PENGANTAR BIOKIMIA

Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar
kimiawi kehidupan yang mempelajari
komposisi kimia dan perubahan kimia
dari suatu zat hidup selama proses
kehidupan
“The Chemistry of Living Thing”
 Terarah/

teratur
Khas/ spesifik
 Dapat
terjadi spontan
Pasteur: peristiwa peragian dapat
terjadi jika ada sel
Buchner: dpt terjadi tanpa sel, asalkan
ditambahkan ekstrak yg
berasal dari sel ragi
Berarti dalam sel terdapat substansi yg
mampu menjalankan reaksi-reaksi
kimia
Pertengahan abad 19 :
Kimia organik menjadi ilmu kehidupan
yang terpisah dari cabang ilmu kimia lain
Th 1828:Friedrick Wöhler
Sintesis urea dr ammonium sianat


-
Th 1820: J V Liebig
Mengkategorikan makanan menurut
sistem klasifikasi KH, lemak dan protein
Memperkenalkan konsep metabolisme
Th 1840: Schwann & Schleiden
Memperkenalkan teori sel sbg unit
struktural dasar dari semua organisme

Th 1830: L Pasteur
Mengajukan teori keberadaan “fermen yg
terorganisasi” yg hanya berfungsi pd sel
ragi hidup yg memfermentasi glukosa
menjadi alkohol dan CO2

Th 1878: W Kühne
Memperkenalkan istilah “enzim” utk
“fermen”

Th 1878 E Fischer (Nobel 1902)
Menemukan:
-Metoda kunci & anak kunci antara E & S
-Pembentuk protein adl asam amino
-Pemecahan protein oleh enzim
pencernaan

E Buchner (Nobel 1907)
Ekstrak ragi mampu melakukan fermentasi
Th 1926: J B Sumner (Nobel 1946)
Kristalisasi urease

Th 1930:
J H Northrup (Nobel 1946)
Kristalisasi pepsin & tripsin
Hans A Krebs (Nobel 1953)
Siklus urea & asam sitrat(pembentuk energi)

Th 1950: L Pauling& RB Corey (Nobel 1954)
Konformasi helix dr protein

Th 1953: F Sanger (Nobel 1958)
Rangkaian as amino dari hormon insulin

Th 1940: G Beadle & E Tatum (Nobel 1958)
Hipotesis: setiap gen bertanggung jawab thd
struktur dr hanya satu enzim

Th 1953:J Watson&FHC Crick (Nobel 1962)
Struktur heliks ganda dr DNA
Hipotesis “Dogma Sentral” dr biologi molekuler

Th 1961: F Jacob & J Monod (Nobel 1965)
Pengaturan katalitik enzim

Mulai th 1970: Era Bioteknologi
Diperkenalkan teknik DNA rekombinan
Misal:-Rekayasa genetika
-Antibodi monoklonal
-Produksi obat-obatan

Penggunaan ilmu biokimia:
1. Mengungkapkan penyebab penyakit
2. Pengobatan yg rasional & efektif
3. Test skrining utk diagnosis
4. Pemantauan perkembangan penyakit
5. Penilaian reaksi tubuh thd terapi
H
R= gugus yg terikat
Ι
R= H pd glisin
H2N ̶ C ̶ COOH
Ι
R
Penggolongan Asam amino:
1. Rantai samping alifatik
2. Rantai samping mempunyai gugus hidroksil
3. Rantai samping mengandung atom sulfur
4. Rantai samping mengandung gugus asidik/ amida
5. Rantai samping mengandung gugus alkali
6. Mengandung cincin aromatik
7. Asam imino
Zwitter ion
Alanin
2. Asparagin
3. Asam aspartat
4. Sistein
5. Asam glutamat
6. Glutamin
7. Glisin
8. Prolin
9. Serin
10.Tirosin  diproduksi dari fenilalanin
1.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
Arginin
Histidin
Isoleusin
Leusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Treonin
Triptofan
Valin
Struktur protein terdiri dari 4 susunan :
Struktur Primer
Adalah urutan asam amino yang membentuk
protein dengan ikatan peptida. Ikatan peptida
membentuk bidang datar, rantai samping (R)
berada pd konfigurasi trans pada sisi yg
berlawanan dari ikatan peptida
O
R
ǁ
Ι
̶ HC ̶ C ̶ N ̶ CH ̶
Ι
Ι
R
H
Struktur sekunder:
Struktur sekunder protein ditentukan oleh
struktur primer. Struktur sekunder dibentuk dan
dipertahankan oleh ikatan H antara C=O dg
NH
pada ikatan peptida
Ada 2 kemungkinan struktur sekunder yg
sering dijumpai: yaitu heliks-α dan β-pleated
sheet/lembaran-β
Berupa heliks yg berputar ke kanan
 Gugus R dari AA mencuat keluar tegak
lurus thd. sumbu heliks
 Struktur ini dipertahankan bersama-sama
oleh ik. H ant. ggs karboksil dr 1 ikatan
peptida dg NH dr AA ke-4 sesdh itu dlm helik
 Oleh karena itu, itu tiap ik. peptida, kec. yg
terdpt di ke-2 ujung membtk. dua ik. H


Heliks-α paling mantap bila:
struktur primer mengand. AA dg rantai
samping tidak ber- muatan spt. Ala,Leu,
Phe, Tir,Trp, Sis, Met, His, Asn, Gln & Val

Heliks-α menjadi tdk. mantap lagi bila:
AA yg membtk. struktur primer memp.
rantai samping yg besar/bermuatan spt.
Ser, Ile, Tre, Asp, Glu, Lis & Arg

Pro tdk dpt didudukkan dlm heliks-α
2. Lembaran –β / β-pleated sheet
(lembaran bergelombang)
Rantai protein meluas dg ggs. R bergantiganti berada diatas & dibawah tl.
punggung
 Ik. H terbtk. antara ik. Peptida yg berjln
sec. antiparalel. Mungkin rantai yg
berbeda atau rantai yg sama yg melipat,
membtk. lengkungan spt. jepitan rambut
 Ik. H tegak lurus thd. arah tl. punggung

Struktur Tertier
Adalah konfigurasi yg ditampilkan protein
dlm ruang
 Gabungan dari berbagai struktur
sekunder
 Struktur tertier dimantapkan oleh adanya
1. Interaksi ion antara ggs. R yg bermuatan
2. Interaksi hidrofobik
3. Ikatan disulfida
4. Ikatan kovalen dg. ggs. prostetik

Berdasarkan struktur tertier, protein
dibedakan:
Protein globular
Mempunyai btk. yg lebih kurang bulat
Mudah larut dlm air & larutan garam
encer
 Protein fibrosa
Membentuk serat-serat panjang spt. tali/
tongkat membtk struktur yg sangat kuat
Tidak larut dlm air

Struktur kuartener
Adalah penataan suatu rantai protein dg
rantai protein yg lain & dg koenzim yg tdk
terikat secara kovalen
Misal:
Insulin
Hemoglobin tdd:
2 rantai α & 2 rantai β serta 4 ggs Heme
DENATURASI PROTEIN
Protein akan mengalami denaturasi oleh zatZat/kondisi yg dapat memecah ikatannya:
1. pH
hidrolisis ikatan peptida
2. Suhu tinggi
3. Urea, guanidin, dan deterjen : memutus ikatan H
4. Hidrolisis pd suasana basa:Ser &Thr rusak
5. Hidrolisis pd suasana asam: Trp rusak, Gln & Asn
mengalami deaminasi
Protein yg mengalami denaturasi akan kehilangan
aktivitas biologis & kelarutannya berkurang
Katalisis enzimatik
2. Transportasi
3. Cadangan
4. Struktur/penunjang mekanis
5. Proteksi
6. Pembangkit dan penghantar impuls saraf
7. Pengatur pertumbuhan dan diferensiasi
1.
Dr Rani S. Apt.
1. Struktur & fungsi asam amino, protein dan
enzim
-Mioglobin dan hemoglobin
-Mekanisme kerja enzim & Kinetika
enzim
2. Bioenergetika
-Bioenergetika/peranan ATP
-Oksidasi biologi
-Rantai pernapasan & fosforilasi oksidatif
3. Metabolisme Xenobiotik

Dra. Azizahwati MS, Apt
1. Nutrisi,pencernaan & absorpsi
2. Metabolisme karbohidrat
-Metabolisme & pembentukan energi
-Siklus asam sitrat
-Glikolisis & oksidasi piruvat
-HMP Shunt & jln asam uronat
-Metabolisme glikogen
-Glukoneogenesis & pengaturan glc.
darah
-Metab. KH lain (fru. gal & glukosamin)
3. Metabolisme lipid
-Oksidasi asam lemak & ketogenesis
-Biosintesis asam lemak & Eikosanoid
-Metab asilgliserol & sfingolipid
-Transportasi & penyimpanan lipid
-Kolesterol (sintesis, transport & ekskresi)

Prof Dr Yahdiana Harahap MS Apt
Mikronutrien (vitamin & mineral)
Metabolisme protein & asam amino
-Biosintesis AA nonesensial
-Katabolisme rangka karbon AA
-Produk khusus dari AA
-Porfirin & pigmen empedu
3. Nukleotida purin & pirimidin
-Metabolisme nukleotida purin & pirimidin
-Struktur & fungsi asam nukleat
-DNA & RNA
- Sintesis protein
4. Biokimia kanker
1.
2.