ENZIM

ENZIM
SEDERHANA
PROTEIN
ENZIM
KONJUGASI/HALOENZIM
PROTEIN
APOENZIM
ORGANIK = KOENZIM
BUKAN PROTEIN
GUGUS PROSTETIK
ANORGANIK = KOFAKTOR
•
-
KOENZIM :
KOFAKTOR
Coenzyme A
- Zn2+
Flavin mononucleotide
- Fe2+
Flavin Adenine dinucleotide
Nicotinamide adenine
dinucleotide
Adinine dinucleotide
phosphat
Thiamine pyrophosphat
Tetrahydrofolate
Deoxyadenosyl cobalamin
Pyridoxal phosphat
PENDAHULUAN
• Enzim berfungsi sebagai biokatalisator,artinya
mempercepat jalannya reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi
Energi aktivasi adalah
energi yang diperlukan
untuk mengaktifkan suatu
reaktan sehingga dapat
bereaksi untuk
membentuk senyawa lain.
•
•
•
•
•
•
Tidak ikut bereaksi
Struktur enzim tetap tidak berubah baik
sebelum dan sesudah reaksi
Berkerja spesifik dan selektif
Enzim bersifat koloid, luas permukaan
besar, bersifat hidrofil
Peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein
misalnya suhu dan pH
Enzim dibuat dalam cytoplasma
• Enzim mimiliki sisi aktif = bagian yang
berikatan dengan subtrat
Mekanisme kerja enzim
• E+S
ES
E+P
Dua model ikatan enzim
Penggolongan enzim
Tempat
bekerjanya
Cara
terbentuknya
Daya katalisnya
Subtrat yang
dikatalisnya
Tempat bekerjanya
• Endo enzim = intraseluler
berkerja di dalam sel
• Eksoenzim = ekstraseluler
bekerja di luar sel
Cara terbentuknya
• Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel,
tidak dipengaruhi subtrat
• Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang
oleh adanya substrat
Subtrat yang dikatalisnya
•
•
•
•
•
Protease
Amilase
Lipase
Laktase
Seloluse
Daya katalis
• Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasireduksi, yang merupakan pemindahan elektron,
hidrogen atau oksigen.
contoh, oksigenase, dehidrogenase,
b. Transferase
Enzim yang mengkatalisis pemindahan gugusan
molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain.
contoh, Transaminase, Transfosforilase, dan
Transasilase.
• Hidrolase
Enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi
hidrolisis
Contoh : Karboksilesterase, Kitinase, Peptidase,
dll
• Liase
Enzim yang mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa
melalui proses hidrolisis
Contoh : L malat hidroliase (fumarase),
Dekarboksiliase (dekarboksilase)
. Isomerase
Enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi
Contoh :
- Rasemase, merubah l-alanin
D-alanin
- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat
Dxylulosa-5-fosfat
- Cis-trans isomerase, merubah
transmetinal
cisrentolal
- Intramolekul ketol isomerase, merubah Dgliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
- Intramolekul transferase atau mutase,
merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
• Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi
penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari
nukleosida trifosfat
contoh adalah enzim asetat=CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai
berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP
Asetil CoA + AMP + P-P
Kinetika enzim
• Aktivitas enzim = kecepatan enzim untuk
melakukan katalis pada subtrat, satuannya
Unit (U)
• 1 U = Jumlah enzim yang melakukan
katalis sehingga terjadi perubahan 1
mikronmol subtrat per menit pada suhu
25oC
Model Michaelis-Menten
• Model ini menggambarkan katalis enzim
dengan konsep sebagai berikut :
• E+S
k1
ES
k3
E+P
k2
. Persamaan Michaelis-Menten
V init =
V max [S]
KM + [S]
Km = k2 + k3
k1
• Km (Konstanta Minhaelis) menggambarkan
kesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi
enzim dan substrat. Nilai Km kecil berarti enzim
mempunyai afinitas tinggi terhadap substrat
maka kompleks ES sangat mantap, sehingga
kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES.
Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai
afinitas rendah terhadap substrat, sehingga
kesetimbangan reaksi kearah E + S.
• Aktivitas enzim tergantung kepada
- Konsentrasi subtrat
- Konsentrasi enzim
Pada situasi dimana konsentrasi
subtrat jenuh, peningkatan
konsentrasi enzim akan
menyebabkan kecepatan enzim juga
meningkat
-
Suhu
Setiap jenis enzim memiliki aktivitas maksimal pada suhu tertentu
pH
Setiap jenis enzim memiliki aktivitas maksimal pada pH tertentu
- Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim
. Inhibitor kompetitif
Senyawa tertentu yang
mempunyai struktur mirip
dengan substrat saat
reaksi enzimatik akan terjadi.
Contoh : asam malonat
Inhibitor ini dapat diatasi
dengan menambah jumlah
substrat sampai
berlebihan.
. Inhibitor non kompetitif
Zat-zat kimia tertentu mempunyai
afinitas yang tinggi terhadap ion logam
penyusun enzim.
Senyawa penghambat untuk enzim
yang mengandung Fe, yaitu dengan
terjadinya reaksi antara senyawasenyawa tersebut dengan ion Fe yang
menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.
Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan
penghambat enzim yang mengandung
gugusan sulfhidril (-SH).
• Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat
pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
- Contoh : diisopropylfluorophosphat,
iodoacetamide, dan penicillin
• Feed Back Inhibitor
Penghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu
rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas
enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga
mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat
digambarkan sebagai berikut:
Enzim a
Enzim b
Enzim c
Enzim d
X
A
B
C
D
• ABCDX
• Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
• X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a.
• Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi
enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur
pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:
Enzim a
A
Enzim b
B
Enzim c
C
Enzim d
D
X
Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis
enzim a,b,c,d.
• Alosterik inhibitor
Penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua
bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat
dan bagian yang menangkap penghambat.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang
menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif,
senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat
alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip
dengan struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat
tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat
aktif mereaksikan substrat menjadi produk.