPEPTIDA)
4 RANTAI POLIPEPTIDA
4 SUBUNIT
~ PH/PH, t  DENATURASI
STRUKTUR PROTEIN RUSAK, TP. TIDAK SAMPAI MERUSAK
STRUKTUR PRIMER
ikt peptida
~ IKATAN PEPTIDA
IKATAN DISULFIDA
~ PROTEIN :
- ENZIM
- KOLAGEN
IKATAN YG. KUAT, TIDAK RUSAK
 FUNGSIONAL
 STRUKTURAL
28
CARA KERJA ENZIM
celah aktif = celah katalitik
= celah pengikat substrat
~
E
+
S
E : ENZIM
S : SUBSTRAT
P : PRODUK
E
Kompleks
E-S
+
P
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR
UKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :
 KADAR E << KADAR SUBSTRAT
~ IKATAN E–S  IKATAN YG LEMAH
29
KEKHUSUSAN ENZIM
ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN.
SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA
MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI
KEDUANYA.
30
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI
UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
SH
R
|
CH2
|
H3+N – C – COO–
|
H
Cysteine (Cys) C
SISTEIN
H
R – C – COO–
|
NH3+
OH
R
|
CH2
|
+
H3 N – C – COO–
|
H
Serin (Ser) S
S
~
E
•
•
GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS
ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
– LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF
Hg++
31
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
• CELAH KATALITIK
• CELAH PENGIKAT ‘S’
CELAH AKTIF TERBENTUK KARENA ADANYA STRUKTUR
TERSIER
PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI
ASAM2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.
ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM.
STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR
TERSIERNYA.
GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF :


GUGUS2 PENGIKAT S
GUGUS2 KATALITIK
32
MEKANISME KATALISIS ENZIM
+
E
S
MOLEKUL MOLEKUL
BESAR
KECIL
Kompleks ES
+
P
 ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)
= CATALYTIC SITE
= SUBSTRATE BINDING SITE

GUGUS2 PENGIKAT ‘S’
GUGUS2 KATALITIK

GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.
33
 TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER
 TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)
PENGIKATAN S
PERUBAHAN KONFIRMASI
(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S
34
KOFAKTOR
ENZIM :


SEDERHANA  PROTEIN SAJA
YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR
KOFAKTOR :


LOGAM
SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK
(KOENZIM)
Tahan panas
IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :


ADA YG. KUAT (KOVALEN)
ADA YG. LEMAH
35
KOENZIM

KOENZIM + APOENZIM
HOLOENZIM
BGN PROTEIN
KOFAKTOR BERUPA
SENYAWA ORGANIK
NON PROTEIN YG. SPESIFIK

APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM
-

KATALITIK AKTIF
JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF
IKATAN :
•
KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
H2O2 + H2O2 Katalase


2H2O + O2
KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME
SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN
REDUKSI
mengandung Fe
36
•
LEMAH : KO-SUBSTRAT
PIRUVAT + NADH + H+
S
Ko-substrat
LAKTAT + NAD+
Laktat Dehidrogenase
- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM
Pd GLIKOLISIS :
Gliseraldehid 3-P
S
1,3-Bisfosfogliserat
+ NAD+
P
+ Pi
+ NADH + H+
KE R.R. (O2)
Bila O2  / anaerob :
PIRUVAT + NADH + H+
LDH
LAKTAT + NAD+
37
FUNGSI KOENZIM

PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU
ATAU ELEKTRON
R.R
S  NAD+  FMN

KoQ

Sistem sitokrom

½ O2
CONTOH:
•
•
•
•
•
•
•
NAD+
NADP+
ATOM H
FMN
FAD
KoQ
ELEKTRON : HEME
GUGUS LAIN :  ATP  FOSFAT
 PIRIDOKSAL FOSFAT  –NH2
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
•
•
•
•
•
TPP 
NAD 
NADP 
FAD 
KoA 
THIAMIN
NIASIN
NIASIN
RIBOFLAVIN
ASAM PANTOTENAT
38
PROENZIM=ZYMOGEN (1)
ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK
YG. BELUM AKTIF
TUJUAN :
 Melindungi organ tubuh
 Menyediakan bahan setengah jadi
CONTOH :
 Pepsinogen
 Tripsinogen
UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN


Enzim proteolitik atau
H+
39
PROENZIM=ZYMOGEN (2)
PEPSINOGEN
H+
/ PEPSIN
PEPSIN
H+ / Enzim proteolitik
PEPSINOGEN
PEPSIN
40
ISOZIM (1)
MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS 
SEDIKIT BEDA
DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN
BERVARIASI
dapat membantu diagnosis penyakit
41
ISOZIM (2)
 CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
•
•

T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA
2 JENIS RANTAI :
M
H
M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
 ISOZIM LDH ADA 5 :
I1=H4
I2=H3M
I3=H2M2
I4=HM3
I5=M4
42
PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
 UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA)
MIS. :


ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN
DARAH
LIPOPROTEIN LIPASE
KADAR  :


GANGGUAN PROSES SINTESIS
DI HATI
/ (-) : KELAINAN GENETIK
 DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN
LAIN, TIDAK DLM. PLASMA)
N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI
DIGANTI SEL BARU)
DIFFUSI PASIF
 : SEL MATI 




RADANG
Ca
TRAUMA
PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
43
SELAMAT BELAJAR
44