2. TINJAUAN PUSTAKA 2.1 Ikan Mas (Cyprinus

2. TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Ikan Mas (Cyprinus carpio)
Ikan mas merupakan jenis ikan konsumsi air tawar, memiliki badan
dengan bentuk panjang dan pipih kesamping serta memiliki daging yang lunak.
Ikan mas sendiri sudah dipelihara sejak tahun 475 sebelum masehi di Cina
sedangkan di Indonesia, ikan mas dipelihara sekitar tahun 1920. Ikan mas yang
terdapat di Indonesia merupakan merupakan jenis ikan mas yang dibawa dari
Cina, Eropa, Taiwan dan Jepang (Anonim 2007b). Hingga saat ini sudah terdapat
10 jenis ikan mas yang telah diidentifikasi berdasarkan karakteristik
morfologisnya.
Pada ilmu taksonomi hewan, klasifikasi ikan mas adalah sebagai berikut
(Bachtiar 2002) :
Filum
: Chordata
Subfilum : Vertebrata
Kelas
: Osteichthyes
Subkelas
: Actinopterygii
Ordo
: Cypriniformes
Subordo
: Cyprinoidea
Famili
: Cyprinidae
Subfamili : Cyprininae
Genus
: Cyprinus
Spesies
: Cyprinus carpio
Saat ini ikan mas mempunyai banyak ras atau strain. Perbedaan sifat dan
ciri dari ras disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya adalah adanya interaksi
antara genotipe dan lingkungan kolam, musim dan cara pemeliharaan. Perbedaan
tersebut dapat dilihat dari penampilan bentuk fisik, bentuk tubuh dan warnanya
(Susanto 2007). Gambar ikan mas dapat dilihat pada Gambar 1.
6
Gambar 1 Ikan mas (Cyprinus carpio) (Anonim 2007b)
Ikan mas memiliki bentuk tubuh yang agak memanjang dan sedikit memipih
ke samping (compressed). Sebagian besar tubuh ikan mas ditutupi oleh sisik.
Moncongnya terletak di ujung tengah (terminal) dan dapat disembulkan
(protaktil). Pada bibirnya yang lunak terdapat dua pasang sungut (berbel) dan
tidak bergerigi. Pada bagian dalam mulut terdapat gigi kerongkongan (pharynreal
teeth) sebanyak tiga baris berbentuk geraham. Sirip punggung ikan mas
memanjang dan bagian permukaannya terletak berseberangan dengan permukaan
sirip perut (ventral). Sirip punggungnya (dorsal) berjari-jari keras, sedangkan di
bagian akhir bergerigi. Seperti halnya sirip punggung, bagian belakang sirip dubur
(anal) ikan mas ini pun berjari-jari keras dan bergerigi pada ujungnya. Sirip
ekornya menyerupai cagak memanjang simetris hingga ke belakang tutup insang,
sisik ikan mas relatif besar dengan tipe sisik lingkaran (cycloid) yang terletak
beraturan. Garis rusuk atau gurat sisi (linea lateralis) yang lengkap terletak di
tengah tubuh dengan posisi melintang dari tutup insang sampai ke ujung belakang
pangkal ekor (Bachtiar 2002).
Ikan mas merupakan ikan salah satu ikan air tawar yang banyak digemari
oleh masyarakat karena memiliki nilai gizi yang tinggi. Komposisi gizi daging
ikan dapat berbeda-beda tergantung pada spesies ikan, tingkat kematangan gonad,
habitat dan kebiasaan makan ikan tersebut. Komposisi tersebut didominasi oleh
air dimana kadar air dapat mempengaruhi kandungan lemak yang terdapat pada
daging ikan tersebut (Anonim 2007c). Komposisi daging ikan mas dapat dilihat
pada Tabel 1.
7
Tabel 1 Komposisi kimia daging ikan mas setiap 100 gram bahan yang dimakan
Komposisi
Kalori
Protein
Lemak
Karbohidrat
Kalsium
Fosfor
Besi
Vitamin A
Vitamin B
Vitamin C
Air
Satuan
Kal
g
g
g
mg
mg
mg
Satuan Internasional
mg
mg
g
Jumlah
86,0
16,0
2,0
0,0
20,0
150,0
2,0
150,5
0,05
0,0
80
Sumber : Bahtiar (2002)
2.2 Ikan Lele Dumbo (Clarias gariepinus)
Ikan lele dumbo (Clarias gariepinus) merupakan salah satu komoditas
perairan yang dibudidayakan di air tawar. Ikan ini sangat digemari oleh
masyarakat Indonesia karena memiliki cita rasa yang dapat diterima oleh hampir
semua lapisan masyarakat dan harganya yang relatif murah. Selain untuk
dikonsumsi, ikan lele juga bermanfaat untuk menjaga kualitas air yang tercemar.
Klasifikasi ikan lele menurut (Saanin 1984) adalah :
Filum
: Chordata
Kelas
: Pisces
Subkelas
: Teleostei
Ordo
: Ostariophysi
Subordo
: Siluroidea
Famili
: Clariidae
Genus
: Clarias
Spesies
: Clarias gariepinus
Ciri-ciri morfologi ikan lele adalah bagian kepala berbentuk pipih ke
bawah (depressed), bagian tengah membulat, bagian belakang pipih ke samping
(compressed), dan tubuhnya memanjang. Walaupun ikan lele tidak memiliki sisik,
tubuhnya tetap licin karena dilapisi lendir (mucus). Ikan lele memiliki patil atau
taji pada bagian sirip dada yang berfungsi untuk melindungi dirinya dari ancaman
8
yang membahayakan dirinya. Pada bagian tubuh lele yang lain, yaitu sirip
punggung dan sirip dubur bentuknya memanjang sampai ke daerah pangkal ekor
tetapi tidak menyatu dengan sirip ekornya. Bagian punggungnya berwarna hijau
kegelapan dan bagian perutnya berwarna putih keperakan. Memiliki empat pasang
kumis di sekitar mulutnya dan dua buah lubang penciuman di belakang bibir atas.
Pada saat mencari makan lele biasanya menggunakan kumisnya sebagai alat
peraba (tentakel) yang disebut kumis mandibular (Khairuman dan Khairul 2002).
Gambar ikan lele dapat dilihat pada Gambar 2.
Gambar 2 Ikan lele (Clarias gariepinus) (Anonim 2008a)
Ikan ini juga memiliki alat pernafasan tambahan disebut arborescen organ
yang terletak pada lembar insang ke-2 dan ke-4 untuk mengambil oksigen
langsung dari udara dengan bergerak vertikal. Alat pernafasan tambahan tersebut
merupakan pengadaptasian ikan lele terhadap tempat hidup yang minim oksigen.
Sebagai contoh, ikan lele dapat hidup dengan baik di kolam penampungan air
maupun di sawah dengan air dangkal pada kedalaman 5-10 cm saja dengan syarat
ada tempat untuk berlindung seperti kolong dari tumpukan batu-batu atau
potongan pipa paralon (Anonim 2008a) .
Ikan lele memiliki nilai gizi yang tinggi. Selain itu, ikan ini banyak
digemari oleh masyarakat karena rasa dagingnya yang gurih. Hal ini juga
didukung dengan harga ikan lele yang terjangkau oleh masyarakat. Kandungan
gizi ikan lele dapat dilihat pada Tabel 2.
Tabel 2 Komposisi kimia ikan lele dumbo (Clarias gariepinus)
Komposisi
Air
Protein
Lemak
Mineral
Jumlah (%)
75,1
17
4,8
1,2
9
Vitamin
Sumber : Anonim (2008a).
1,2
2.3 Protein Daging Ikan
Protein merupakan senyawa yang mengandung berbagai macam asam
amino berbeda yang disambungkan dengan ikatan peptida (Winarno 2002).
Protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda serta struktur
sekunder dan tersier yang berbeda pula (deMan 1997). Menurut Junianto (2003),
protein ikan menyediakan lebih kurang 2/3 dari kebutuhan proten hewani yang
diperlukan manusia. Kandungan protein ikan relatif besar, yaitu antara 15-25 g
dari 100 g daging ikan. Selain itu, protein ikan terdiri dari asam-asam amino yang
hampir semuanya diperlukan oleh tubuh manusia.
Protein ikan digolongkan dalam 3 fraksi yaitu protein miofibril, protein
sarkoplasma, dan protein stroma. Komposisi protein ikan tersebut bervariasi
menurut jenis atau spesiesnya, namun secara umum komposisi protein ikan dapat
dilihat pada Tabel 3.
Tabel 3 Komposisi protein ikan secara umum
Fraksi Protein
Jumlah (%)
Miofibril
65-75
Sarkoplasma
20-30
Stroma
1-3
Sumber : Nakai dan Modler (2000)
2.3.1 Protein miofibril
Protein miofibril disebut juga protein kontraktil (struktur) dan bersifat
larut dalam larutan garam. Protein ini merupakan fraksi terbesar (65-70 %) dari
keseluruhan protein yang terdapat pada daging ikan tergantung pada spesies ikan
(Alasalvar dan Taylor 2002). Protein ini terdiri dari miosin, aktin serta protein
regulasi, yaitu protein gabungan dari aktin dan miosin yang membentuk
aktomiosin. Penyusun terbesar dari protein miofibril ikan adalah miosin, yaitu
50-60 % dan penyusun kedua terbesar adalah aktin. Aktin tersusun hampir
20 % dari total miofibril dan merupakan filamen tipis. Protein ini mempunyai dua
bentuk, yaitu globular (G-aktin) dan fibrous (F-aktin). Gabungan aktin dan miosin
10
membentuk aktomiosin. Protein miofibril sangat berperan dalam pembentukan gel
dan proses koagulasi terutama dari fraksi aktomiosin (Suzuki 1981).
Miosin adalah protein yang paling penting dari semua protein otot, bukan
hanya karena jumlahnya yang besar (50-60 %) dari total miofibril, tetapi juga
karena mempunyai sifat biologi khusus. Adanya aktivitas enzim ATP-ase dan
kemampuannya pada beberapa kondisi, miosin dapat bergabung dengan aktin
membentuk kompleks aktomiosin (Shahidi 1994). Sifat kontraksi pada proses
pembentukan aktomiosin inilah yang menyebabkan terjadinya gerakan otot
sewaktu ikan hidup dan selama terjadinya kekejangan setelah ikan mati.
Faktor-faktor yang mempengaruhi sifat gel aktomiosin pada ikan adalah
konsentrasi protein, pH, kekuatan ion, waktu dan suhu pemanasan. Penurunan pH
dan peningkatan konsentrasi protein meningkatkan kekuatan gel aktomiosin
(Zayas 1997).
Protein otot sebagian besar tersimpan dalam bentuk koloid, baik berupa
sol maupun gel. Kemampuan untuk mengekstrak protein miosin lebih besar pada
pH agak tinggi, tetapi kekuatan gel daging ikan pada produk akhir lebih rendah
meskipun jumlah miosin yang diekstrak lebih banyak (Junianto 2003).
Pembentukan gel oleh protein miofibril pada surimi dipengaruhi oleh berbagai
faktor seperti konsentrasi protein miofibril (PLG), jumlah air yang terkandung,
tipe ion dan kekuatannya, pH dan interaksi yang terjadi antara miofibril dengan
bahan lain yang ditambahkan, seperti cryoprotectant (Lee et al. 1992).
Pada umumnya protein yang larut dalam garam lebih efisien sebagai
pengemulsi dibandingkan dengan protein yang larut dalam air. Pada proses
pengolahan daging, protein miofibril mempunyai peran sebagai struktur dan
fungsi utama yaitu berinteraksi dengan komponen lain dan dengan unsur
nonprotein secara kimia dan secara fisik untuk menghasilkan karakteristik produk
yang diinginkan (Nakai dan Modler 2000).
2.3.2 Protein sarkoplasma
Protein sarkoplasma merupakan protein yang larut air dan terutama terdiri
dari enzim-enzim yang berhubungan dengan metabolisme sel. Protein ini terdiri
dari mioglobin, enzim dan albumin lainnya. Protein sarkoplasma disebut juga
miogen. Kandungan miogen dalam daging ikan bervariasi, selain tergantung dari
11
jenis ikannya, juga tergantung dari habitat hewan tersebut. Pada umumnya, ikan
pelagis mempunyai kandungan protein sarkoplasma yang cukup tinggi
dibandingkan ikan demersal (Suzuki 1981).
Protein sarkoplasma berjumlah sekitar 20-30 % dari total protein daging.
Protein sarkoplasma mempunyai sifat kimia yaitu memiliki berat molekul yang
kecil, pH isoelektrik yang tinggi, dan berstruktur globular. Karakteristik fisik dari
protein sarkoplasma sebagian besar bertanggung jawab untuk kelarutan yang
tinggi terhadap air. Salah satu bagian dari protein sarkoplasma yang penting
dalam menentukan kualitas daging adalah mioglobin. Mioglobin bertanggung
jawab untuk warna merah pada daging segar dan warna merah muda pada daging
yang dicuring (Nakai dan Modler 2000).
2.3.3 Protein stroma
Protein stroma atau protein jaringan ikat tersusun dari kolagen dan elastin.
Protein jaringan pengikat kebanyakan terdapat pada miosepta dan endomiosin,
tetapi ada pula yang terdapat pada sarkolema atau bagian tubuh yang lain tetapi
jumlahnya tidak banyak. Seperti halnya protein miofibril, protein jaringan ikat
juga merupakan protein struktural dan terdiri dari sel-sel otot jaringan pengikat,
berkas serat dan otot. Protein jaringan ikat ini memelihara struktur bentuk pada
tulang, ligamen, dan tendon. Jaringan ikat pada tempat interstitial sel otot terdiri
dari 3 protein ekstraselular (kolagen, retikulin, dan elastin) dan substansi dasar
penyangga (Nakai dan Modler 2000).
Protein stroma ini tidak dapat diekstrak oleh larutan asam, alkali atau
garam berkekuatan ion tinggi. Menurut Hall dan Ahmad (1992), pada proses
pengolahan surimi protein stroma tidak dapat dipengaruhi oleh panas dan
merupakan komponen netral pada produk akhir.
Pada daging mamalia, kolagen berikatan silang dengan jumlah yang
bervariasi, kadang-kadang mengharuskan pemasakan yang ekstensif untuk
melunakkan daging. Pada kenyataannya, daging ikan memiliki melting point atau
suhu untuk melunakkan daging yang lebih rendah dan dapat dengan mudah
diubah menjadi gelatin melalui pemasakan (Alasalvar dan Taylor 2002).
12
2.4 Surimi
Surimi merupakan istilah dalam bahasa Jepang untuk daging lumat dan
jaringan ikan yang dicuci. Surimi juga dapat disebut sebagai olahan daging
cincang ikan yang telah mengalami beberapa kali proses pencucian yang
dimaksudkan untuk menghilangkan komponen yang larut dalam air seperti protein
sarkoplasma, darah dan enzim (Mahawanich 2008). Sejak tahun 1900-an,
produksi surimi mengalami peningkatan yang cukup tajam. Peningkatan tersebut
dapat dilihat dari persentase permintaan yang cukup tajam (2-3 %) pada tahun
2000-2003 (Park 2000). Produksi surimi secara komersial dibuat dengan
menggunakan alat pemisah mekanik untuk memisahkan daging lumat ikan dari
tulang dan kulit, diikuti dengan pencucian (sampai dengan 3 kali pencucian)
dengan air atau larutan garam. Proses pencucian bertujuan untuk menghilangkan
sebagian besar komponen larut dalam air, darah (pigmen), penyebab bau dan
lemak. Setelah pencucian terakhir, daging lumat dipress untuk menghilangkan air
yang tersisa lalu dicampur dengan cryoprotectant yang tepat untuk mencegah
denaturasi protein selama penyimpanan beku (Nakai dan Modler 2000).
2.4.1 Deskripsi dan karakteristik surimi
Pada dasarnya, hampir semua daging ikan bisa dijadikan surimi. Hal
pertama yang dilakukan sebelum membuat surimi adalah membuat daging lumat
ikan atau minced fish. Daging giling yang digunakan untuk pembuatan surimi
sebaiknya memiliki diameter 3 mm hingga 5 mm. Sebelum daging dipress daging
harus dibersihkan dari tulang, kulit, darah. Ukuran dan tekstur dari daging giling
ikan juga akan memberikan pengaruh pada kualitas minced fish (Park 2000).
Surimi yang baik adalah surimi yang memiliki warna yang putih, rasa
yang baik (khas ikan), dan kemampuan gel yang kuat. Surimi yang baik biasanya
terbuat dari bahan baku yang segar. Bahan baku yang digunakan untuk pembuatan
surimi biasanya merupakan bahan baku yang kurang memiliki nilai ekonomis,
tetapi tersedia dalam jumlah yang banyak (Lanier 1992).
Surimi adalah protein miofibril yang stabil yang terdapat dari daging ikan
yang telah dipisahkan dari tulang dan kulitnya kemudian digiling, dan setelah itu
mengalami proses pencucian serta pencampuran dengan cryoprotectant. Surimi
juga merupakan produk intermediate yang dapat digunakan untuk variasi produk
13
lainnya seperti kamaboko, chikuwa, dan beberapa produk tradisional Jepang
lainnya. Sebelum tahun 1960, surimi disimpan dan digunakan dalam beberapa
hari saja, hal ini dikarenakan surimi hanya dapat disimpan pada suhu dingin pada
refrigerator. Pada waktu itu proses pendinginan beku akan menyebabkan protein
dalam daging ikan akan keluar dan akan mengalami denaturasi pada akhirnya
(Park 2000).
Terdapat dua tipe surimi beku, yaitu Mu-en surimi, yang dibuat dengan
menggiling campuran daging ikan yang telah dicuci dan dicampur dengan gula
fosfat tanpa penambahan garam (NaCl) dan telah mengalami proses pembekuan,
sedangkan Ka-en surimi dibuat dengan menggiling campuran daging ikan yang
telah dicuci dan dicampur dengan gula dan garam (NaCl) serta yang telah
mengalami proses pembekuan. Selain surimi beku, terdapat tipe lain yang disebut
Nama surimi (raw surimi) yaitu surimi yang tidak mengalami proses pembekuan
(Okada 1992).
2.4.2 Pengaruh pencucian terhadap mutu surimi
Pencucian merupakan tahap paling penting dalam pembuatan surimi agar
dapat dihasilkan surimi dengan kualitas yang baik. Proses pencucian bertujuan
untuk menghilangkan protein sarkoplasma, darah, lemak dan kandungan nitrogen
lainnya dari daging ikan sehingga dihasilkan surimi tanpa bau, rasa dan warna
serta memiliki kekuatan gel yang baik (Mahawanich 2008). Proses pencucian
surimi dilakukan dengan cara mencampur air dan daging lumat kemudian
digerakkan secara mekanis. Jumlah air yang digunakan dan banyaknya siklus
pencucian ditentukan oleh jenis ikan dan mutu surimi yang diinginkan. Pada
umumnya pencucian surimi dilakukan sebanyak 3-4 kali selama 10 menit dengan
perbandingan air dan ikan yaitu 3 : 1 atau 4 : 1. Pada beberapa ikan pada
pencucian terakhir biasanya ditambahkan garam (0,2 %) dalam air pencucian
(Hall dan Ahmad 1992).
Proses pencucian yang dilakukan pada pembuatan surimi pada dasarnya
dilakukan untuk meningkatkan sifat elastik daging ikan, tetapi perlu juga
diperhatikan pengaruhnya terhadap nilai gizi ikan secara keseluruhan. Protein
yang akan hilang selama proses pencucian dapat mencapai 25 % dari keseluruhan
protein yang ada pada daging. Pada proses pencucian surimi perlu diperhatikan
14
beberapa faktor diantaranya adalah kondisi air yang digunakan dalam proses
pencucian. Air yang digunakan pada proses pencucian sebaiknya memiliki nilai
pH yang netral dan suhu yang rendah (±5 °C). Air pencucian yang memiliki
tingkat kesadahan tinggi justru dapat merusak tekstur dan mempercepat terjadinya
degradasi lemak, sedangkan bila pencucian menggunakan air laut atau air garam
protein yang hilang akan semakin tinggi. Kandungan garam-garam inorgaik yang
tinggi pada air pencuci, terutama Ca2+ dan Mg2+ akan memberikan pengaruh
terhadap kemampuan membentuk gel surimi dengan menyebabkan denaturasi
aktomiosin selama penyimpanan beku. Selain itu, kadar pH juga akan
mempengaruhi proses pengikatan air dan kemampuan pembentukan gel, pH yang
disarankan dalam proses pencucian surimi yaitu sekitar 6,5-7,0 (Park 2000).
Pada proses pencucian sebaiknya diperhatikan suhu air yang akan
digunakan untuk proses pencucian. Suhu yang digunakan untuk pencucian
biasanya ± 5 °C. Penggunaan suhu rendah pada air yang digunakan untuk
pencucian surimi ini dimaksudkan untuk menjaga tekstur daging dan kandungan
enzim proteolisisnya. Selain suhu, perbandingan volume air yang digunakan pada
proses pencucian juga harus diperhatikan. Efisiensi pencucian dipengaruhi oleh
beberapa hal diantaranya penambahan air, daging ikan, umur panen ikan,
kecepatan agitasi, bentuk agitator, dan temperatur air. Bentuk wadah yang
sebaiknya digunakan adalah square-shaped. Kecepatan agitator yang baik
digunakan pada saat pencucian surimi adalah 20-40 rpm (Park 2000).
Proses pencucian pada pembuatan surimi juga bertujuan untuk
menghilangkan protein larut air yaitu protein sarkoplasma. Protein sarkoplasma
merupakan protein yang dapat menghambat pembentukan gel dan dapat
menurunkan mutu produk. Protein sarkoplasma terdapat di dalam cairan dalam
serat daging dan berhubungan dengan banyak metabolit enzim. Protein ini dapat
menurunkan kualitas enzim selama proses penyimpanan (Lanier 1992).
2.4.2 Bahan tambahan dalam pembuatan surimi
Bahan tambahan adalah bahan yang sengaja ditambahkan atau diberikan
dengan maksud dan tujuan tertentu, misalnya untuk meningkatkan mutu,
konsistensi, nilai gizi, cita rasa, untuk mengendalikan keasaman dan kebasaan
serta bentuk, tekstur dan rupa, termasuk ke dalamnya pewarna, penyedap rasa dan
15
aroma, pemantap, antioksidan, pengawet, pengemulsi, pemucat dan pengental
(Winarno 2002).
Bahan tambahan yang ditambahkan dalam proses pembuatan surimi antara
lain adalah garam, cryoprotectant (sorbitol, sukrosa/gula) dan bahan lain untuk
meningkatkan daya ikat air (sodium tripolifosfat). Bahan anti denaturasi akan
menurunkan tegangan permukaan dan menurunkan titik beku air terperangkap
dari miofibril, sehingga air yang keluar selama proses dan penyimpanan beku
akan sangat berkurang dan struktur alami protein tetap stabil (Mackie 1992).
a) Alkali (natrium bikarbonat) (NaHCO3)
Natrium bikarbonat atau sodium bikarbonat (NaHCO3) adalah garam yang
terdiri atas ion Na+ dan anion bikarbonat HCO3-. Garam ini telah digunakan secara
luas dan mempunyai beberapa nama lain, yaitu sodium hidrogen karbonat, sodium
bikarbonat, baking soda, soda roti, soda masak, soda bikarbonat, dan saleratus.
Padatan putih ini berbentuk kristal tetapi sering ditemukan dalam bentuk serbuk.
Komponen kimia ini mempunyai rasa sedikit basa (Anonim 2008b).
Natrium bikarbonat (NaHCO3) dalam pencucian surimi berfungsi untuk
meningkatkan nilai pH agar dapat mencegah terjadinya denaturasi protein. Jumlah
natrium bikarbonat (NaHCO3) yang digunakan dalam pencucian surimi adalah
0,5 % (BPPMHP 2001).
b) Garam (NaCl)
Garam terdiri dari 34,39 % Na dan 60,69 % Cl, garam biasa digunakan
dalam pengolahan ikan sebagai pemberi rasa dan bahan pengawet. Pada
pembuatan surimi penambahan garam sebanyak 0,2-0,3 % selama proses
pencucian akan memudahkan penghilangan air dari daging ikan yang telah
dilumatkan (Ditjen Perikanan 1990).
Garam dalam pembuatan produk fish jelly lebih berfungsi sebagai agen
pelarut bagi protein miofibril dibandingkan sebagai penambah cita rasa
(KIFTC 1992). Penambahan garam pada konsentrasi
dibawah 2% akan
menyebabkan protein miofibril tidak dapat larut, namun penambahan garam pada
konsentrasi diatas 12 % akan menyebabkan daging terhidrasi dan menyebabkan
efek salting-out dari NaCl. Penambahan NaCl terbaik dalam pembentukan ashi
16
adalah dengan menggunakan kadar garam tinggi (5-10 %), akan tetapi selang
kadar garam 2-3 % biasa digunakan pada beberapa spesies dan produk. Hal ini
dilakukan untuk mengindari rasa asin yang berlebihan pada produk hasil akhir
(Niwa 1992).
c) Antidenaturan (cryoprotectant)
Cryoprotectant adalah bahan yang biasa ditambahkan dalam pembuatan
surimi yang tidak langsung diolah menjadi produk lanjutan, melainkan akan
disimpan terlebih dahulu pada suhu beku dalam waktu yang lama. Penambahan
cryoprotectant dalam pembuatan surimi dilakukan untuk mencegah terjadinya
denaturasi protein selama penyimpanan pada suhu rendah. Pada surimi mentah,
penambahan cryprotectant dibutuhkan untuk menstabilkan salah satu komponen
yang penting yaitu protein miofibril. Penambahan cryoprotectant ini mampu
meningkatkan N-aktomiosin dari 350 mg %
menjadi 520 mg % dan
meningkatkan kekuatan gel dari 400 g cm menjadi 480 g cm yang artinya sama
dengan meningkatkan nilai pelipatan (folding score) dari A menjadi AA
(Peranginangin et al. 1999). Bahan yang umum digunakan sebagai cryoprotectant
adalah jenis gula, misalnya sukrosa dan sorbitol. Namun pada saat ini, komponen
yang digunakan sebagai cryoprotectant untuk melindungi protein yang labil
selama proses pembekuan banyak macamnya yaitu : gula, asam amino, poliol,
metal amina, polimer karbohidrat, polimer sintetik (seperti polietilen glikon,
PEG), protein lain (seperti bovine serum albumin, BSA), dan garam anorganik
(seperti potassium fosfat dan ammonium sulfat) (Park 2000).
Pipatsattayanuwong et al. (1995) menyatakan bahwa cryoprotectant
dibutuhkan
untuk
meminimalisasikan
denaturasi
protein
selama
masa
penyimpanan beku. Sukrosa (4 %) dan sorbitol (4-5 %) sering digunakan
bersamaan dengan 0,3 % sodium fosfat. Penambahan polifosfat dapat
menyebabkan surimi tahan disimpan selama lebih dari satu tahun (Lee et al.
1992).
Bahan tambahan lain yang digunakan sebagai cryoprotectant dalam
pembuatan surimi adalah fosfat. Fosfat biasa ditambahkan pada surimi sebesar
0,2 – 0,3 % dalam bentuk sodium tripolifosfat atau pirofosfat yang berfungsi
untuk memperbaiki sifat ketahanan air (terjadi pada protein miofibril untuk
17
memperbaiki sifat ketahanan air). Fosfat dapat meningkatkan nilai
pH dan
kelarutan garam dari protein miofibril. Fosfat juga dapat meningkatkan
kekenyalan dari surimi (Lee et al. 1992).
Polifosfat akan memisahkan aktomiosin dan berikatan dengan miosin.
Miosin dan polifosfat akan berikatan dengan air dan menahan mineral dan
vitamin. Pada proses pemasakan, miosin akan membentuk gel dan polifosfat
membantu menahan air dengan menutup pori-pori mikroskopis dan kapiler.
Polifosfat dapat menambah nilai kelembutan dan memperbaiki sifat surimi,
terutama sifat elastisitas dan kelembutan. Polifosfat dapat memperbaiki daya ikat
air (water holding capacity) dan memberikan sifat pasta yang lebih lembut pada
produk-produk olahan surimi (Peranginangin et al. 1999)
Pada sebagian besar protein, cryoprotectant yang digunakan harus berada
pada konsentrasi yang tinggi untuk memberikan perlindungan maksimum,
pengecualian pada polimer seperti PEG (polietilen glikon), BSA (bovine serum
albumin) dan polivinilpirolidon (PVP), harus digunakan pada konsentrasi kurang
dari 1 % (b/v) yang sepenuhnya melindungi enzim yang sensitif. Konsentrasi
cryoprotectant yang ditambahkan pada surimi tergantung pada lamanya waktu
penyimpanan. Pada umumnya cryoprotectant yang digunakan adalah 4 % sukrosa
atau 4-5 % sorbitol. Surimi yang telah ditambahkan sebagai cryoprotectant
kemudian dilakukan proses pengemasan dan pembekuan pada suhu -25 °C (Park
2000).
2.4.3 Syarat mutu surimi beku
Mutu surimi beku umumnya dinilai dari kekuatan gelnya dan warna yang
sangat tergantung dari faktor-faktor bahan baku seperti spesies ikan, kesegaran
ikan, metode dan pengawasan pengolahan, kadar air, pengawasan suhu
pembekuan dan penyimpanan serta kondisi penanganan dan distribusi. Penentuan
mutunya dilakukan dengan mengukur kekuatan gel dan penilaian organoleptik
(uji lipat / folding test dan uji gigit / teeth cutting test) (Tan et al. 1987).
Salah satu cara yang digunakan untuk mempertahankan mutu surimi
adalah penggunaan bahan baku yang segar. Apabila terpaksa harus menunggu,
maka bahan baku harus disimpan dengan es atau air dingin (0 – 5 oC), kondisi
saniter dan higienis (SNI 01-2694-1992).
18
Karakteristik kesegaran bahan baku yang digunakan untuk membuat
surimi secara organoleptik sekurang-kurangnya sebagai berikut :

Rupa dan warna : bersih, warna daging spesifik jenis ikan

Aroma : segar spesifik jenis

Daging : elastik, padat dan kompak

Rasa : netral agak manis
Syarat mutu surimi beku menurut SNI 01-2693-1992
disajikan pada
Tabel 4 :
Tabel 4 Syarat mutu surimi beku (SNI 01-2693-1992)
Jenis Uji
1) Organoleptik
 Nilai min
2) Cemaran mikroba
 ALT, maks
 Escherichia coli
 Coliform
 Salmonella *)
 Vibrio cholerae *)
3) Cemaran kimia
 Abu total, maks
 Lemak, maks
 Protein, min
4) Fisika
 Suhu pusat, maks
 Uji lipat, min
 Elastisitas, min
Satuan
Persyaratan Mutu
7
koloni/g
AMP/g
per 25 g
per 25 g
5 x 105
3
3
negatif
negatif
% b/b
% b/b
% b/b
1
0,5
15
°C
-18 °C
grade A
300
g/cm2
*) jika diminta importir
Keterangan : ALT = Angka Lempeng Total, AMP = Angka Paling Memungkinkan
2.4.4 Mekanisme pembentukan gel
Mutu surimi yang baik ditentukan oleh kemampuan surimi tersebut untuk
membentuk gel. Kemampuan membentuk gel ini berpengaruh terhadap elastisitas
dari produk lanjutan olahan surimi. Pembentukan gel dari protein miofibril adalah
19
sifat dasar dari pengembangan produk yang menuntut kekuatan gel atau elastisitas
sebagai atribut utamanya.
Pembentukan gel pada surimi terjadi dalam dua tahap. Tahap pertama
adalah denaturasi protein dan tahap kedua terjadi agregasi protein membentuk
struktur tiga dimensi. Terdapat empat tipe ikatan utama yang berkontribusi
terhadap pembentukan struktur jaringan selama proses gelasi dari pasta surimi,
yaitu ikatan garam, ikatan higrogen, ikatan disulfida dan ikatan hidrofobik.
Interaksi hidrofobik terjadi ketika suhu naik dan ikatan hidrogen menjadi tidak
stabil. Pembentukan interaksi hidrofobik diketahui sebagai akibat keberadaan
beberapa poliol dan asam amino seperti gliserin, sukrosa, sorbitol, asam glutamat
dan lisin. Interaksi hidrofobik berfungsi untuk melepaskan energi bebas yang
dapat menstabilkan sistem protein (Park 2000).
Proses gelasi juga dapat dibagi menjadi tiga bagian yang diawali dengan
proses denaturasi utuh dari bentuk terlipat menjadi tidak terlipat. Tahap pertama
adalah pembentukan turbiditas yang terjadi pada 3-10 menit pemanasan pertama.
Pada tahap ini terjadi interaksi hidrofobik (Hudson 1992). Ketika suhu naik, maka
ikatan hidrogen menjadi tidak stabil dan interaksi hidrofobik akan berlangsung
lebih kuat (Niwa 1992).
Tahap kedua adalah oksidasi sulfihidril. Pada tahap ini menurut pasta
surimi akan mengeras, dimana ikatan intermolekul disulfida (SS) terbentuk
melalui oksidasi dari dua residu sistein. Ikatan disulfida lebih intensif terjadi pada
suhu pemanasan yang lebih tinggi (diatas 80 oC) (Niwa 1992). Tahap ketiga
adalah tahap peningkatan elastisitas gel yang terjadi ketika pendinginan.
Peningkatan elastisitas ini terjadi karena pembentukan ikatan hidrogen kembali
yang menyebabkan peningkatan terhadap kekerasan gel (Hudson 1992).
Pembentukan gel ikan terjadi pada saat penggilingan daging mentah
dengan penambahan garam. Aktomiosin (miosin dan aktin) sebagai komponen
yang paling penting dalam pembentukan gel akan larut dalam larutan garam,
membentuk sol (disperse partikel padat dalam medium cair) yang sangat adhesive.
Bila sol dipanaskan akan terbentuk gel dengan kontruksi seperti jala dan
memberikan sifat elastis pada daging ikan. Sifat elastis ini disebut ashi atau
suwari. Kekuatan ashi merupakan nilai mutu dari produk gel ikan misalnya
20
kamaboko yang kekuatannya berbeda-beda menurut jenis dan kesegaran ikan
(Tanikawa 1985).
Pasta surimi yang dibuat dengan mencampurkan daging dengan garam
yang dipanaskan, maka pasta daging tersebut berubah menjadi gel suwari. Gel
suwari tidak hanya terbentuk oleh hidrasi molekul protein, tetapi juga oleh
pembentukan jaringan oleh ikatan hidrogen pada molekul miofibril. Gel suwari
terbentuk dengan cara menahan air di dalam ikatan molekul yang terbentuk oleh
ikatan hidrofobik dan ikatan hidrogen. Pembentukan gel suwari terjadi pada
pemanasan dengan suhu mencapai 50 °C. Jika pemanasan ditingkatkan hingga
diatas suhu 50 °C, maka struktur gel tersebut akan hancur. Fenomena ini disebut
dengan modori. Modori akan terjadi apabila pasta surimi dipanaskan pada suhu
50-60 °C selama 20 menit, pada rentang suhu tersebut enzim alkali proteinase
akan aktif. Enzim tersebut dapat menguraikan kembali struktur jaringan tiga
dimensi gel yang telah terbentuk sehingga gel surimi akan menjadi rapuh dan
hilang elastisitasnya (Suzuki 1981). Proses pembentukan gel kamaboko dapat
dilihat pada Gambar 3.
Gambar 3 Proses pembentukan gel kamaboko (Suzuki 1981)
Metode analisis mutu surimi dingin dapat dilakukan dengan mengukur
kadar air, pH, deteksi kotoran dan kemampuan pembentukan gel dengan metode
uji lipat (folding test). Evaluasi organoleptik dapat juga dilakukan untuk
mengukur daya ikat air (water holding capacity) (Suzuki 1981).
2.5 Pendinginan
Pada saat proses pengolahan pangan, sangat dihindari penggunaan suhu
disekitar suhu kamar. Penggunaan suhu sekitar suhu kamar akan menyebabkan
penurunan kualitas bahan pangan. Tujuan dari penggunaan suhu dingin pada
21
penelitian adalah untuk melihat sejauh mana surimi hasil komposisi tahan dan
masih layak dikonsumsi bila disimpan pada suhu dingin.
Kualitas daging ikan yang disimpan pada suhu dingin secara umum
dipengaruhi oleh degradasi senyawa kimia dan biokimia yang dipengaruhi oleh
aktivitas mikrobiologi dan enzimatis yang secara alami terjadi sesaat setelah ikan
mati. Selain karakteristik biologi, kondisi ikan saat ditangkap dan penanganan
ikan setelah ditangkap juga dapat mempengaruhi laju kemunduran mutu ikan
selama penyimpanan dingin (Sikorski dan Pan 1994).
Penerapan suhu rendah bertujuan untuk mempertahankan sifat segar ikan.
Penerapan suhu rendah antara lain yaitu dengan pendinginan dan pembekuan.
Penerapan suhu rendah dilakukan guna menghindarkan bahan pangan dari
kerusakan yang disebabkan oleh autolisa dan pertumbuhan mikroba. Peningkatan
aktifitas enzim maupun pertumbuhan mikroba sangat dipengaruhi oleh suhu. Pada
kondisi tertentu aktifitasnya menjadi optimum dan pada kondisi lain aktifitasnya
dapat menurun, terhambat bahkan terhenti (Clucas dan Ward 1996).
Kerusakan bahan pangan khususnya hasil perikanan kebanyakan
disebabkan karena proses autolisis dan pertumbuhan mikroba pada saat
penyimpanan. Pada umumnya bahan pangan mempunyai suhu yang optimum
untuk berlangsungnya proses metabolisme secara normal. Suhu penyimpanan
yang lebih tinggi dari suhu optimum akan mempercepat terjadinya proses
pembusukan. Suhu optimum merupakan suhu yang terletak diantara atau sedikit
di bawah suhu kamar. Penyimpanan bahan pangan pada suhu sekitar -20 °C
sampai -100 °C diharapkan dapat memperpanjang masa simpan bahan pangan.
Suhu rendah efektif dalam mengurangi laju metabolisme. Suhu seperti ini
diketahui sangat berguna untuk pengawetan jangka pendek. Hal ini disebabkan
suhu rendah dapat memperlambat aktivitas metabolisme dan menghambat
pertumbuhan mikroba. Selain itu, suhu rendah dapat mencegah terjadinya reaksireaksi kimia dan hilangnya kadar air dari bahan pangan. Selama pendinginan dan
pembekuan akan terjadi perubahan-perubahan sifat pada daging ikan. Perubahan
tersebut meliputi perubahan sifat kimiawi, fisikiawi dan organoleptik. Pada
pendinginan tidak terlalu banyak perubahan yang terjadi dibandingkan pada
22
proses pembekuan, karena terbentuknya kristal es yang terjadi di dalam jaringan
daging ikan (Hadiwiyoto 1993).
Penurunan suhu, terutama jika sampai dibawah titik beku air dapat
berakibat pada membekunya sebagian air sehingga konsentrasi garam dalam
cairan sel lebih pekat dari keadaan semula. Jika proses tersebut terus berlangsung,
maka pada saat tertentu besarnya konsentrasi garam dapat menyebabkan
denaturasi protein. Protein yang terdenaturasi bukan hanya protein yang terdapat
pada daging ikan saja melainkan enzim yang terdapat pada mikroba juga ikut
terdenaturasi.
Terhambatnya
enzim-enzim
yang
terdapat
pada
mikroba
menyebabkan terganggunya sistem metabolisme dalam sel mikroba terganggu dan
pada akhirnya dapat menghambat pertumbuhan mikroba (Amlacher 1961).
Kualitas daging ikan yang disimpan selama suhu dingin secara umum
dipengaruhi oleh degradasi senyawa kimia dan biokimia serta aktivitas
mikrobiologi dan enzimatis yang secara alami terjadi sesaat setelah ikan mati.
Selain itu, kondisi ikan saat penangkapan dan umur ikan pada waktu panen juga
mempengaruhi laju kemunduran mutu ikan selama penyimpanan dingin
(Hadiwiyoto 1993).
Kemunduran mutu ikan setelah ikan mati disebabkan karena adanya
aktivitas mikrobiologis dan enzimatis yang sudah ada pada tubuh ikan secara
alami pada tubuh ikan ketika masih hidup. Pada suhu dibawah 4 oC proses
kemunduran mutu ikan dapat dihambat. Pada suhu tersebut penguraian tubuh ikan
oleh mikroorganisme dan enzim berlangsung dengan lambat. Kemunduran mutu
ikan akan menyebabkan perubahan mutu terhadap flavor, aroma, warna dan
penampakan daging ikan yang dapat mempengaruhi daya terima konsumen
menjadi rendah (Clucas dan Ward 1996).