Document

Dinda Wulan P.
B1J006025
Aditia Yuhanindar B1J006027
Cicih Citrawati
B1J006029
K05-MG-05
Ringkasan
Nukleosom menentukan aktifitas genom eukariot, tidak hanya melalui posisinya
pada untai DNA, tetapi juga melalui ketepatan struktur kimia protein histon di dalam
nukleosom sebagai penentu utama tingkat pengepakan kromatin. Modifikasi kromatin
terjadi melalui modifikasi histon dan remodeling nukleosom.
Protein histon dapat mengalami berbagai modifikasi. Salah satunya adalah
histon asetilasi, pengikatan grup asetil pada asam amino lisin pada daerah ujung N dari
sumbu histon. Asetilasi mengurangi afinitas histon terhadap DNA dan diguga juga
mengurangi interaksi antar nukleosom yang akan membentuk serabut kromatin 30 nm.
Histon pada daerah heterokromatin pada umumnya tidak terasetilasi sementara histonhiston pada domain fungsional terasetilasi.
Enzim yang berperan menambahkan gugus asetil pada histon adalah histon
asetyl transferase (HAT). Contoh protein HAT adalah protein Tetrahymena (p55) yang
homolog dengan protein yeast GCN5 yang mengaktifkan pembentukan kompleks
inisiasi transkripsi. Protein mamalia p300/CBP yang berperan dalam mengaktifkan
berbagai gen juga memiliki aktifitas HAT. Jenis sel yang berbeda memiliki pola
asetilasi histon yang berbeda pula. Di dalam nucleus HAT membentuk kompleks
multiprotein seperti kompleks ADA dan SAGA pada yeast dan kompleks TFTC pada
manusia. Kompleks yang berbeda mengasetilasi histon yang berbeda, sebagian lagi
mengasetilasi protein-protein lain yang berperan dalam ekspresi genom seperti factor
transkripsi basal TFIIE dan TFIIF.
Bentuk-bentuk modifikasi histon lain adalah pengikatan histon dengan grup
metal, grup fosfat, dan dengan protein ubiquitin. Modifikasi ini mempengaruhi struktur
kromatin dan berdampak terhadap aktifitas seluler. Posforilasi histon H3 dan histon
linker misalnya, berhubungan dengan pembentukan kromosom metaphase; ubiquitinasi
histon H213 berhubungan dengan pengaturan siklus sel. Metilasi lisin ke-9 membentuk
situs pengikatan bagi protein HPI yang menginduksi pengepakan kromatin dan
membungkam ekspresi gen, tetapi metialsi lisin ke-4 mendorong pembentukan struktur
kromatin terbuka. Dalam domain fungsional β-globulin, dan diduga dalam domain
lainnya, metilasi lisyn-4 berhubungan dengan asetilasi histon H3. Kedua tipe modifikasi
tersebut dapat bekerjasama untuk mengaktifkan suatu daerah dalam kromatin.
DAFTAR PUSTAKA
•
Brown,
T.A.
2002.
Bio
scientific
pubishers
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.6026
Ltd.
DAFTAR SITUS TERKAIT
•
•
•
•
http://content.answers.com/main/content/wp/en/thumb/b/b4/300pxNucleosome_structure.png
http://eprots.pdbj.org/wiliki_images/2H13/2H133.jpg
http://images.google.co.id/images?um=1&hl=id&q=modifikasi+histon&btnG=C
ari+Gambar
http://journals.prous.com/journals/dof/20022713/html/df270417/images/p466.gif