Document

57
V. SIMPULAN DAN SARAN
A. Simpulan
Berdasarkan hasil dan pembahan dapat kesimpulan sebagai berikut :
1. Aktivitas spesifik enzim α-amilase hasil pemurnian 11.235,104 U/mg,
meningkat 8,7 kali dibandingkan dengan aktivitas spesifik ekstrak kasar
1.286,853 U/mg.
2. Enzim hasil pemurnian mempunyai pH optimum 5,5; suhu optimum 45oC; KM
= 2,738 mg/mL substrat; Vmaks = 238,095 μmol/mL.menit. Stabilitas thermal
enzim hasil pemurnian ditunjukankan dengan data – data sebagai berikut: ki =
0,0142 menit-1; t1/2 = 48,803 menit ; ΔGi = 100,134 kJ/mol.
3. Enzim hasil modifikasi dengan asam glioksilat dengan derajat modifikasi 50,
63,3 dan 73,3% mempunyai pH optimum 5,5; suhu optimum 45oC; KM
berturut-turut sebagai berikut: 4,115 mg/mL; 3,466 mg/mL dan 3,964 mg/mL;
Vmaks berturut-turut sebagai berikut: 384,615 μmol/mL.menit; 333,333
μmol/mL.menit dan 357,143 μmol/mL.menit. Stabilitas thermal enzim hasil
modifikasi dengan derajat modifikasi 50; 63,3; dan 73,3 % ditunjukankan
dengan data – data sebagai berikut : ki berturut-turut sebagai berikut: 0,0126,
0,0109 dan 0,0102 menit-1; waktu paruh berturut-turut sebagai berikut : 55,000
58
menit, 63,578 menit dan 67,941 menit; ΔGi berturut-turut sebagai berikut :
100,452 kJ/mol; 100,835 kJ/mol dan 101,010 kJ/mol.
4. Modifikasi kimia enzim α-amilase dari A. niger L-51 menggunakan asam
glioksilat dapat meningkatkan suhu dan stabilitas termal enzim dibandingkan
dengan enzim hasil pemurnian.
Namun, kenaikkan suhu tidak terlalu
signifikan. Penurunan nilai ki, peningkatan waktu paruh dan ΔGi menunjukkan
bahwa enzim hasil modifikasi lebih stabil dibandingkan dengan enzim sebelum
modifikasi.
B. Saran
Dari hasil dan pembahasan penelitian yang diperoleh, maka disarankan untuk
menggunakan mikroorganisme dan senyawa modifikasi selain asam glioksilat
serta mempelajari pengaruh asam glioksilat terhadap enzim lain.